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- PDB-7ull: Human Grp94 N-terminal domain in complex with 42C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ull
タイトルHuman Grp94 N-terminal domain in complex with 42C
要素Endoplasmin
キーワードCHAPERONE / Hsp90 Isoform / Grp94 / Isoform-specific properties / Endoplasmin
機能・相同性
機能・相同性情報


actin rod assembly / : / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum chaperone complex / sequestering of calcium ion / sarcoplasmic reticulum lumen / protein folding in endoplasmic reticulum / Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / low-density lipoprotein particle receptor binding ...actin rod assembly / : / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / endoplasmic reticulum chaperone complex / sequestering of calcium ion / sarcoplasmic reticulum lumen / protein folding in endoplasmic reticulum / Trafficking and processing of endosomal TLR / Scavenging by Class A Receptors / low-density lipoprotein particle receptor binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / sperm plasma membrane / cellular response to ATP / cellular response to manganese ion / smooth endoplasmic reticulum / ERAD pathway / endocytic vesicle lumen / response to endoplasmic reticulum stress / Post-translational protein phosphorylation / ATP-dependent protein folding chaperone / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / unfolded protein binding / melanosome / protein transport / protein folding / midbody / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / response to hypoxia / endoplasmic reticulum lumen / focal adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase ...Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N-dimethyl-7H-purin-6-amine / Endoplasmin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Stachowski, T.R. / Nithianantham, S. / Vanarotti, M. / Fischer, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM142772 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Pan-HSP90 ligand binding reveals isoform-specific differences in plasticity and water networks.
著者: Stachowski, T.R. / Nithianantham, S. / Vanarotti, M. / Lopez, K. / Fischer, M.
履歴
登録2022年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmin
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6928
ポリマ－61,9092
非ポリマー7836
水64936
1
A: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4825
ポリマ－30,9551
非ポリマー5284
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Endoplasmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2103
ポリマ－30,9551
非ポリマー2552
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.921, 89.461, 98.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-514-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Endoplasmin / 94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1 / Tumor ...94 kDa glucose-regulated protein / GRP-94 / Heat shock protein 90 kDa beta member 1 / Tumor rejection antigen 1 / gp96 homolog


分子量: 30954.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Disordered (residues 286-328) GSH (Tag) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90B1, GRP94, TRA1 / プラスミド: pET28a / 詳細 (発現宿主): Cleavable 6His-tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14625

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非ポリマー , 5種, 42分子

#2: 化合物 ChemComp-42C / N,N-dimethyl-7H-purin-6-amine / N,N-ジメチルアデニン


分子量: 163.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 % / 解説: Rectangular
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM MgCl2, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5, and 22% PEG3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月23日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→44.731 Å / Num. obs: 25379 / % possible obs: 98.84 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 59.71 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.131 / Net I/σ(I): 8.63
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.31-2.396.31.30124190.5980.6131.58497.54
8.95-44.7314.90.054840.9960.0230.05594.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PHENIX1.18精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NH9

4nh9


解像度: 2.31→44.731 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2964 1988 7.88 %
Rwork0.2583 23247 -
obs0.2614 25235 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 204.48 Å2 / Biso mean: 77.1 Å2 / Biso min: 24.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.31→44.731 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3284 0 53 36 3373
Biso mean--61.61 59.76 -
残基数----428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6384602
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042546
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.2432030
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.31-2.36780.4061340.3948159197
2.3678-2.43180.40141400.3749163799
2.4318-2.50340.38491370.3657161298
2.5034-2.58410.37261370.3505157196
2.5841-2.67650.3511420.329168399
2.6765-2.78360.34361410.30661641100
2.7836-2.91030.33761420.30091660100
2.9103-3.06370.32471430.29291674100
3.0637-3.25560.32221420.27331655100
3.2556-3.50690.28791430.25261669100
3.5069-3.85960.27951450.24111695100
3.8596-4.41770.25421440.2171688100
4.4177-5.56420.30311460.215170298
5.5642-44.7310.26071520.2538176998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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