[日本語] English
万見
- PDB-7utd: The 2.19-angstrom CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7utd
タイトルThe 2.19-angstrom CryoEM structure of the [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis - Complex minus stalk
要素
  • (Hydrogenase-2, ...) x 2
  • Type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc membrane adapter subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / [NiFe] Hydrogenase / Membrane associated / Complex / Quinone Transport / ELECTRON TRANSPORT / OXIDOREDUCTASE (EC 1.12.99.6)
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenase (acceptor) / ferredoxin hydrogenase complex / [Ni-Fe] hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / cell envelope / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...hydrogenase (acceptor) / ferredoxin hydrogenase complex / [Ni-Fe] hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / cell envelope / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF1641 / Protein of unknown function (DUF1641) / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site ...Protein of unknown function DUF1641 / Protein of unknown function (DUF1641) / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (III) ION / FE3-S4 CLUSTER / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / MENAQUINONE-9 / DUF1641 domain-containing protein / Hydrogenase-2, large subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase 20 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Grinter, R. / Venugopal, H. / Kropp, A. / Greening, C.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP200103074 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1197376 オーストラリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural basis for bacterial energy extraction from atmospheric hydrogen.
著者: Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew ...著者: Rhys Grinter / Ashleigh Kropp / Hari Venugopal / Moritz Senger / Jack Badley / Princess R Cabotaje / Ruyu Jia / Zehui Duan / Ping Huang / Sven T Stripp / Christopher K Barlow / Matthew Belousoff / Hannah S Shafaat / Gregory M Cook / Ralf B Schittenhelm / Kylie A Vincent / Syma Khalid / Gustav Berggren / Chris Greening /
要旨: Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and ...Diverse aerobic bacteria use atmospheric H as an energy source for growth and survival. This globally significant process regulates the composition of the atmosphere, enhances soil biodiversity and drives primary production in extreme environments. Atmospheric H oxidation is attributed to uncharacterized members of the [NiFe] hydrogenase superfamily. However, it remains unresolved how these enzymes overcome the extraordinary catalytic challenge of oxidizing picomolar levels of H amid ambient levels of the catalytic poison O and how the derived electrons are transferred to the respiratory chain. Here we determined the cryo-electron microscopy structure of the Mycobacterium smegmatis hydrogenase Huc and investigated its mechanism. Huc is a highly efficient oxygen-insensitive enzyme that couples oxidation of atmospheric H to the hydrogenation of the respiratory electron carrier menaquinone. Huc uses narrow hydrophobic gas channels to selectively bind atmospheric H at the expense of O, and 3 [3Fe-4S] clusters modulate the properties of the enzyme so that atmospheric H oxidation is energetically feasible. The Huc catalytic subunits form an octameric 833 kDa complex around a membrane-associated stalk, which transports and reduces menaquinone 94 Å from the membrane. These findings provide a mechanistic basis for the biogeochemically and ecologically important process of atmospheric H oxidation, uncover a mode of energy coupling dependent on long-range quinone transport, and pave the way for the development of catalysts that oxidize H in ambient air.
履歴
登録2022年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年3月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.52023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.62024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Hydrogenase-2, large subunit
B: Hydrogenase-2, small subunit
C: Hydrogenase-2, large subunit
D: Hydrogenase-2, small subunit
E: Hydrogenase-2, large subunit
F: Hydrogenase-2, small subunit
G: Hydrogenase-2, large subunit
H: Hydrogenase-2, small subunit
I: Hydrogenase-2, large subunit
J: Hydrogenase-2, small subunit
K: Hydrogenase-2, large subunit
L: Hydrogenase-2, small subunit
M: Hydrogenase-2, large subunit
N: Hydrogenase-2, small subunit
O: Hydrogenase-2, large subunit
P: Hydrogenase-2, small subunit
Q: Type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc membrane adapter subunit
R: Type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc membrane adapter subunit
S: Type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc membrane adapter subunit
T: Type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc membrane adapter subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)815,81276
ポリマ－800,68020
非ポリマー15,13256
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis, 電子顕微鏡法, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
Hydrogenase-2, ... , 2種, 16分子 ACEGIKMOBDFHJLNP

#1: タンパク質
Hydrogenase-2, large subunit


分子量: 57217.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: A0QUM7, hydrogenase (acceptor)
#2: タンパク質
Hydrogenase-2, small subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase 20 kDa subunit


分子量: 39659.770 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 参照: UniProt: I7G634, hydrogenase (acceptor)

-
タンパク質 , 1種, 4分子 QRST

#3: タンパク質
Type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc membrane adapter subunit


分子量: 6416.264 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
株: MC2 155 / 参照: UniProt: A0QUM5

-
非ポリマー , 5種, 56分子

#4: 化合物
ChemComp-3NI / NICKEL (III) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-MQ9 / MENAQUINONE-9


分子量: 785.233 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C56H80O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物...
ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Complex of the type 2 [NiFe]-hydrogenase Huc from Mycobacterium smegmatis
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.833 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア) / 株: MC2 155
緩衝液pH: 7.9 / 詳細: pH 7.9
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris1
2200 mMSodium chlorideNaCl1
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: HELIUM
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 66 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 3113

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.92モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.3モデルフィッティング
10cryoSPARC3.3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.1分類
13cryoSPARC3.3.1３次元再構成
14PHENIX1.9.2モデル精密化
15Coot0.92モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 825900
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 139367 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る