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- PDB-7uol: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-ox... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uol
タイトルEndogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
要素Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / e2 / 2-oxoglutarate / dehydrogenase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


succinyl-CoA metabolic process / L-lysine catabolic process to acetyl-CoA via saccharopine / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase activity / oxoglutarate dehydrogenase complex / 2-oxoglutarate metabolic process / acyltransferase activity / tricarboxylic acid cycle / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide succinyltransferase / : / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Liu, S. / Xia, X. / Zhen, J. / Li, Z.H. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI060567 米国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2022
タイトル: Structures and comparison of endogenous 2-oxoglutarate and pyruvate dehydrogenase complexes from bovine kidney.
著者: Shiheng Liu / Xian Xia / James Zhen / Zihang Li / Z Hong Zhou /
要旨: The α-keto acid dehydrogenase complex family catalyzes the essential oxidative decarboxylation of α-keto acids to yield acyl-CoA and NADH. Despite performing the same overarching reaction, members ...The α-keto acid dehydrogenase complex family catalyzes the essential oxidative decarboxylation of α-keto acids to yield acyl-CoA and NADH. Despite performing the same overarching reaction, members of the family have different component structures and structural organization between each other and across phylogenetic species. While native structures of α-keto acid dehydrogenase complexes from bacteria and fungi became available recently, the atomic structure and organization of their mammalian counterparts in native states remain unknown. Here, we report the cryo-electron microscopy structures of the endogenous cubic 2-oxoglutarate dehydrogenase complex (OGDC) and icosahedral pyruvate dehydrogenase complex (PDC) cores from bovine kidney determined at resolutions of 3.5 Å and 3.8 Å, respectively. The structures of multiple proteins were reconstructed from a single lysate sample, allowing direct structural comparison without the concerns of differences arising from sample preparation and structure determination. Although native and recombinant E2 core scaffold structures are similar, the native structures are decorated with their peripheral E1 and E3 subunits. Asymmetric sub-particle reconstructions support heterogeneity in the arrangements of these peripheral subunits. In addition, despite sharing a similar monomeric fold, OGDC and PDC E2 cores have distinct interdomain and intertrimer interactions, which suggests a means of modulating self-assembly to mitigate heterologous binding between mismatched E2 species. The lipoyl moiety lies near a mobile gatekeeper within the interdomain active site of OGDC E2 and PDC E2. Analysis of the twofold related intertrimer interface identified secondary structural differences and chemical interactions between icosahedral and cubic geometries of the core. Taken together, our study provides a direct structural comparison of OGDC and PDC from the same source and offers new insights into determinants of interdomain interactions and of architecture diversity among α-keto acid dehydrogenase complexes.
履歴
登録2022年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
E: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
F: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
J: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
K: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
L: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
M: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
N: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
O: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
P: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
Q: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
R: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
S: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
T: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
U: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
V: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
W: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
X: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
Y: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
Z: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
a: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
b: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
c: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial
d: Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,176,82624
ポリマ－1,176,82624
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, mitochondrial / 2-oxoglutarate dehydrogenase complex component E2 / OGDC-E2 / Dihydrolipoamide succinyltransferase ...2-oxoglutarate dehydrogenase complex component E2 / OGDC-E2 / Dihydrolipoamide succinyltransferase component of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex / E2K


分子量: 49034.414 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: kidney / 組織: kidney
参照: UniProt: P11179, dihydrolipoyllysine-residue succinyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Endogenous dihydrolipoamide succinyltransferase (E2) core of 2-oxoglutarate dehydrogenase complex from bovine kidney
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.049 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 細胞内の位置: mitochondrial matrix / 器官: kidney / Organelle: mitochondria / 組織: kidney
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
グリッドのタイプ: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFINDCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
12RELION3３次元再構成
13Cootモデル精密化
14ISOLDEモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: O (正8面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41165 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6H05

6h05


Accession code: 6H05 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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