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- PDB-7vpw: Crystal structure of Transportin-1 in complex with BAP1 PY-NLS (r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vpw
タイトルCrystal structure of Transportin-1 in complex with BAP1 PY-NLS (residues 706-724)
要素
  • BRCA1-associated protein 1 (BAP1)
  • Transportin-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Transportin-1 / BRCA1-associated protein 1 / BAP1 / nuclear import / PY-NLS / deubiquitinase / DUB
機能・相同性
機能・相同性情報


Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / nuclear localization sequence binding / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / protein deubiquitination / small GTPase binding / protein import into nucleus / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cysteine-type deubiquitinase activity ...Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Intraflagellar transport / nuclear localization sequence binding / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nuclear import signal receptor activity / protein deubiquitination / small GTPase binding / protein import into nucleus / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cysteine-type deubiquitinase activity / cilium / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. ...Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Importin beta family / HEAT-like repeat / HEAT repeat / HEAT repeat / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta, N-terminal domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase BAP1 / Transportin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.76 Å
データ登録者Yang, T.J. / Hsu, S.T.D.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)110-2113-M-001-050-MY3 台湾
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2022
タイトル: Tumor suppressor BAP1 nuclear import is governed by transportin-1.
著者: Yang, T.J. / Li, T.N. / Huang, R.S. / Pan, M.Y. / Lin, S.Y. / Lin, S. / Wu, K.P. / Wang, L.H. / Hsu, S.D.
履歴
登録2021年10月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: BRCA1-associated protein 1 (BAP1)
A: Transportin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,9702
ポリマ－100,9702
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area38330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.896, 129.688, 170.214
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド BRCA1-associated protein 1 (BAP1)


分子量: 2457.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: B3KS40
#2: タンパク質 Transportin-1 / Importin beta-2 / Karyopherin beta-2 / M9 region interaction protein / MIP


分子量: 98511.586 Da / 分子数: 1
Fragment: UNP residues 8-344, UNP residues 376-898,UNP residues 376-898
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNPO1, TNPO1, KPNB2, MIP1, TRN / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92973

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.49 M Sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.91 M Sodium phosphate dibasic, pH 6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.76→103.2 Å / Num. obs: 16059 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.88 % / Biso Wilson estimate: 133.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.21 / Rpim(I) all: 0.09 / Rsym value: 0.23 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.76→3.88 Å / Num. unique obs: 795 / CC1/2: 0.905

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2z5o

2z5o


解像度: 3.76→63.86 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2584 1588 10.02 %
Rwork0.2293 14261 -
obs0.2324 15849 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 222.16 Å2 / Biso mean: 145.5931 Å2 / Biso min: 81.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.76→63.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6705 0 0 0 6705
残基数----841
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.76-3.880.37631340.33531200133493
3.88-4.020.38381400.30381250139096
4.02-4.180.31371430.27381286142999
4.18-4.370.33011420.28091281142399
4.37-4.60.33211450.2541296144199
4.61-4.890.28311440.250212971441100
4.89-5.270.27161450.251213001445100
5.27-5.80.28881470.273613121459100
5.8-6.640.28591460.245413181464100
6.64-8.360.22681500.204413431493100
8.36-63.860.18631520.16971378153096

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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