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- PDB-7vv8: Crystal Structure of HRasQ61L(GMPPNP-bound) in complex with the R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vv8
タイトルCrystal Structure of HRasQ61L(GMPPNP-bound) in complex with the Ras-binding domain(RBD) of SIN1
要素
  • GTPase HRas
  • Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
キーワードCELL CYCLE / Ras / RBD
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / serine/threonine protein kinase complex / phospholipase C activator activity / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence ...TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / serine/threonine protein kinase complex / phospholipase C activator activity / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / enzyme-substrate adaptor activity / adipose tissue development / positive regulation of MAP kinase activity / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / cellular response to nutrient levels / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of GTPase activity / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / substantia nigra development / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / Insulin receptor signalling cascade / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants
類似検索 - 分子機能
Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases ...Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Zheng, Y.Y. / Zhou, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structural insights into Ras regulation by SIN1.
著者: Zheng, Y. / Ding, L. / Meng, X. / Potter, M. / Kearney, A.L. / Zhang, J. / Sun, J. / James, D.E. / Yang, G. / Zhou, C.
履歴
登録2021年11月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
C: Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3054
ポリマ－28,7582
非ポリマー5472
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.316, 101.316, 124.291
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 18947.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1 / TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated ...TORC2 subunit MAPKAP1 / Mitogen-activated protein kinase 2-associated protein 1 / Stress-activated map kinase-interacting protein 1 / SAPK-interacting protein 1 / mSIN1


分子量: 9811.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPKAP1, MIP1, SIN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BPZ7
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG20000, 0.1M Sodim citrate. pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→26.49 Å / Num. obs: 41520 / % possible obs: 98.87 % / 冗長度: 16.5 % / Biso Wilson estimate: 19.45 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.07592 / Net I/σ(I): 25.57
反射 シェル解像度: 1.7→1.761 Å / Rmerge(I) obs: 0.7526 / Num. unique obs: 4098 / CC1/2: 0.897 / % possible all: 99.78

