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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7uus | |||||||||
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タイトル | The CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - Full complex focused refinement of stalk | |||||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE / [NiFe] Hydrogenase / Membrane associated / Complex / Quinone Transport / ELECTRON TRANSPORT / OXIDOREDUCTASE (EC 1.12.99.6) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity ...hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / membrane / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å | |||||||||
データ登録者 | Grinter, R. / Venugopal, H. / Kropp, A. / Greening, C. | |||||||||
資金援助 | オーストラリア, 2件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2023 タイトル: Structural basis for bacterial energy extraction from atmospheric hydrogen. 著者: Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew ...著者: Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew Belousoff / Hannah S Shafaat / Gregory M Cook / Ralf B Schittenhelm / Kylie A Vincent / Syma Khalid / Gustav Berggren / Chris Greening / 要旨: Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and ...Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and drives primary production in extreme environments. Atmospheric H oxidation is attributed to uncharacterized members of the [NiFe] hydrogenase superfamily. However, it remains unresolved how these enzymes overcome the extraordinary catalytic challenge of oxidizing picomolar levels of H amid ambient levels of the catalytic poison O and how the derived electrons are transferred to the respiratory chain. Here we determined the cryo-electron microscopy structure of the Mycobacterium smegmatis hydrogenase Huc and investigated its mechanism. Huc is a highly efficient oxygen-insensitive enzyme that couples oxidation of atmospheric H to the hydrogenation of the respiratory electron carrier menaquinone. Huc uses narrow hydrophobic gas channels to selectively bind atmospheric H at the expense of O, and 3 [3Fe-4S] clusters modulate the properties of the enzyme so that atmospheric H oxidation is energetically feasible. The Huc catalytic subunits form an octameric 833 kDa complex around a membrane-associated stalk, which transports and reduces menaquinone 94 Å from the membrane. These findings provide a mechanistic basis for the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric H oxidation, uncover a mode of energy coupling dependent on long-range quinone transport, and pave the way for the development of catalysts that oxidize H in ambient air. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7uus.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7uus.ent.gz | 1 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7uus.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7uus_validation.pdf.gz | 2.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7uus_full_validation.pdf.gz | 2.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7uus_validation.xml.gz | 195.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7uus_validation.cif.gz | 297.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uu/7uus ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uu/7uus | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-Hydrogenase-2, ... , 2種, 16分子 ACEGIKMOBDFHJLNP
#1: タンパク質 | 分子量: 57447.297 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) 株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: A0QUM7, hydrogenase (acceptor) #2: タンパク質 | 分子量: 39659.770 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) 株: MC2 155 / 参照: UniProt: I7G634, hydrogenase (acceptor) |
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-タンパク質 , 1種, 4分子 QRST
#3: タンパク質 | [ 分子量: 19275.828 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) 株: MC2 155 / 参照: UniProt: A0QUM5 |
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-非ポリマー , 5種, 56分子
#4: 化合物 | ChemComp-3NI / #5: 化合物 | ChemComp-FCO / #6: 化合物 | ChemComp-MG / #7: 化合物 | ChemComp-MQ9 / #8: 化合物 | ChemComp-F3S / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Complex of the type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.833 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア) | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.9 / 詳細: pH 7.9 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: HELIUM 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 60.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 9868 |
-解析
ソフトウェア | 名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.3/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: Windows / タイプ: package | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2646471 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60448 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL |