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- PDB-7uzn: CRYSTAL STRUCTURE OF THE FIRST BROMODOMAIN OF HUMAN BRD4 IN COMPL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uzn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE FIRST BROMODOMAIN OF HUMAN BRD4 IN COMPLEX WITH BMT-206059 AKA 2-{(3M)-3-(1,4-DIMETHYL-1H-1,2,3-TRIAZOL-5-YL)-8-FLUORO-5-[(S)-(OXAN-4-YL)(PHENYL)METHYL]-5H-PYRIDO[3,2-b]INDOL-7-YL}PROPAN-2-OL, TRIPLY DEUTERATED ON THE 4-METHYL GROUP
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードCELL CYCLE / BROMODOMAIN-CONTAINING PROTEIN 4 ISOFORM LONG / BRD4 / BROMODOMAIN CONTAINING PROTEIN 4 / CAP / HUNK1 / MCAP / MITOTIC CHROMOSOME ASSOCIATED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / histone reader activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / histone reader activity / condensed nuclear chromosome / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / lysine-acetylated histone binding / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PQF / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.685 Å
データ登録者Sheriff, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2022
タイトル: Development of BET Inhibitors as Potential Treatments for Cancer: Optimization of Pharmacokinetic Properties.
著者: Hill, M.D. / Fang, H. / Norris, D. / Delucca, G.V. / Huang, H. / DeBenedetto, M. / Quesnelle, C. / Schmitz, W.D. / Tokarski, J.S. / Sheriff, S. / Yan, C. / Fanslau, C. / Haarhoff, Z. / Huang, ...著者: Hill, M.D. / Fang, H. / Norris, D. / Delucca, G.V. / Huang, H. / DeBenedetto, M. / Quesnelle, C. / Schmitz, W.D. / Tokarski, J.S. / Sheriff, S. / Yan, C. / Fanslau, C. / Haarhoff, Z. / Huang, C. / Kramer, M. / Madari, S. / Menard, K. / Monereau, L. / Morrison, J. / Raghavan, N. / Shields, E.E. / Simmermacher-Mayer, J. / Sinz, M. / Tye, C.K. / Westhouse, R. / Xie, C. / Zhang, H. / Zhang, L. / Zvyaga, T. / Lee, F. / Gavai, A.V. / Degnan, A.P.
履歴
登録2022年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8685
ポリマ－15,2071
非ポリマー6614
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.549, 46.168, 58.745
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 15207.499 Da / 分子数: 1 / 断片: first bromodomain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-PQF / 2-{(3M)-3-(1,4-dimethyl-1H-1,2,3-triazol-5-yl)-8-fluoro-5-[(S)-(oxan-4-yl)(phenyl)methyl]-5H-pyrido[3,2-b]indol-7-yl}propan-2-ol