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G0N

4g0n


解像度: 1.7→26.49 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 18.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1988 3746 4.82 %
Rwork0.1796 73910 -
obs-41497 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 69.43 Å2 / Biso mean: 27.1099 Å2 / Biso min: 8.19 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→26.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1948 0 33 279 2260
Biso mean--13.7 37.86 -
残基数----245
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.720.22611460.22532760100
1.72-1.740.25431520.21482726100
1.74-1.770.23191480.22022740100
1.77-1.790.23221290.2062275699
1.79-1.820.2071160.2052275199
1.82-1.850.26421170.2131274498
1.85-1.880.23661630.2038271699
1.88-1.910.2181520.185277099
1.91-1.950.22151620.1785271599
1.95-1.980.19951760.18022729100
1.98-2.020.22551210.17372771100
2.02-2.070.18291400.17182802100
2.07-2.120.22031250.17572745100
2.12-2.170.20481610.1742747100
2.17-2.230.24331390.17332752100
2.23-2.290.21911270.17212815100
2.29-2.370.16181450.17532730100
2.37-2.450.17521500.17792759100
2.45-2.550.19091680.18322734100
2.55-2.670.22331170.17182788100
2.67-2.810.18781420.18342752100
2.81-2.980.16831020.18112813100
2.98-3.210.17461430.1717271799
3.21-3.530.181340.165269397
3.53-4.040.17621250.1548266896
4.04-5.090.18941240.1489260594
5.09-26.490.20991220.1872261293
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.68491.5865-2.32481.2164-1.03081.54610.14180.12340.1954-0.0378-0.0188-0.132-0.18150.3102-0.03710.1109-0.08150.00770.26460.02650.1652-18.154234.16117.2213
20.87740.22470.1040.29-0.07370.06320.1089-0.16380.20270.241-0.15010.0542-0.1720.0564-0.06960.159-0.2466-0.00450.21280.05130.1522-26.040436.777131.8865
33.4395-0.476-0.12070.60220.10190.47040.0188-0.01630.01760.0128-0.0807-0.0162-0.01380.29420.02840.1308-0.1016-0.01230.32810.04820.1639-17.74736.979221.6062
45.913-2.1759-3.5951.60591.5914.02550.0576-0.05760.1394-0.0315-0.07430.2846-0.1486-0.3007-0.00390.2547-0.0903-0.03550.41550.03020.2081-33.961933.820215.0015
50.72810.2696-0.94730.7085-0.98082.1279-0.04880.2617-0.1986-0.20310.04660.08750.2645-0.26890.01430.1747-0.1177-0.03150.2030.00230.1759-30.978423.515420.8484
60.6456-0.1877-1.53661.76883.26688.9154-0.00590.1371-0.1472-0.341-0.0494-0.0379-0.40650.09130.05990.1874-0.0628-0.01010.18650.01250.1554-23.652722.181617.4885
70.56440.02630.09020.85930.06510.76260.1594-0.1287-0.14240.214-0.1428-0.17960.19530.2954-0.01930.1516-0.0769-0.05160.20860.04970.1902-21.040321.412128.3774
84.9997-0.3528-0.95280.8113-0.11451.80530.00220.0641-0.18760.04830.00770.23630.102-0.22040.0070.1627-0.0875-0.03010.17190.02930.1819-33.670747.360218.9692
93.9519-0.2478-0.91841.82190.19161.53830.0476-0.17770.01360.14620.0125-0.0456-0.1156-0.0089-0.04810.1365-0.1028-0.00840.16610.02650.1489-28.899246.779822.3788
104.54052.23370.77182.21642.16843.27140.0009-0.12910.00940.1587-0.02280.1496-0.0816-0.2204-0.01860.2941-0.00830.09090.39210.00330.3281-42.539755.179125.6018
112.3256-1.39450.30973.5552-0.01882.191-0.0518-0.2863-0.00290.380.11110.0921-0.0187-0.0724-0.02290.3106-0.09520.01540.30420.00830.1542-29.456251.989629.1475
122.0831-0.46540.11162.0844-0.41062.1732-0.026-0.29370.02620.33720.1392-0.1798-0.03590.1249-0.01150.4178-0.1244-0.05510.24030.00830.1822-23.483657.797226.7733
132.26380.6615-0.45861.24880.07341.28230.0541-0.0850.25040.06630.00830.0507-0.2027-0.0382-0.08540.3868-0.0651-00.19240.00440.2245-29.949762.634719.7597
140.1504-0.5265-0.59936.26071.47713.78240.00960.01310.1660.0035-0.03870.2812-0.2048-0.2969-0.00370.2333-0.0099-0.00790.2347-0.00180.2392-38.582458.065917.8323
151.28731.844-0.42595.11951.54824.40350.09050.0592-0.24410.17870.0232-0.30110.00740.2398-0.13030.3054-0.0921-0.0320.18730.01330.1717-24.70955.414120.6323
163.69343.18073.86852.74973.33414.0520.00610.0592-0.01380.11610.0574-0.1528-0.05240.3382-0.10950.3106-0.0431-0.03980.3510.04690.3072-17.924759.906221.6258
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 10 )A1 - 10
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 11 through 36 )A11 - 36
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 37 through 61 )A37 - 61
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 62 through 74 )A62 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 75 through 104 )A75 - 104
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 105 through 116 )A105 - 116
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 117 through 166 )A117 - 166
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 277 through 285 )C277 - 285
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 286 through 294 )C286 - 294
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 295 through 300 )C295 - 300
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 301 through 313 )C301 - 313
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 314 through 327 )C314 - 327
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 328 through 340 )C328 - 340
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 341 through 347 )C341 - 347
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resid 348 through 353 )C348 - 353
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 354 through 358 )C354 - 358

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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