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- PDB-7uy0: Crystal structure of human Fgr tyrosine kinase in complex with A-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uy0
タイトルCrystal structure of human Fgr tyrosine kinase in complex with A-419259
要素(Tyrosine-protein kinase ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / Fgr / A-419259 / SIGNALING PROTEIN / kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of natural killer cell activation / immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / regulation of protein kinase activity / positive regulation of mast cell degranulation / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of phagocytosis / aggresome / immunoglobulin receptor binding / skeletal system morphogenesis / Platelet sensitization by LDL ...negative regulation of natural killer cell activation / immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / regulation of protein kinase activity / positive regulation of mast cell degranulation / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of phagocytosis / aggresome / immunoglobulin receptor binding / skeletal system morphogenesis / Platelet sensitization by LDL / regulation of innate immune response / bone mineralization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / FCGR activation / phosphotyrosine residue binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of cytokine production / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / mitochondrial intermembrane space / response to virus / ruffle membrane / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / secretory granule lumen / cell differentiation / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mitochondrial inner membrane / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / signaling receptor binding / innate immune response / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase Fgr, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...Tyrosine-protein kinase Fgr, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-VSE / Tyrosine-protein kinase Fgr
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Du, S. / Alvarado, J.J. / Smithgall, T.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA233576 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: ATP-site inhibitors induce unique conformations of the acute myeloid leukemia-associated Src-family kinase, Fgr.
著者: Du, S. / Alvarado, J.J. / Wales, T.E. / Moroco, J.A. / Engen, J.R. / Smithgall, T.E.
履歴
登録2022年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fgr
B: Tyrosine-protein kinase Fgr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,13213
ポリマ－104,5592
非ポリマー1,57311
水90150
1
A: Tyrosine-protein kinase Fgr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9445
ポリマ－52,2411
非ポリマー7024
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase Fgr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1888
ポリマ－52,3171
非ポリマー8717
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.430, 112.090, 213.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Tyrosine-protein kinase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fgr / Gardner-Rasheed feline sarcoma viral (v-fgr) oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fgr / p55-Fgr / ...Gardner-Rasheed feline sarcoma viral (v-fgr) oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fgr / p55-Fgr / p58-Fgr / p58c-Fgr


分子量: 52241.254 Da / 分子数: 1 / 変異: Q528E, P529E, G530I, D531P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGR, SRC2 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09769, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fgr / Gardner-Rasheed feline sarcoma viral (v-fgr) oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fgr / p55-Fgr / ...Gardner-Rasheed feline sarcoma viral (v-fgr) oncogene homolog / Proto-oncogene c-Fgr / p55-Fgr / p58-Fgr / p58c-Fgr


分子量: 52317.375 Da / 分子数: 1 / 変異: Q528E, P529E, G530I, D531P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGR, SRC2 / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09769, non-specific protein-tyrosine kinase

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非ポリマー , 5種, 61分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-VSE / 7-[trans-4-(4-methylpiperazin-1-yl)cyclohexyl]-5-(4-phenoxyphenyl)-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-amine / RK-20449


分子量: 482.620 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H34N6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.4 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: For co-crystallization with A-419259, Fgr (3.2 mg/mL in 20 mM Tris-HCl, pH 8.3, 100 mM NaCl, and 2 mM TCEP) was mixed with 10 mM A-419259 (in 50% DMSO) to a final inhibitor concentration of ...詳細: For co-crystallization with A-419259, Fgr (3.2 mg/mL in 20 mM Tris-HCl, pH 8.3, 100 mM NaCl, and 2 mM TCEP) was mixed with 10 mM A-419259 (in 50% DMSO) to a final inhibitor concentration of 120 microM (0.3% DMSO final) and incubated for 30 min at 298 K prior to crystallization setup. Crystals were grown by sitting- and hanging-drop vapor diffusion at 277 K by mixing Fgr/A-419259 in a 1:1 ratio with the mother liquor (0.2 M sodium/potassium phosphate, 0.1 M Bis-Tris propane, pH 7.5, and 16% PEG 3350). To promote crystal growth, crystal seeds from initial needle-like crystals were added to the crystallization drops

