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- PDB-7ulj: Hsp90b N-terminal domain in complex with 42C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ulj
タイトルHsp90b N-terminal domain in complex with 42C
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードCHAPERONE / Hsp90 Isoform / molecular chaperone / Hsp90b / and Ligand binding
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity ...HSP90-CDC37 chaperone complex / receptor ligand inhibitor activity / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / dynein axonemal particle / histone methyltransferase binding / ATP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to cell surface / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / telomerase holoenzyme complex assembly / Respiratory syncytial virus genome replication / Uptake and function of diphtheria toxin / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendritic growth cone / The NLRP3 inflammasome / : / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / telomere maintenance via telomerase / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / RHOBTB2 GTPase cycle / cellular response to interleukin-4 / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / axonal growth cone / DNA polymerase binding / supramolecular fiber organization / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / nitric-oxide synthase regulator activity / ESR-mediated signaling / positive regulation of cell differentiation / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / placenta development / tau protein binding / kinase binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / histone deacetylase binding / Chaperone Mediated Autophagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / disordered domain specific binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / double-stranded RNA binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / MHC class II protein complex binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / protein dimerization activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / protein kinase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
N,N-dimethyl-7H-purin-6-amine / Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Stachowski, T.R. / Nithianantham, S. / Vanarotti, M. / Fischer, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM142772 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Pan-HSP90 ligand binding reveals isoform-specific differences in plasticity and water networks.
著者: Stachowski, T.R. / Nithianantham, S. / Vanarotti, M. / Lopez, K. / Fischer, M.
履歴
登録2022年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
B: Heat shock protein HSP 90-beta
C: Heat shock protein HSP 90-beta
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,17316
ポリマ－98,6794
非ポリマー1,49412
水10,467581
1
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0434
ポリマ－24,6701
非ポリマー3733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0434
ポリマ－24,6701
非ポリマー3733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0434
ポリマ－24,6701
非ポリマー3733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0434
ポリマ－24,6701
非ポリマー3733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.506, 129.506, 104.454
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質
Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP 84 / HSP84


分子量: 24669.816 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物
ChemComp-42C / N,N-dimethyl-7H-purin-6-amine / N,N-ジメチルアデニン


分子量: 163.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9N5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: Rectangular prism
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Sodium cacodylate pH 6.5, 0.1 M Sodium acetate, 5% MPD and 25% PEG8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月2日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→42.391 Å / Num. obs: 88988 / % possible obs: 99.97 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 32.05 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 10.83
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.82-1.895.51.9488540.3171.1581.81799.95
9.8-42.3917.40.0258610.0080.02198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18精密化
XDSデータ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UCJ

5ucj


解像度: 1.82→42.391 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2191 4534 5.1 %
Rwork0.1934 84436 -
obs0.1947 88970 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 158.45 Å2 / Biso mean: 38.2601 Å2 / Biso min: 18.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82→42.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6650 0 104 581 7335
Biso mean--36.48 41.4 -
残基数----853
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056862
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8389266
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491051
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041180
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2942515
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.82-1.84070.38121540.36992765
1.8407-1.86230.34541470.332843
1.8623-1.88510.36761710.31132774
1.8851-1.90890.31651730.29522784
1.9089-1.9340.29531670.27842836
1.934-1.96050.30931490.25832761
1.9605-1.98850.2671330.25352807
1.9885-2.01820.27871220.24112858
2.0182-2.04980.26181280.23532812
2.0498-2.08340.26861760.22852822
2.0834-2.11930.26951150.23192828
2.1193-2.15780.26521950.22162770
2.1578-2.19930.26631250.21792812
2.1993-2.24420.25161590.21542776
2.2442-2.2930.25041460.21382821
2.293-2.34630.2291500.21082837
2.3463-2.4050.2561530.21232803
2.405-2.470.2541780.20012783
2.47-2.54270.25461650.2072787
2.5427-2.62480.23511470.19752803
2.6248-2.71860.21551480.19412841
2.7186-2.82740.21631500.19572826
2.8274-2.9560.23631700.20492786
2.956-3.11180.2211280.19112834
3.1118-3.30670.19721580.19192813
3.3067-3.56190.23081440.17582832
3.5619-3.92010.19611440.16212828
3.9201-4.48690.16361480.15042864
4.4869-5.65090.15331440.16322840
5.6509-42.3910.18781470.17462890

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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