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- PDB-7uq2: Vs.4 from T4 phage in complex with cGAMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uq2
タイトルVs.4 from T4 phage in complex with cGAMP
要素Vs.4
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Binds 3' / 3'-cGAMP
機能・相同性Chem-4BW / Uncharacterized 10.2 kDa protein in regB-denV intergenic region
機能・相同性情報
生物種Tequatrovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Jenson, J.M. / Chen, Z.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Ubiquitin-like conjugation by bacterial cGAS enhances anti-phage defence.
著者: Jenson, J.M. / Li, T. / Du, F. / Ea, C.K. / Chen, Z.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold.
著者: John Jumper / Richard Evans / Alexander Pritzel / Tim Green / Michael Figurnov / Olaf Ronneberger / Kathryn Tunyasuvunakool / Russ Bates / Augustin Žídek / Anna Potapenko / Alex Bridgland / ...著者: John Jumper / Richard Evans / Alexander Pritzel / Tim Green / Michael Figurnov / Olaf Ronneberger / Kathryn Tunyasuvunakool / Russ Bates / Augustin Žídek / Anna Potapenko / Alex Bridgland / Clemens Meyer / Simon A A Kohl / Andrew J Ballard / Andrew Cowie / Bernardino Romera-Paredes / Stanislav Nikolov / Rishub Jain / Jonas Adler / Trevor Back / Stig Petersen / David Reiman / Ellen Clancy / Michal Zielinski / Martin Steinegger / Michalina Pacholska / Tamas Berghammer / Sebastian Bodenstein / David Silver / Oriol Vinyals / Andrew W Senior / Koray Kavukcuoglu / Pushmeet Kohli / Demis Hassabis /
要旨: Proteins are essential to life, and understanding their structure can facilitate a mechanistic understanding of their function. Through an enormous experimental effort, the structures of around ...Proteins are essential to life, and understanding their structure can facilitate a mechanistic understanding of their function. Through an enormous experimental effort, the structures of around 100,000 unique proteins have been determined, but this represents a small fraction of the billions of known protein sequences. Structural coverage is bottlenecked by the months to years of painstaking effort required to determine a single protein structure. Accurate computational approaches are needed to address this gap and to enable large-scale structural bioinformatics. Predicting the three-dimensional structure that a protein will adopt based solely on its amino acid sequence-the structure prediction component of the 'protein folding problem'-has been an important open research problem for more than 50 years. Despite recent progress, existing methods fall far short of atomic accuracy, especially when no homologous structure is available. Here we provide the first computational method that can regularly predict protein structures with atomic accuracy even in cases in which no similar structure is known. We validated an entirely redesigned version of our neural network-based model, AlphaFold, in the challenging 14th Critical Assessment of protein Structure Prediction (CASP14), demonstrating accuracy competitive with experimental structures in a majority of cases and greatly outperforming other methods. Underpinning the latest version of AlphaFold is a novel machine learning approach that incorporates physical and biological knowledge about protein structure, leveraging multi-sequence alignments, into the design of the deep learning algorithm.
履歴
登録2022年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年4月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vs.4
B: Vs.4
C: Vs.4
D: Vs.4
E: Vs.4
F: Vs.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,04813
ポリマ－61,8646
非ポリマー2,1847
水10,953608
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19460 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.694, 81.694, 217.616
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Vs.4


分子量: 10310.673 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Tequatrovirus (ウイルス) / 遺伝子: y06G, 62.5, vs.4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13314
#2: 化合物 ChemComp-4BW / 2-amino-9-[(2R,3R,3aS,5R,7aR,9R,10R,10aS,12R,14aR)-9-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,5,10,12-tetrahydroxy-5,12-dioxidooctahydro-2H,7H-difuro[3,2-d:3',2'-j][1,3,7,9,2,8]tetraoxadiphosphacyclododecin-2-yl]-1,9-dihydro-6H-purin-6-one / 3',3' cGAMP / c-GMP-AMP / c[G(3',5')pA(3',5')p] / cGAMP


分子量: 674.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O13P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 608 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 7% PEG8000, 0.1 M imidazole, pH 6.3, 0.2 mM calcium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0448 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0448 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 49941 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 20.01 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 33.6
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique obs: 2436 / CC1/2: 0.76 / Rpim(I) all: 0.346

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold model

解像度: 2→40.85 Å / SU ML: 0.1834 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.7907
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2061 1943 4.02 %
Rwork0.1826 46432 -
obs0.1836 48375 95.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4362 0 4 619 4985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01544481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22896072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0936645
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.60021656
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.31741230.24922927X-RAY DIFFRACTION86.3
2.05-2.110.24061330.21483097X-RAY DIFFRACTION90.5
2.11-2.170.2281290.20573113X-RAY DIFFRACTION91.4
2.17-2.240.21431340.19253207X-RAY DIFFRACTION93.48
2.24-2.320.23791360.18483247X-RAY DIFFRACTION94.66
2.32-2.410.22511390.18183292X-RAY DIFFRACTION95.17
2.41-2.520.20361370.19123283X-RAY DIFFRACTION95.83
2.52-2.650.23051390.19113277X-RAY DIFFRACTION95.05
2.65-2.820.22951390.18953393X-RAY DIFFRACTION97.52
2.82-3.040.1971410.18013400X-RAY DIFFRACTION97.84
3.04-3.340.20091430.17713425X-RAY DIFFRACTION98.65
3.34-3.820.19851460.16723494X-RAY DIFFRACTION98.75
3.82-4.820.13931490.14683568X-RAY DIFFRACTION99.33
4.82-40.850.22661550.19943709X-RAY DIFFRACTION98.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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