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- PDB-7v8e: Crystal structure of IpaH1.4 LRR domain bound to HOIL-1L UBL domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v8e
タイトルCrystal structure of IpaH1.4 LRR domain bound to HOIL-1L UBL domain.
要素
  • RING-type E3 ubiquitin transferase
  • RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
キーワードLIGASE / E3 liagse / ubiquitin / innate immune
機能・相同性
機能・相同性情報


modulation of process of another organism / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of necroptotic process / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein sequestering activity ...modulation of process of another organism / protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / RBR-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of necroptotic process / ubiquitin ligase activator activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-induced proapoptotic signaling / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein sequestering activity / ubiquitin binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / T cell receptor signaling pathway / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host cell cytoplasm / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / protein ubiquitination / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / LUBAC thetering domain / : / Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein ...: / : / : / LUBAC thetering domain / : / Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Leucine-rich repeat profile. / Ring finger / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RING-type E3 ubiquitin transferase / RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, J. / Wang, Y. / Pan, L.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071297 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21822705 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91753113 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21621002 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071219 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Mechanistic insights into the subversion of the linear ubiquitin chain assembly complex by the E3 ligase IpaH1.4 of Shigella flexneri.
著者: Liu, J. / Wang, Y. / Wang, D. / Wang, Y. / Xu, X. / Zhang, Y. / Li, Y. / Zhang, M. / Gong, X. / Tang, Y. / Shen, L. / Li, M. / Pan, L.
履歴
登録2021年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: RING-type E3 ubiquitin transferase
C: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1
A: RING-type E3 ubiquitin transferase
D: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3514
ポリマ－74,3514
非ポリマー00
水7,764431
1
B: RING-type E3 ubiquitin transferase
C: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1752
ポリマ－37,1752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: RING-type E3 ubiquitin transferase
D: RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1752
ポリマ－37,1752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.809, 142.684, 68.598
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.035, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 36 through 49 or (resid 50...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 36 or (resid 37 and (name...
d_1ens_2(chain "C" and (resid 54 through 55 or (resid 56...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 54 through 63 or (resid 67...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLYSERC1 - 236
d_21ens_1GLYSERA1 - 236
d_11ens_2ASPLEUB3 - 76
d_21ens_2ASPASPD1 - 10
d_22ens_2HISLEUD14 - 77

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.993261623943, 0.0379218707484, 0.109513826162), (0.0379016551697, -0.999278902674, 0.00226698156266), (0.109520824217, 0.00189904948713, -0.993982687311)5.43914208425, 8.19530428678, -32.358298257
2given(0.999667120983, -0.0255865605408, 0.00331287569647), (-0.025618646526, -0.999621420455, 0.0100349746856), (0.00305486102218, -0.0101165056445, -0.99994416051)-4.77015291414, 8.35848416093, -32.242872517

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要素

#1: タンパク質 RING-type E3 ubiquitin transferase


分子量: 26991.988 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri 5a str. M90T (フレクスナー赤痢菌)
株: M90T / 遺伝子: ipaH1.4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9AFJ5, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 RanBP-type and C3HC4-type zinc finger-containing protein 1 / Heme-oxidized IRP2 ubiquitin ligase 1 / HOIL-1 / RING-type E3 ubiquitin transferase HOIL-1


分子量: 10183.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BYM8, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5), and 25% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→49.38 Å / Num. obs: 47800 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 34.14 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3094 / CC1/2: 0.765 / Rpim(I) all: 0.283 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDS20190606データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DBG

4dbg


解像度: 1.9→23.78 Å / SU ML: 0.2683 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 28.1135
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2457 2417 5.06 %
Rwork0.2009 45303 -
obs0.2032 47720 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→23.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4838 0 0 431 5269
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814955
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96976785
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0579802
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0075881
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.8088653
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2CX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.55665391425
ens_2d_2BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.96573419658
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.940.37271420.32992631X-RAY DIFFRACTION99.43
1.94-1.980.34331380.29292711X-RAY DIFFRACTION99.23
1.98-2.030.35681370.26372574X-RAY DIFFRACTION99.12
2.03-2.080.29231620.26042625X-RAY DIFFRACTION99.22
2.08-2.130.28041410.24072703X-RAY DIFFRACTION99.96
2.13-2.20.321290.2432659X-RAY DIFFRACTION99.96
2.2-2.270.30371380.23322701X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.350.29511400.23142630X-RAY DIFFRACTION99.93
2.35-2.440.28651450.23472719X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.550.26641460.23432608X-RAY DIFFRACTION99.71
2.55-2.690.29251290.23462691X-RAY DIFFRACTION99.86
2.69-2.860.28421450.22742681X-RAY DIFFRACTION99.82
2.86-3.080.25891470.22342642X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.380.26951600.21122660X-RAY DIFFRACTION99.96
3.38-3.870.20681330.16692701X-RAY DIFFRACTION99.79
3.87-4.870.17881400.14792677X-RAY DIFFRACTION99.75
4.87-23.780.19651450.17412690X-RAY DIFFRACTION99.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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