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- PDB-7vcs: Human p97 double hexamer conformer II with ATPgammaS bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vcs
タイトルHuman p97 double hexamer conformer II with ATPgammaS bound
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードHYDROLASE / AAA+ ATPase / unfoldase / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control ...: / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / mitotic spindle disassembly / aggresome assembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / stress granule disassembly / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / Attachment and Entry / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / establishment of protein localization / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / positive regulation of protein catabolic process / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #150 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / AAA ATPase, CDC48 family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #150 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / AAA ATPase, CDC48 family / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Helix non-globular / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / Special / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Gao, H. / Li, F. / Shi, Z. / Li, Y. / Yu, H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Welch FoundationI-1441 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP160667-P2 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP170644 米国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structures of human p97 double hexamer capture potentiated ATPase-competent state.
著者: Haishan Gao / Faxiang Li / Zhejian Ji / Zhubing Shi / Yang Li / Hongtao Yu /
要旨: The conserved ATPase p97 (Cdc48 in yeast) and adaptors mediate diverse cellular processes through unfolding polyubiquitinated proteins and extracting them from macromolecular assemblies and membranes ...The conserved ATPase p97 (Cdc48 in yeast) and adaptors mediate diverse cellular processes through unfolding polyubiquitinated proteins and extracting them from macromolecular assemblies and membranes for disaggregation and degradation. The tandem ATPase domains (D1 and D2) of the p97/Cdc48 hexamer form stacked rings. p97/Cdc48 can unfold substrates by threading them through the central pore. The pore loops critical for substrate unfolding are, however, not well-ordered in substrate-free p97/Cdc48 conformations. How p97/Cdc48 organizes its pore loops for substrate engagement is unclear. Here we show that p97/Cdc48 can form double hexamers (DH) connected through the D2 ring. Cryo-EM structures of p97 DH reveal an ATPase-competent conformation with ordered pore loops. The C-terminal extension (CTE) links neighboring D2s in each hexamer and expands the central pore of the D2 ring. Mutations of Cdc48 CTE abolish substrate unfolding. We propose that the p97/Cdc48 DH captures a potentiated state poised for substrate engagement.
履歴
登録2021年9月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-31894
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31894
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
G: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
H: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
I: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
J: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
K: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
L: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,096,03848
ポリマ－1,083,18912
非ポリマー12,85036
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 90265.711 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: 化合物...
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human p97 double hexamer conformer II with ATPgammaS bound
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 25 mM HEPES-NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP, 0.01% NP40
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: 3ul sample was applied and the grids were blotted for 3.0 s under 100% humidity at 277K before being plunged into liquid ethane using a Mark IV Vitrobot (FEI).

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.3 sec. / 電子線照射量: 1.3 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 50746 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 3CF3

3cf3


PDB chain-ID: A / Accession code: 3CF3 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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