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Yorodumi- PDB-7uce: Structure of the anti-HIV-1 neutralizing antibody BG24 Fab fragment -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7uce | ||||||||||||
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Title | Structure of the anti-HIV-1 neutralizing antibody BG24 Fab fragment | ||||||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / broadly neutralizing antibody / bNAb / HIV-1 / CD4 binding site / VH1-2 / VRC01-class / antiviral protein / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.25 Å | ||||||||||||
Authors | Barnes, C.O. / Bjorkman, P.J. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Sci Adv / Year: 2022 Title: A naturally arising broad and potent CD4-binding site antibody with low somatic mutation. Authors: Christopher O Barnes / Till Schoofs / Priyanthi N P Gnanapragasam / Jovana Golijanin / Kathryn E Huey-Tubman / Henning Gruell / Philipp Schommers / Nina Suh-Toma / Yu Erica Lee / Julio C ...Authors: Christopher O Barnes / Till Schoofs / Priyanthi N P Gnanapragasam / Jovana Golijanin / Kathryn E Huey-Tubman / Henning Gruell / Philipp Schommers / Nina Suh-Toma / Yu Erica Lee / Julio C Cetrulo Lorenzi / Alicja Piechocka-Trocha / Johannes F Scheid / Anthony P West / Bruce D Walker / Michael S Seaman / Florian Klein / Michel C Nussenzweig / Pamela J Bjorkman / Abstract: The induction of broadly neutralizing antibodies (bNAbs) is a potential strategy for a vaccine against HIV-1. However, most bNAbs exhibit features such as unusually high somatic hypermutation, ...The induction of broadly neutralizing antibodies (bNAbs) is a potential strategy for a vaccine against HIV-1. However, most bNAbs exhibit features such as unusually high somatic hypermutation, including insertions and deletions, which make their induction challenging. VRC01-class bNAbs not only exhibit extraordinary breadth and potency but also rank among the most highly somatically mutated bNAbs. Here, we describe a VRC01-class antibody isolated from a viremic controller, BG24, that is much less mutated than most relatives of its class while achieving comparable breadth and potency. A 3.8-Å x-ray crystal structure of a BG24-BG505 Env trimer complex revealed conserved contacts at the gp120 interface characteristic of the VRC01-class Abs, despite lacking common CDR3 sequence motifs. The existence of moderately mutated CD4-binding site (CD4bs) bNAbs such as BG24 provides a simpler blueprint for CD4bs antibody induction by a vaccine, raising the prospect that such an induction might be feasible with a germline-targeting approach. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7uce.cif.gz | 215 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7uce.ent.gz | 143.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7uce.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7uce_validation.pdf.gz | 750.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7uce_full_validation.pdf.gz | 753.5 KB | Display | |
Data in XML | 7uce_validation.xml.gz | 17 KB | Display | |
Data in CIF | 7uce_validation.cif.gz | 23 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/7uce ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uc/7uce | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 21897.195 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell (production host): Expi293 / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 25354.445 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell (production host): Expi293 / Production host: Homo sapiens (human) |
#3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | N |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.73 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.25 M potassium chloride, 18% polyethylene glycol PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.987 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 3, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.987 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→33.3 Å / Num. obs: 28013 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.9 % / Biso Wilson estimate: 54.93 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 8 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.16 Å / Redundancy: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 3.82 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 2270 / CC1/2: 0.61 / Rpim(I) all: 1.34 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4LSU Resolution: 2.25→33.3 Å / SU ML: 0.2893 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 33.2041 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 68.43 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.25→33.3 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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