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- PDB-7vmc: Crystal structure of EF-Tu/CdiA/CdiI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vmc
タイトルCrystal structure of EF-Tu/CdiA/CdiI
要素
  • Contact-dependent inhibitor I
  • Elongation factor Tu
  • tRNA nuclease CdiA
キーワードTOXIN / Contact-dependent growth inhibition / elongation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine tetraphosphate binding / translation elongation factor activity / toxin activity / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / GTPase activity / GTP binding / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Toxin CdiA-like, Filamentous hemagglutinin motif repeats / VENN motif-containing domain / Pre-toxin domain with VENN motif / Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle ...Toxin CdiA-like, Filamentous hemagglutinin motif repeats / VENN motif-containing domain / Pre-toxin domain with VENN motif / Hemagglutinin repeat / Hemagglutinin repeat / Filamentous haemagglutinin FhaB/tRNA nuclease CdiA-like, TPS domain / TPS secretion domain / haemagglutination activity domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Pectin lyase fold / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Pectin lyase fold/virulence factor / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / tRNA nuclease CdiA / Elongation factor Tu
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.413 Å
データ登録者Wang, J. / Yashiro, Y. / Tomita, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H03980 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)26113002 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: Mechanistic insights into tRNA cleavage by a contact-dependent growth inhibitor protein and translation factors.
著者: Wang, J. / Yashiro, Y. / Sakaguchi, Y. / Suzuki, T. / Tomita, K.
履歴
登録2021年10月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor Tu
B: tRNA nuclease CdiA
C: Contact-dependent inhibitor I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,5013
ポリマ－96,5013
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.930, 102.760, 88.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.860, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor Tu / EF-Tu


分子量: 44441.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: E2QJ06
#2: タンパク質 tRNA nuclease CdiA / tRNase CdiA / CdiA-EC869 / Toxin CdiA


分子量: 32256.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (strain EC869) (大腸菌)
遺伝子: cdiA1, ECH7EC869_5848 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: B3BM48, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: タンパク質 Contact-dependent inhibitor I


分子量: 19802.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (strain EC869) (大腸菌)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2A3ULE6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22% PEG 3350, 100mM HEPES-KOH pH7.5, 2% Tacsimate pH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→35.603 Å / Num. obs: 11523 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 7.486 % / Biso Wilson estimate: 109.04 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.308 / Rrim(I) all: 0.328 / Χ2: 0.753 / Net I/σ(I): 7.12 / Num. measured all: 86262 / Scaling rejects: 43
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
3.4-3.496.3212.4370.8545458487190.3242.63184.8
3.49-3.587.4651.7921.463908598560.4861.92199.7
3.58-3.697.7221.5041.7562018088030.6171.60699.4
3.69-3.87.9291.2122.363278057980.7271.29299.1
3.8-3.927.7991.1362.6859827697670.8591.21199.7
3.92-4.067.9780.9233.5558327397310.8980.98198.9
4.06-4.227.8060.6844.656447247230.940.72999.9
4.22-4.397.6730.5366.0653026966910.9670.57199.3
4.39-4.587.5820.3947.8848986506460.980.4299.4
4.58-4.817.3160.3479.0147486546490.9890.3799.2
4.81-5.076.9260.3279.3541005945920.9870.3599.7
5.07-5.377.0360.319.7540535795760.9910.33199.5
5.37-5.747.7440.3418.8141205415320.9870.36398.3
5.74-6.217.9980.2969.9840075075010.9930.31498.8
6.21-6.87.8830.24811.6436504694630.9920.26398.7
6.8-7.67.6870.18513.8631674144120.9940.19699.5
7.6-8.787.4010.11118.927683773740.9950.11999.2
8.78-10.756.5210.0821.1520413223130.9970.08697.2
10.75-15.27.1560.07323.5117392482430.9960.07898
15.2-35.6035.5820.07719.57481461340.9950.08491.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PC3

4pc3


解像度: 3.413→35.603 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2735 571 5.01 %
Rwork0.2368 10833 -
obs0.2386 11404 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 208.6 Å2 / Biso mean: 111.131 Å2 / Biso min: 44.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.413→35.603 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5190 0 0 0 5190
残基数----672
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.413-3.75610.36711410.3245264097
3.7561-4.29890.27331430.25962713100
4.2989-5.41310.2491430.2131273299
5.4131-35.6030.26211440.2189274899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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