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- PDB-7v9o: Crystal structure of the lanthipeptide zinc-metallopeptidase EryP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v9o
タイトルCrystal structure of the lanthipeptide zinc-metallopeptidase EryP mutant E802R from saccharopolyspora erythraea
要素Alanine aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / Aminopeptidase / Alanine aminopeptidase / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane alanyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, aminopeptidase / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / : / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Zhao, C. / Zhao, N.L. / Bao, R.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Conformational remodeling enhances activity of lanthipeptide zinc-metallopeptidases.
著者: Zhao, C. / Sheng, W. / Wang, Y. / Zheng, J. / Xie, X. / Liang, Y. / Wei, W. / Bao, R. / Wang, H.
履歴
登録2021年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alanine aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,5233
ポリマ－98,2631
非ポリマー2612
水22,5551252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area30650 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.909, 143.583, 60.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N / Lysyl aminopeptidase


分子量: 98262.562 Da / 分子数: 1 / 変異: E802R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharopolyspora erythraea (strain ATCC 11635 / DSM 40517 / JCM 4748 / NBRC 13426 / NCIMB 8594 / NRRL 2338) (バクテリア)
株: ATCC 11635 / DSM 40517 / JCM 4748 / NBRC 13426 / NCIMB 8594 / NRRL 2338
遺伝子: SACE_1339, A8924_1736 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A4F9D7, membrane alanyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C6H13NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.05 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20%(w/v), PEG 6000, MES 6.0, 200mM Ammonium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→19.86 Å / Num. obs: 88457 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.085 / Net I/σ(I): 16.1 / Num. measured all: 597759
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.77-1.86.30.3222812144990.9490.1380.351599.8
9.53-19.867.20.0438265290.9990.0160.04335.689.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7V9N

7v9n


解像度: 1.77→19.57 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1706 2003 2.27 %RANDOM
Rwork0.139 86411 --
obs0.1397 88414 99.77 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 77.53 Å2 / Biso mean: 16.633 Å2 / Biso min: 8.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.77→19.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6741 0 13 1252 8006
Biso mean--23.05 25.96 -
残基数----860
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.77-1.810.26151340.170361306264100
1.81-1.860.19681530.15461516304100
1.86-1.920.18321380.145461836321100
1.92-1.980.18891420.145561456287100
1.98-2.050.19331480.141461896337100
2.05-2.130.17561360.137761656301100
2.13-2.230.15961450.135561586303100
2.23-2.350.16031410.142362006341100
2.35-2.490.17491460.14461486294100
2.49-2.690.17381390.141862106349100
2.69-2.960.18441480.141561426290100
2.96-3.380.16121410.136862026343100
3.38-4.250.14361480.1246147629599
4.25-19.570.16451440.13762416385100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.558 Å / Origin y: -23.8583 Å / Origin z: 76.3137 Å
111213212223313233
T0.0978 Å20.0002 Å2-0.0069 Å2-0.1034 Å2-0.002 Å2--0.0931 Å2
L0.1944 °20.0231 °2-0.0674 °2-0.1792 °2-0.0254 °2--0.1576 °2
S-0.0071 Å °-0.0014 Å °-0.0243 Å °-0.0156 Å °-0.002 Å °0.0027 Å °0.0171 Å °0.0006 Å °0.0089 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB1
2X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 1371
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 860
4X-RAY DIFFRACTION1allC901

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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