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- PDB-7ves: Crystal Structure of nucleotide-free Irgb6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ves
タイトルCrystal Structure of nucleotide-free Irgb6
要素T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2
キーワードHYDROLASE / Irgb6 / IRGs / immunity-related GTPase / (IFN)-inducible GTPase / p47 GTPase / tgtp / dynamin superfamily / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to protozoan / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / membrane
類似検索 - 分子機能
Immunity-related GTPases-like / : / Interferon-inducible GTPase (IIGP) / IRG-type guanine nucleotide-binding (G) domain / IRG-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Saijo-Hamano, Y. / Sakai, N. / Nitta, R.
資金援助 日本, 11件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20fk0108137 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20wm0325010 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20jm0210067 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20am0101108 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20gm0810013 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K06988 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20B304 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H04809 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H00970 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)19H03396 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101070 日本
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2022
タイトル: Structural basis of membrane recognition of Toxoplasma gondii vacuole by Irgb6.
著者: Saijo-Hamano, Y. / Sherif, A.A. / Pradipta, A. / Sasai, M. / Sakai, N. / Sakihama, Y. / Yamamoto, M. / Standley, D.M. / Nitta, R.
履歴
登録2021年9月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3311
ポリマ－47,3311
非ポリマー00
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area18590 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)41.156, 63.223, 155.821
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein 2 / Interferon-gamma-inducible GTPase Ifggb6 protein / T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate- ...Interferon-gamma-inducible GTPase Ifggb6 protein / T-cell-specific guanine nucleotide triphosphate-binding protein


分子量: 47330.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tgtp2, Ifggb6, Irgb6, Mg21, Tgtp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q3T9E4, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MIB buffer, Polyethylene Glycol 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→40.13 Å / Num. obs: 61062 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.62 % / Biso Wilson estimate: 35.74 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.63
反射 シェル解像度: 1.89→2 Å / Num. unique obs: 8033 / CC1/2: 0.422

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TQD, 1TPZ, 1TQ2

1tqd

1tpz

1tq2


解像度: 2→40.13 Å / SU ML: 0.2474 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.1648
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2468 3251 6.15 %
Rwork0.2075 49646 -
obs0.2099 52897 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2976 0 0 143 3119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00853059
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81564135
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0508459
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055522
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.2806391
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.030.35621440.31162217X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.060.26721400.27292133X-RAY DIFFRACTION99.91
2.06-2.10.31461450.24882179X-RAY DIFFRACTION99.91
2.1-2.130.31431390.24972145X-RAY DIFFRACTION99.96
2.13-2.170.24251420.24692185X-RAY DIFFRACTION99.96
2.17-2.210.26751360.2292159X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.260.24821430.22222179X-RAY DIFFRACTION99.96
2.26-2.310.25191420.20512175X-RAY DIFFRACTION99.87
2.31-2.360.23281350.19482148X-RAY DIFFRACTION99.96
2.36-2.420.22081480.2052196X-RAY DIFFRACTION99.87
2.42-2.480.24791400.20382101X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.560.28831420.19992194X-RAY DIFFRACTION99.87
2.56-2.640.24111390.19262146X-RAY DIFFRACTION99.83
2.64-2.730.2531440.20172206X-RAY DIFFRACTION99.87
2.73-2.840.27171390.19852121X-RAY DIFFRACTION99.87
2.84-2.970.20081440.20782173X-RAY DIFFRACTION99.66
2.97-3.130.2521440.21532149X-RAY DIFFRACTION99.48
3.13-3.320.27391350.23482145X-RAY DIFFRACTION99.22
3.33-3.580.23921450.20792140X-RAY DIFFRACTION98.92
3.58-3.940.27461450.20662155X-RAY DIFFRACTION99.39
3.94-4.510.22041460.17652154X-RAY DIFFRACTION99.44
4.51-5.680.23981370.18342139X-RAY DIFFRACTION99.3
5.68-40.130.21831370.21712107X-RAY DIFFRACTION96.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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