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- PDB-7ule: F420-1/GDP complex of F420-gamma glutamyl ligase (CofE) from Arch... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ule
タイトルF420-1/GDP complex of F420-gamma glutamyl ligase (CofE) from Archaeoglobus fulgidus
要素Coenzyme F420:L-glutamate ligase
キーワードLIGASE / ligase substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme F420-0:L-glutamate ligase / coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase / coenzyme F420-0:L-glutamate ligase activity / coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase activity / F420-0 metabolic process / GTP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Coenzyme F420:L-glutamate ligase, archaeal / Coenzyme F420:L-glutamate ligase-like domain / Coenzyme F420:L-glutamate ligase / F420-0:Gamma-glutamyl ligase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-F4I / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / : / Coenzyme F420:L-glutamate ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bashiri, G. / Squire, C.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Poly-gamma-glutamylation of biomolecules.
著者: Bashiri, G. / Bulloch, E.M.M. / Bramley, W.R. / Davidson, M. / Stuteley, S.M. / Young, P.G. / Harris, P.W.R. / Naqvi, M.S.H. / Middleditch, M.J. / Schmitz, M. / Chang, W.C. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
履歴
登録2022年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月23日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6446
ポリマ－27,4241
非ポリマー1,2215
水2,450136
1
A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子

A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,28812
ポリマ－54,8472
非ポリマー2,44110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_557-x,y,-z+21
Buried area10200 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area18930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.082, 69.082, 92.352
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-498-

HOH

21A-515-

HOH

31A-535-

HOH

41A-536-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Coenzyme F420:L-glutamate ligase / Coenzyme F420-0:L-glutamate ligase / Coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase / F420:glutamyl ligase


分子量: 27423.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
遺伝子: cofE, AF_2256 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O28028, coenzyme F420-0:L-glutamate ligase, coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase

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非ポリマー , 5種, 141分子

#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-F4I / (2~{S})-2-[[(2~{S})-2-[oxidanyl-[(2~{R},3~{S},4~{S})-2,3,4-tris(oxidanyl)-5-[2,4,8-tris(oxidanylidene)-1,9-dihydropyrimido[4,5-b]quinolin-10-yl]pentoxy]phosphoryl]oxypropanoyl]amino]pentanedioic acid / Coeznyme F420-1


分子量: 644.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H29N4O15P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.77 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.8 M ammonium sulfate, 0.1 M citrate pH 4.5, 2 mM GTP, 5 mM Mn2+, 1 mM F420-1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→48.9 Å / Num. obs: 25326 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 26.7 % / CC1/2: 0.998 / Rpim(I) all: 0.019 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 27.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 1320 / CC1/2: 0.538 / Rpim(I) all: 0.653 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PHN

2phn


解像度: 1.7→48.896 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / WRfactor Rfree: 0.244 / WRfactor Rwork: 0.218 / SU B: 3.129 / SU ML: 0.099 / Average fsc free: 0.8901 / Average fsc work: 0.9038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.119 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2337 1274 5.039 %RANDOM
Rwork0.2097 24009 --
all0.211 ---
obs-25283 99.968 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 35.915 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.018 Å2-0 Å20 Å2
2---0.018 Å20 Å2
3---0.036 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→48.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 75 136 2067
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0131978
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0360.0151882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.311.6592664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.9871.5884319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.715249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg23.9820.99101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.77615324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.141519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0470.2256
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02427
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1750.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1680.21717
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1450.2962
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0760.2952
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1030.288
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.2660.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1790.229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1560.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2173.772999
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2153.769995
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8895.6551247
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.8885.6551247
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.433.927977
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.4183.931969
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2415.8321417
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.245.8311418
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it3.30543.2222138
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other3.26243.0142117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.7440.3551010.3291750X-RAY DIFFRACTION99.8921
1.792-1.8440.331820.2941666X-RAY DIFFRACTION99.9428
1.844-1.9010.328760.2591590X-RAY DIFFRACTION99.94
1.901-1.9630.305780.261575X-RAY DIFFRACTION99.9395
1.963-2.0320.285650.2591530X-RAY DIFFRACTION100
2.032-2.1080.295920.241437X-RAY DIFFRACTION100
2.108-2.1940.261770.2241398X-RAY DIFFRACTION100
2.194-2.2920.263830.2271346X-RAY DIFFRACTION100
2.292-2.4030.27670.211312X-RAY DIFFRACTION100
2.403-2.5330.279600.2141238X-RAY DIFFRACTION100
2.533-2.6870.227620.2171171X-RAY DIFFRACTION100
2.687-2.8720.265680.2071102X-RAY DIFFRACTION100
2.872-3.1020.225550.2011030X-RAY DIFFRACTION100
3.397-3.7970.229460.193868X-RAY DIFFRACTION100
3.797-4.3820.189440.183790X-RAY DIFFRACTION100
4.382-5.3610.189360.171674X-RAY DIFFRACTION100
5.361-7.5590.225320.208541X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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