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- PDB-7vv9: Crystal Structure of HRas(GMPPNP-bound) in complex with the Ras-b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vv9
タイトルCrystal Structure of HRas(GMPPNP-bound) in complex with the Ras-binding domain(RBD) of SIN1
要素
  • GTPase HRas
  • Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
キーワードCELL CYCLE / Ras / RBD
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / serine/threonine protein kinase complex / phospholipase C activator activity / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence ...TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / serine/threonine protein kinase complex / phospholipase C activator activity / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / enzyme-substrate adaptor activity / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / cellular response to nutrient levels / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Signaling by FGFR2 in disease / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / substantia nigra development / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / small monomeric GTPase / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to gamma radiation / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / RAS processing / small GTPase binding / Regulation of RAS by GAPs
類似検索 - 分子機能
Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases ...Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Zheng, Y.Y. / Zhou, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structural insights into Ras regulation by SIN1.
著者: Zheng, Y. / Ding, L. / Meng, X. / Potter, M. / Kearney, A.L. / Zhang, J. / Sun, J. / James, D.E. / Yang, G. / Zhou, C.
履歴
登録2021年11月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
C: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6604
ポリマ－29,1142
非ポリマー5472
水5,621312
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.238, 101.238, 124.371
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 19403.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 / TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated ...TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated map kinase-interacting protein 1 / SAPK-interacting protein 1 / mSIN1


分子量: 9710.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPKAP1, MIP1, SIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BPZ7
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 312 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.91 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: PEG 20000, Sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30.12 Å / Num. obs: 50105 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 19.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05986 / Net I/σ(I): 28.52
反射 シェル解像度: 1.6→1.657 Å / Rmerge(I) obs: 0.8162 / Num. unique obs: 4914 / CC1/2: 0.944

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G0N

4g0n


解像度: 1.6→30.12 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2003 4821 5.12 %
Rwork0.1815 89263 -
obs0.1825 50089 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.76 Å2 / Biso mean: 29.6144 Å2 / Biso min: 12.4 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→30.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1943 0 33 312 2288
Biso mean--18 39.22 -
残基数----244
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.6-1.620.26191590.25922976
1.62-1.640.23861470.25783010
1.64-1.660.31571650.2632952
1.66-1.680.3171480.23782967
1.68-1.70.2291380.24093015
1.7-1.720.20651650.21942968
1.72-1.750.23041940.21622961
1.75-1.770.241560.20932986
1.77-1.80.2311600.20262986
1.8-1.830.22941450.1982948
1.83-1.860.23171810.19462970
1.86-1.90.20711310.19622982
1.9-1.930.22211680.19362981
1.93-1.970.20581350.2033000
1.97-2.020.20651680.20022963
2.02-2.060.20891490.18943013
2.06-2.110.22961770.18382948
2.11-2.170.20941920.18722931
2.17-2.240.19912090.18162922
2.24-2.310.19781840.18042981
2.31-2.390.18581640.18252950
2.39-2.490.18831590.17962967
2.49-2.60.19611650.18382989
2.6-2.740.19471430.18693001
2.74-2.910.19881250.18723004
2.91-3.130.19161630.17692965
3.13-3.450.19211590.16672986
3.45-3.940.19611540.1512965
3.94-4.960.1521620.15162994
4.97-30.120.22141560.19012982
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.85420.06580.36481.32630.15791.3030.18010.0285-0.05140.1575-0.1808-0.182-0.2650.279-0.0350.1497-0.093-0.02420.23320.05130.1873-21.556434.483524.4629
21.4821-0.05150.68021.2112-0.21550.99150.09480.03650.18030.2663-0.135-0.0436-0.24270.27730.00720.201-0.1353-0.01560.29940.03180.2026-22.936639.0928.5311
32.42590.0989-0.46392.0561-0.06772.9512-0.00770.14910.1563-0.1057-0.07430.2705-0.0105-0.24020.10540.1903-0.0668-0.02440.26310.03270.1986-26.555934.31917.8805
41.3260.6424-0.91661.8175-2.0282.5314-0.14480.2513-0.2623-0.31490.12830.1220.4808-0.2794-0.02750.1944-0.1041-0.03130.2189-0.01420.206-30.947723.52520.9452
51.72640.8992-0.9542.77760.22841.71280.06630.0206-0.24960.0662-0.0178-0.03830.3059-0.0804-0.03960.1634-0.0626-0.0440.20280.03550.2112-25.898321.450827.56
61.04180.3864-0.22122.0855-0.80081.860.1344-0.1252-0.12710.0853-0.2416-0.24540.16170.33490.05580.1408-0.0428-0.04530.24480.05240.2318-19.138722.01126.2447
75.0394-1.832-1.40552.6549-0.44173.12770.0927-0.00010.01380.1758-0.11640.1401-0.2192-0.09580.00490.1919-0.07710.00030.1950.01390.1822-31.050146.960420.251
85.44661.4830.91015.45762.51596.2263-0.1075-0.37650.12930.4439-0.15510.8574-0.5304-0.28820.06660.28530.02590.09210.37680.02930.3084-42.19454.399225.2928
92.9674-2.88840.45786.33820.20772.8298-0.2191-0.2370.0240.74220.12910.017-0.1307-0.01530.03360.3595-0.10840.03250.34650.01060.2091-29.441151.939629.0804
102.935-1.4257-0.99645.0996-2.82444.42540.1877-0.7159-0.030.9773-0.0573-0.253-0.04470.1304-0.16720.52-0.1515-0.07930.30180.02750.2502-23.481857.757126.6738
112.59931.110.41651.8949-0.03720.5143-0.0434-0.07250.5450.08160.14610.0332-0.2355-0.0299-0.05340.3496-0.0607-0.00550.1904-0.00680.252-29.96162.59519.6491
122.04110.2224-0.01481.85051.24768.1202-0.11570.02160.2363-0.1073-0.05990.5992-0.3477-0.85820.13970.28290.0030.0020.28750.00860.3-38.583758.031217.7024
133.77210.6794-1.68785.75171.07853.2199-0.0148-0.1531-0.11870.6263-0.0841-0.5217-0.046-0.06310.14280.3422-0.1003-0.07820.17730.04270.2181-24.776855.394620.7389
146.61053.16144.7963.62873.61624.3162-0.357-0.14190.07910.70190.0866-0.4269-0.08980.75580.24970.3533-0.0252-0.04070.3660.06630.3208-17.954759.859821.5617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 25 )A1 - 25
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 26 through 46 )A26 - 46
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 47 through 74 )A47 - 74
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 75 through 104 )A75 - 104
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 105 through 126 )A105 - 126
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 127 through 166 )A127 - 166
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 277 through 293 )C277 - 293
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 294 through 300 )C294 - 300
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 301 through 313 )C301 - 313
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 314 through 327 )C314 - 327
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 328 through 340 )C328 - 340
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 341 through 347 )C341 - 347
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 348 through 353 )C348 - 353
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 354 through 358 )C354 - 358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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