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- PDB-7v4y: TTHA1264/TTHA1265 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7v4y
タイトルTTHA1264/TTHA1265 complex
要素
  • Putative zinc protease
  • Zinc-dependent peptidase
キーワードHYDROLASE / complex / close conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / : / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc-dependent peptidase / Zinc protease
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Xu, M. / Xu, Q. / Ran, T. / Wang, W. / Sun, B. / Wang, Q.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)31770074 中国
National Science Foundation (NSF, China)31770050 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2022
タイトル: Crystal structures of TTHA1265 and TTHA1264/TTHA1265 complex reveal an intrinsic heterodimeric assembly.
著者: Xu, M. / Xu, Q. / Wang, M. / Qiu, S. / Xu, D. / Zhang, W. / Wang, W. / He, J. / Wang, Q. / Ran, T. / Sun, B.
履歴
登録2021年8月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Zinc-dependent peptidase
A: Putative zinc protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,9003
ポリマ－93,8352
非ポリマー651
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area31950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.163, 87.163, 244.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Zinc-dependent peptidase


分子量: 46134.613 Da / 分子数: 1 / 変異: G32V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1265 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SIU9
#2: タンパク質 Putative zinc protease


分子量: 47700.043 Da / 分子数: 1 / 変異: E124G, F135L, S284T, D303V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1264 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SIV0
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.39 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I/F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.98 Å / Num. obs: 37793 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 9.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 10 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 5404 / CC1/2: 0.7 / Rpim(I) all: 0.47 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXv1.6精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HXK, 3EOQ

5hxk

3eoq


解像度: 2.4→19.98 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 --
Rwork0.2308 --
obs-37750 99.41 %
原子変位パラメータBiso mean: 52.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6199 0 1 178 6378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00986336
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30128583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0788942
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00641136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.74933812

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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