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03326 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→77.346 Å / Num. obs: 39772 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.61 % / Biso Wilson estimate: 65.511 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 0.888 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 501528 / Scaling rejects: 71
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.55-2.6212.9091.182.0737657291729170.771.227100
2.62-2.6912.690.9492.5735125276827680.8120.988100
2.69-2.7712.7310.8043.0935506279027890.8710.836100
2.77-2.8512.9340.6353.9634184264326430.9210.661100
2.85-2.9412.8450.4945.1533269259025900.9480.514100
2.94-3.0512.750.3866.3532156252225220.9710.402100
3.05-3.1612.8430.2918.3230747239423940.9820.303100
3.16-3.2912.6180.21710.9329880236823680.9890.226100
3.29-3.4412.5890.17613.3827847221222120.9910.183100
3.44-3.6112.9540.1417.0128200217721770.9940.146100
3.61-3.812.5410.12418.725785205620560.9950.129100
3.8-4.0312.5330.10521.6624100192319230.9960.11100
4.03-4.3112.380.09224.4122668183118310.9970.096100
4.31-4.6612.580.08625.7421764173017300.9970.09100
4.66-5.112.7380.08326.7220342159715970.9970.086100
5.1-5.712.2460.08525.0417622143914390.9970.089100
5.7-6.5811.8130.0826.0215215128812880.9970.083100
6.58-8.0612.3220.0728.613751111611160.9980.073100
8.06-11.411.3410.05831.9299918818810.9980.061100
11.4-77.34610.770.05632.6957195335310.9970.05999.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2SRC

2src


解像度: 2.55→77.346 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2229 2000 5.03 %
Rwork0.1865 37766 -
obs0.1883 39766 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 172.43 Å2 / Biso mean: 71.1545 Å2 / Biso min: 33.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→77.346 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7168 0 104 50 7322
Biso mean--67.04 58.03 -
残基数----896
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.55-2.61380.28641410.25712666
2.6138-2.68450.30291380.24972607
2.6845-2.76350.29251420.24282681
2.7635-2.85270.27811400.26572643
2.8527-2.95460.27861410.25182674
2.9546-3.07290.30011410.2422653
3.0729-3.21280.28411410.2312667
3.2128-3.38220.22851420.21512672
3.3822-3.59410.2891420.20832695
3.5941-3.87160.23321430.18852700
3.8716-4.26120.20491440.15792694
4.2612-4.87770.17311440.14812745
4.8777-6.1450.18721470.172767
6.145-77.3460.19011540.15792902
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6212-0.0460.56041.7729-1.63551.45810.15750.12970.1209-0.1651-0.22920.21240.2869-0.3247-00.7146-0.039-0.1420.5904-0.0360.564525.2084-8.6172-39.906
21.65750.03521.02342.6449-1.66722.2279-0.09740.0822-0.1301-0.5857-0.0105-0.46290.31660.00940.00010.6627-0.04940.02310.4584-0.00390.515636.7579-30.5842-32.9088
32.49510.02571.16421.83620.4933.0825-0.0097-0.10050.1328-0.0378-0.01260.1304-0.19240.05-0.00010.3375-0.05450.03360.4129-0.03640.407942.12840.563-17.3161
40.74591.2650.34411.85351.10291.93290.1057-0.057-0.29530.30290.1844-0.4520.23740.68640.00010.48320.0664-0.07060.6674-0.03750.593956.8008-14.0266-11.7208
51.07020.66150.60110.88-0.31211.3208-0.01650.16250.35370.23280.10220.7011-0.4802-0.090200.86580.24620.29840.65640.23760.909420.042824.585735.0004
63.03140.39110.18521.13090.53772.97660.25840.0005-0.1590.1538-0.08620.0616-0.0872-0.2473-00.570.08830.14580.55630.09150.615124.45513.854148.6981
70.43910.3640.03510.78380.44071.36810.53710.11740.5394-0.4807-0.3013-0.3893-0.6184-0.19260.00020.69870.14390.17560.52470.16250.932740.459923.528918.0064
81.2818-1.2147-0.82653.3373-0.84711.54070.12290.05540.329-0.01450.0273-0.0779-0.3264-0.16640.00890.54540.06340.09690.53610.07010.53839.72629.856921.3724
90.0162-0.134-0.17050.0174-0.3130.8395-0.01240.2503-0.1673-0.14070.03460.042-0.2847-0.1194-00.64190.00120.06110.70330.0190.555148.2201-0.12775.5991
101.5458-0.95470.68852.20630.05111.976-0.09780.4434-0.1215-0.01270.0224-0.02130.3360.22430.00090.53210.07870.0660.5043-0.01010.510950.791-9.263520.8694
11-0.3004-0.7832-1.8189-0.77080.47930.8768-0.3870.1543-0.2210.10620.09770.27750.5508-0.1509-0.01090.7036-0.03390.16860.6180.00640.645134.0552-10.211932.0067
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 84 through 154 )A84 - 154
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 155 through 252 )A155 - 252
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 253 through 440 )A253 - 440
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 441 through 531 )A441 - 531
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 84 through 154 )B84 - 154
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 155 through 252 )B155 - 252
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 253 through 286 )B253 - 286
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 287 through 410 )B287 - 410
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 411 through 440 )B411 - 440
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 441 through 498 )B441 - 498
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 499 through 531 )B499 - 531

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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