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万見
- PDB-7vw2: Structure of a dimeric periplasmic protein bound with cupric ions -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vw2
タイトルStructure of a dimeric periplasmic protein bound with cupric ions
要素DUF305 domain-containing protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Copper binding protein / Metal homeostasis
機能・相同性Domain of unknown function DUF305, CopM-like / Domain of unknown function (DUF305) / Ferritin-like / COPPER (II) ION / DUF305 domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.186 Å
データ登録者Yang, J. / Liu, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870729 中国
引用ジャーナル: J.Inorg.Biochem. / 年: 2022
タイトル: Structural basis of copper binding by a dimeric periplasmic protein forming a six-helical bundle.
著者: Yang, J. / Gao, M. / Wang, J. / He, C. / Wang, X. / Liu, L.
履歴
登録2021年11月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_last ..._citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUF305 domain-containing protein
B: DUF305 domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,28310
ポリマ－21,7752
非ポリマー5088
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area8570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.446, 74.412, 50.786
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.180, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

CU

21A-202-

CU

31B-201-

CU

41B-202-

CU

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 32 through 85 or resid 87 through 116))
21(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLYGLY(chain A and (resid 32 through 85 or resid 87 through 116))AA32 - 8512 - 65
12ASPASPLYSLYS(chain A and (resid 32 through 85 or resid 87 through 116))AA87 - 11667 - 96
21SERSERGLYGLY(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB32 - 8512 - 65
22ASPASPLEULEU(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB87 - 11267 - 92
23ASPASPASPASP(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB11393
24SERSERLYSLYS(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB32 - 11612 - 96
25SERSERLYSLYS(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB32 - 11612 - 96
26SERSERLYSLYS(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB32 - 11612 - 96
27SERSERLYSLYS(chain B and (resid 32 through 85 or resid 87...BB32 - 11612 - 96

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要素

#1: タンパク質 DUF305 domain-containing protein / Orf91


分子量: 10887.481 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: O2R_94 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6EME5
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.48 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Sodium thiocyanate, AmSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.186→50 Å / Num. obs: 9492 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 20.64 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 941 / CC1/2: 0.932 / Rpim(I) all: 0.237 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FFB

5ffb


解像度: 2.186→33.607 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 33.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2818 444 5.2 %
Rwork0.2452 8088 -
obs0.2472 8532 87.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 154.44 Å2 / Biso mean: 35.0359 Å2 / Biso min: 10.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.186→33.607 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1311 0 8 41 1360
Biso mean--62.6 23.88 -
残基数----170
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051338
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6621780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039181
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.123526
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A771X-RAY DIFFRACTION15.676TORSIONAL
12B771X-RAY DIFFRACTION15.676TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1863-2.50260.35211080.2887208068
2.5026-3.15260.28581570.2606300498
3.1526-33.6070.26331790.2244300497
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.1653 Å / Origin y: -8.759 Å / Origin z: 13.3145 Å
111213212223313233
T0.181 Å2-0.2306 Å2-0.0179 Å2-0.1811 Å20.0735 Å2--0.0886 Å2
L0.7993 °20.9713 °2-0.0246 °2-1.3852 °2-0.0075 °2--0.5178 °2
S0.1858 Å °-0.2327 Å °-0.132 Å °0.1682 Å °-0.0793 Å °-0.1342 Å °0.1486 Å °-0.0448 Å °0.0794 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA32 - 116
2X-RAY DIFFRACTION1allB32 - 116
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 2
4X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 4
5X-RAY DIFFRACTION1allC5 - 8
6X-RAY DIFFRACTION1allS2 - 46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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