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- PDB-7vp6: Structure of a transcription factor and DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vp6
タイトルStructure of a transcription factor and DNA complex
要素Transcription factor TCP15
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Complex / Transcription factor / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


stamen filament development / regulation of anthocyanin biosynthetic process / gynoecium development / DNA endoreduplication / inflorescence development / response to cytokinin / circadian rhythm / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division ...stamen filament development / regulation of anthocyanin biosynthetic process / gynoecium development / DNA endoreduplication / inflorescence development / response to cytokinin / circadian rhythm / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / cell division / regulation of DNA-templated transcription / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor, TCP / Transcription factor TCP subgroup / TCP family transcription factor / TCP domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor TCP15
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Zhang, Y. / Xu, Y.P. / Wang, B. / Su, X.D.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号
National Science Foundation (NSF, China)31670740 中国
National Science Foundation (NSF, China)31270803 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for DNA recognition by TCP transcription factors
著者: Zhang, Y. / Xu, Y.P. / Wang, B. / Su, X.D.
履歴
登録2021年10月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Transcription factor TCP15
J: Transcription factor TCP15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7412
ポリマ-14,7412
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area5130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.628, 51.634, 71.031
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor TCP15 / AtTCP15


分子量: 7370.460 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: TCP15, At1g69690, T6C23.11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C9L2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.1 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 60% v/v Tacsimate pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→29.26 Å / Num. obs: 3381 / % possible obs: 99.06 % / 冗長度: 11.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08843 / Net I/σ(I): 26.39
反射 シェル解像度: 2.57→2.661 Å / Rmerge(I) obs: 0.2649 / Num. unique obs: 305

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHENIXモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7VP3
解像度: 2.57→29.26 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 25.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2651 596 -
Rwork0.1844 5375 -
obs-3381 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.14 Å2 / Biso mean: 35.6112 Å2 / Biso min: 21.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.57→29.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数652 0 0 0 652
残基数----91
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007668
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.812907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044108
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.839401
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.57-2.82620.34971400.2144128996
2.8262-3.23470.28261530.21151374100
3.2347-4.07360.271500.16871347100
4.0736-29.260.23681530.16671365100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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