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万見
- PDB-7uyh: Structure of the first OTU domain from Legionella pneumophila eff... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uyh
タイトルStructure of the first OTU domain from Legionella pneumophila effector protein LotA bound to K6-linked diUb
要素
  • LotA
  • Ubiquitin
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / OTU
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Stabilization of p53 / Regulation of TNFR1 signaling / EGFR downregulation / Termination of translesion DNA synthesis / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Hedgehog ligand biogenesis / Negative regulation of FGFR4 signaling / Defective CFTR causes cystic fibrosis / G2/M Checkpoints / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Dot/Icm T4SS effector
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Legionella pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Warren, G.D. / Pruneda, J.N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM142486 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2023
タイトル: Mechanism of Lys6 poly-ubiquitin specificity by the L. pneumophila deubiquitinase LotA.
著者: Warren, G.D. / Kitao, T. / Franklin, T.G. / Nguyen, J.V. / Geurink, P.P. / Kubori, T. / Nagai, H. / Pruneda, J.N.
履歴
登録2022年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ubiquitin
A: LotA
B: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0443
ポリマ－49,0443
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.283, 127.283, 77.988
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number89
Space group name H-MP422
Space group name HallP42
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-321-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質 LotA


分子量: 31890.012 Da / 分子数: 1 / Mutation: C13A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: lpg2248 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZTB4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 3350, 10% ethylene glycol, 0.2 M KSCN, 0.1 M MES pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→38.99 Å / Num. obs: 16316 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 40.77 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.257 / Rpim(I) all: 0.108 / Rrim(I) all: 0.279 / Net I/σ(I): 6.4 / Num. measured all: 106091 / Scaling rejects: 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.956.71.151550523300.7180.4831.252100
8.85-38.995.50.07633065960.9920.0330.08416.798.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7UYG, 1UBQ

7uyg

1ubq


解像度: 2.8→38.99 Å / SU ML: 0.346 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.7162
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 822 5.04 %
Rwork0.206 15474 -
obs0.2088 16296 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→38.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3395 0 0 58 3453
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.68254655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0439534
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004605
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0926454
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.980.32471430.28222510X-RAY DIFFRACTION99.81
2.98-3.20.3441240.27342532X-RAY DIFFRACTION99.77
3.21-3.530.29021460.2272522X-RAY DIFFRACTION99.59
3.53-4.040.25511360.19182561X-RAY DIFFRACTION99.78
4.04-5.080.231410.1662589X-RAY DIFFRACTION99.85
5.09-38.990.21771320.1882760X-RAY DIFFRACTION99.69
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.10401087229-1.02426969646-0.4450392780213.538902807540.7758141117043.58163011324-0.0223425717134-0.1378127796510.122863484755-0.222394628428-0.160678723283-0.350285220138-0.1288234619340.5074726223760.1800961874960.463534488218-0.119763667564-0.01279153255490.3499409412870.07940080529730.2665082220997.8840240529541.479577886411.6181325734
21.138364750980.3491234944890.3142116628652.809774080270.5452938979952.057406987250.0511489921399-0.0370452469440.0245943274147-0.163595651965-0.07820322237180.117602853183-0.169339736515-0.1621184638930.009752276717760.251661142682-0.0118348833880.001955572354540.27459048340.00247875654270.205489632808-12.129590637234.020034435520.0120696828
32.19104367203-1.53068899283-2.321525924761.09749798971.730224916864.440018754450.221213363656-0.4175006730940.2081656080040.1282762769850.1778380976210.0466840415291-0.32519749927-0.284426782048-0.3695955945530.4681584109520.0547437205127-0.003966101934470.413450396789-0.0158244890020.336383283499-15.674982717342.555317660841.9455340814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'C' and resid 1 through 73)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and resid 1 through 276)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'B' and resid 1 through 76)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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