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- PDB-7v9n: Crystal structure of the lanthipeptide zinc-metallopeptidase EryP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v9n
タイトルCrystal structure of the lanthipeptide zinc-metallopeptidase EryP from saccharopolyspora erythraea in closed state
要素Alanine aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / Aminopeptidase / Alanine aminopeptidase / CYTOSOLIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane alanyl aminopeptidase / peptide catabolic process / metalloaminopeptidase activity / peptide binding / proteolysis / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, aminopeptidase / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Peptidase M4/M1, CTD superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Aminopeptidase N
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharopolyspora erythraea (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhao, C. / Zhao, N.L. / Bao, R.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Conformational remodeling enhances activity of lanthipeptide zinc-metallopeptidases.
著者: Zhao, C. / Sheng, W. / Wang, Y. / Zheng, J. / Xie, X. / Liang, Y. / Wei, W. / Bao, R. / Wang, H.
履歴
登録2021年8月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alanine aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6757
ポリマ－98,2341
非ポリマー4416
水14,340796
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area100 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area32330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.577, 153.577, 98.419
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1289-

HOH

21A-1483-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N / Lysyl aminopeptidase


分子量: 98234.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharopolyspora erythraea (strain ATCC 11635 / DSM 40517 / JCM 4748 / NBRC 13426 / NCIMB 8594 / NRRL 2338) (バクテリア)
株: ATCC 11635 / DSM 40517 / JCM 4748 / NBRC 13426 / NCIMB 8594 / NRRL 2338
遺伝子: SACE_1339, A8924_1736 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A4F9D7, membrane alanyl aminopeptidase

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非ポリマー , 5種, 802分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 796 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.36 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1 M calcium acetate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.5, 10% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→39.09 Å / Num. obs: 92705 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 25.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / Rmerge(I) obs: 0.758 / Num. unique obs: 4506 / CC1/2: 0.982 / Rpim(I) all: 0.149 / Rrim(I) all: 0.772 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→32.08 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1807 2000 2.16 %RANDOM
Rwork0.1538 90587 --
obs0.1544 92587 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.31 Å2 / Biso mean: 28.26 Å2 / Biso min: 11.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→32.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6732 0 24 796 7552
Biso mean--36.69 36.7 -
残基数----859
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9-1.950.21951400.199763566496
1.95-20.21361410.176264056546
2-2.060.19551410.169963746515
2.06-2.130.20351420.159664026544
2.13-2.20.19571410.161364116552
2.2-2.290.20151420.156164486590
2.29-2.390.23031420.154564006542
2.39-2.520.20041420.156764266568
2.52-2.680.2291410.157964416582
2.68-2.880.17431440.155464726616
2.88-3.170.1951430.158664956638
3.17-3.630.16861440.153665266670
3.63-4.580.14811460.130466016747
4.58-32.080.1561510.155368306981
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.4004 Å / Origin y: -41.4405 Å / Origin z: 18.2759 Å
111213212223313233
T0.1117 Å20.0112 Å2-0.0173 Å2-0.1275 Å2-0.0098 Å2--0.1061 Å2
L0.3807 °20.1914 °20.1584 °2-0.2166 °20.1259 °2--0.1481 °2
S-0.0128 Å °-0.0236 Å °0.0514 Å °-0.005 Å °-0.0222 Å °0.0277 Å °0 Å °-0.0211 Å °-0.0921 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 860
2X-RAY DIFFRACTION1allB4
3X-RAY DIFFRACTION1allC3
4X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 3
5X-RAY DIFFRACTION1allF1
6X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 874

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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