分子量: 513.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H32FN5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM bis-tris propane, pH 8.5, 200 mM NaNO3, 20.5%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.685→36.299 Å / Num. obs: 10718 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 5.44 %
詳細: Some remarks regarding the mmCIF items written, the PDB Exchange Dictionary (PDBx/mmCIF) Version 5.0 supporting the data files in the current PDB archive (dictionary version 5.325, last ...詳細: Some remarks regarding the mmCIF items written, the PDB Exchange Dictionary (PDBx/mmCIF) Version 5.0 supporting the data files in the current PDB archive (dictionary version 5.325, last updated 2020-04-13: http://mmcif.wwpdb.org/dictionaries/mmcif_pdbx_v50.dic/Index/) and the actual quantities provided by MRFANA (https://github.com/githubgphl/MRFANA) from the autoPROC package (https://www.globalphasing.com/autoproc/). In general, the mmCIF categories here should provide items that are currently used in the PDB archive. If there are alternatives, the one recommended by the PDB developers has been selected. The distinction between *_all and *_obs quantities is not always clear: often only one version is actively used within the PDB archive (or is the one recommended by PDB developers). The intention of distinguishing between classes of reflections before and after some kind of observation criterion was applied, can in principle be useful - but such criteria change in various ways throughout the data processing steps (rejection of overloaded or too partial reflections, outlier/misfit rejections during scaling etc) and there is no retrospect computation of data scaling/merging statistics for the reflections used in the final refinement (where another observation criterion might have been applied). Typical data processing will usually only provide one version of statistics at various stages and these are given in the recommended item here, irrespective of the "_all" and "_obs" connotation, see e.g. the use of _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs, _reflns.pdbx_Rrim_I_all and _reflns.pdbx_Rpim_I_all. Please note that all statistics related to "merged intensities" (or "merging") are based on inverse-variance weighting of the individual measurements making up a symmetry-unique reflection. This is standard for several decades now, even if some of the dictionary definitions seem to suggest that a simple "mean" or "average" intensity is being used instead. R-values are always given for all symmetry-equivalent reflections following Friedel's law, i.e. Bijvoet pairs are not treated separately (since we want to describe the overall mean intensity and not the mean I(+) and I(-) here). The Rrim metric is identical to the Rmeas R-value and only differs in name. _reflns.pdbx_number_measured_all is the number of measured intensities just before the final merging step (at which point no additional rejection takes place). _reflns.number_obs is the number of symmetry-unique observations, i.e. the result of merging those measurements via inverse-variance weighting. _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI is based on the merged intensities (_reflns.number_obs) as expected. _reflns.pdbx_redundancy is synonymous with "multiplicity". The per-shell item _reflns_shell.number_measured_all corresponds to the overall value _reflns.pdbx_number_measured_all. The per-shell item _reflns_shell.number_unique_all corresponds to the overall value _reflns.number_obs. The per-shell item _reflns_shell.percent_possible_all corresponds to the overall value _reflns.percent_possible_obs. The per-shell item _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs corresponds to the overall value given as _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI. But be aware of the incorrect definition of the former in the current dictionary!
CC1/2: 0.998 / CC1/2 anomalous: -0.177 / Rmerge(I) obs: 0.1121 / Rpim(I) all: 0.0522 / Rrim(I) all: 0.124 / AbsDiff over sigma anomalous: 0.711 / Baniso tensor eigenvalue 1: 0 Å2 / Baniso tensor eigenvalue 2: 6.8773 Å2 / Baniso tensor eigenvalue 3: 6.1214 Å2 / Baniso tensor eigenvector 1 ortho1: 1 / Baniso tensor eigenvector 1 ortho2: 0 / Baniso tensor eigenvector 1 ortho3: 0 / Baniso tensor eigenvector 2 ortho1: 0 / Baniso tensor eigenvector 2 ortho2: 1 / Baniso tensor eigenvector 2 ortho3: 0 / Baniso tensor eigenvector 3 ortho1: 0 / Baniso tensor eigenvector 3 ortho2: 0 / Baniso tensor eigenvector 3 ortho3: 1 / Aniso diffraction limit 1: 1.656 Å / Aniso diffraction limit 2: 1.872 Å / Aniso diffraction limit 3: 1.776 Å / Aniso diffraction limit axis 1 ortho1: 1 / Aniso diffraction limit axis 1 ortho2: 0 / Aniso diffraction limit axis 1 ortho3: 0 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho1: 0 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho2: 1 / Aniso diffraction limit axis 2 ortho3: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho1: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho2: 0 / Aniso diffraction limit axis 3 ortho3: 1 / Net I/σ(I): 8.99 / Num. measured all: 58348 / Observed signal threshold: 1.2 / Orthogonalization convention: pdb / % possible anomalous: 92 / % possible ellipsoidal: 92.8 / % possible ellipsoidal anomalous: 92 / % possible spherical: 80.6 / % possible spherical anomalous: 79.4 / Redundancy anomalous: 2.95 / Signal type: local
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. measured obsNum. unique allNum. unique obsCC1/2CC1/2 anomalousRpim(I) allRrim(I) allAbsDiff over sigma anomalous% possible anomalous% possible ellipsoidal% possible ellipsoidal anomalous% possible spherical% possible spherical anomalousRedundancy anomalous% possible all
5.113-36.29950.049724.85267826785365360.999-0.3040.02380.05540.67299.799.699.799.699.73.0499.6
4.026-5.1135.170.047624.54276727675355350.998-0.2020.02270.05290.68999.599.899.599.899.52.9499.8
3.489-4.0265.620.054723.23301130115365360.998-0.4010.02490.06020.6799.810099.810099.83.11100
3.155-3.4895.520.069619.05296129615365360.9960.0340.03190.07680.7111001001001001003.04100
2.922-3.1555.320.096714.62284928495365360.993-0.020.0460.10740.7499.510099.510099.52.91100
2.742-2.9225.710.129412.24305530555355350.9920.0250.05920.14260.7331001001001001003.09100
2.596-2.7425.790.161310.14310731075375370.9930.0320.07280.17730.7451001001001001003.1100
2.482-2.5965.440.1918.75291329135355350.982-0.1720.08880.21120.71399.310099.310099.32.95100
2.385-2.4825.30.23167.03284228425365360.969-0.010.11030.25740.72699.810099.810099.82.87100
2.299-2.3855.460.2815.92292929295365360.961-0.0460.13060.31060.72399.810099.810099.82.93100
2.226-2.2995.530.27546297129715375370.966-0.0640.12740.3040.73299.899.899.899.899.82.9499.8
2.161-2.2265.60.35594.83300230025365360.938-0.0740.16370.39250.73199.810099.810099.82.99100
2.101-2.1615.70.41174.26305330535365360.932-0.1140.18740.45320.71699.810099.810099.83.01100
2.049-2.1015.310.48153.49284528455365360.892-0.1050.22670.53380.71199.810099.810099.82.88100
2.001-2.0495.420.61742.74290029005355350.796-0.1150.28940.68350.72399.410099.410099.42.87100
1.957-25.460.77832.2292029205355350.812-0.1360.36070.85990.70299.210099.210099.22.93100
1.914-1.9575.660.91271.92303730375375370.68-0.0020.41531.00470.73195.894.295.894.295.82.9894.2
1.873-1.9145.661.11131.54302830285355350.616-0.1240.50541.22330.67486.886.486.886.486.83.0186.4
1.825-1.8735.61.27981.3300430045365360.6130.0020.58281.40930.6978.679.578.671.471.42.9679.5
1.685-1.8254.611.14681.29247624765375370.548-0.1470.56681.28480.67346.548.246.519.318.52.5148.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROC1.1.7 20220203data processing
autoPROCJan 26, 2018data processing
Aimless0.7.4データスケーリング
STARANISO2.3.82データスケーリング
BUSTER2.11.8 (3-FEB-2022)精密化
XDS20180808データ削減
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UVW

3uvw


解像度: 1.685→16.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU R Cruickshank DPI: 0.285 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.163 / SU Rfree Blow DPI: 0.131 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.129
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2169 471 -RANDOM
Rwork0.1968 ---
obs0.1977 10700 80.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1259 Å20 Å20 Å2
2---0.0892 Å20 Å2
3---0.2151 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.685→16.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1032 0 47 65 1144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082193HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.823976HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d622SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes353HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1130HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion138SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies3HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1755SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.15
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.28
LS精密化 シェル解像度: 1.69→1.82 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 18 -
Rwork0.267 --
obs0.2667 466 17.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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