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万見
- PDB-7vak: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vak
タイトルNucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state2
要素(V-type ATP synthase ...) x 6
キーワードMOTOR PROTEIN / rotary ATPase / V-type ATPase / ATP synthase / Thermus thermophilus / chemo-mechanical coupling
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit ...Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit F, bacterial/archaeal / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit D / V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit F / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Kishikawa, J. / Nakanishi, A. / Nakano, A. / Saeki, S. / Furuta, A. / Kato, T. / Mitsuoka, K. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20H03231 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20J00162 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)12024046 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)20215008 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural snapshots of V/A-ATPase reveal the rotary catalytic mechanism of rotary ATPases.
著者: J Kishikawa / A Nakanishi / A Nakano / S Saeki / A Furuta / T Kato / K Mistuoka / K Yokoyama /
要旨: V/A-ATPase is a motor protein that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. When powered by ATP hydrolysis, the V domain rotates the central rotor against the AB hexamer, ...V/A-ATPase is a motor protein that shares a common rotary catalytic mechanism with FF ATP synthase. When powered by ATP hydrolysis, the V domain rotates the central rotor against the AB hexamer, composed of three catalytic AB dimers adopting different conformations (AB, AB, and AB). Here, we report the atomic models of 18 catalytic intermediates of the V domain of V/A-ATPase under different reaction conditions, determined by single particle cryo-EM. The models reveal that the rotor does not rotate immediately after binding of ATP to the V. Instead, three events proceed simultaneously with the 120˚ rotation of the shaft: hydrolysis of ATP in AB, zipper movement in AB by the binding ATP, and unzipper movement in AB with release of both ADP and Pi. This indicates the unidirectional rotation of V/A-ATPase by a ratchet-like mechanism owing to ATP hydrolysis in AB, rather than the power stroke model proposed previously for F-ATPase.
履歴
登録2021年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: V-type ATP synthase alpha chain
C: V-type ATP synthase alpha chain
D: V-type ATP synthase beta chain
E: V-type ATP synthase beta chain
F: V-type ATP synthase beta chain
G: V-type ATP synthase subunit D
H: V-type ATP synthase subunit F
I: V-type ATP synthase subunit G
J: V-type ATP synthase subunit E
K: V-type ATP synthase subunit G
L: V-type ATP synthase subunit E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)454,30212
ポリマ－454,30212
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area43550 Å2
ΔGint-222 kcal/mol
Surface area145100 Å2

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要素

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V-type ATP synthase ... , 6種, 12分子 ABCDEFGHIKJL

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 63669.957 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56403, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 V-type ATP synthase beta chain / V-ATPase subunit B


分子量: 53219.500 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q56404
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit D / V-ATPase subunit D


分子量: 24715.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: O87880
#4: タンパク質 V-type ATP synthase subunit F / V-ATPase subunit F


分子量: 11294.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P74903
#5: タンパク質 V-type ATP synthase subunit G


分子量: 13166.218 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: Q5SIT5
#6: タンパク質 V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 20645.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P74901

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詳細

配列の詳細For V-ATPase subunit A, the bacterium has two mutations in its genome (S232A and T235S).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Nucleotide-free V1EG domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, state2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 0.045 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4354341
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12770 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: The atomic model built in this study was used as an initial model.
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00330015
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52140658
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2194180
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0434560
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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