[日本語] English
万見
- PDB-7u9k: Staphylococcus aureus D-alanine-D-alanine ligase in complex with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u9k
タイトルStaphylococcus aureus D-alanine-D-alanine ligase in complex with ATP, D-ala-D-ala, Mg2+ and K+
要素
  • D-alanine--D-alanine ligase
  • DAL-DAL
キーワードLIGASE / ATP-grasp / nucleotide binding / metal binding
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine-D-alanine ligase / D-alanine-D-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain ...D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / polypeptide(D) / D-alanine--D-alanine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Pederick, J.L. / Bruning, J.B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Structure-guided design and synthesis of ATP-competitive N-acyl-substituted sulfamide d-alanine-d-alanine ligase inhibitors.
著者: Becker, R. / Pederick, J.L. / Dawes, E.G. / Bruning, J.B. / Abell, A.D.
履歴
登録2022年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: D-alanine--D-alanine ligase
B: D-alanine--D-alanine ligase
F: DAL-DAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,99711
ポリマ－82,8573
非ポリマー1,1398
水5,080282
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6980 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.447, 70.058, 91.598
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.580, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 / Polypeptide(D) , 2種, 3分子 ABF

#1: タンパク質 D-alanine--D-alanine ligase / D-Ala-D-Ala ligase / D-alanylalanine synthetase


分子量: 41348.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)
株: NCTC 8325 / PS 47 / 遺伝子: ddl, SAOUHSC_02318 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2FWH3, D-alanine-D-alanine ligase
#2: Polypeptide(D) DAL-DAL


分子量: 160.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: D-alanine-D-alanine dipeptide product formed by D-alanine-D-alanine ligase
由来: (合成) Staphylococcus aureus subsp. aureus NCTC 8325 (黄色ブドウ球菌)

-
非ポリマー , 5種, 290分子

#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 282 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.95 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20 - 30% PEG 3350, 0.5 M KCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年8月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→38.02 Å / Num. obs: 43862 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.216 / Rpim(I) all: 0.093 / Rrim(I) all: 0.236 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 289114
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2-2.057.20.6932308532170.7670.280.7482.9100
8.94-38.026.30.07232595180.9940.030.07822.698.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2-3874精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2I87

2i87


解像度: 2→37.68 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 30.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2767 2160 4.93 %
Rwork0.2395 41680 -
obs0.2413 43840 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 74.29 Å2 / Biso mean: 32.1961 Å2 / Biso min: 10.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→37.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5141 0 75 282 5498
Biso mean--28.02 33.83 -
残基数----662
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.050.36741420.308127662908100
2.05-2.10.30261470.284227772924100
2.1-2.150.34811330.263527232856100
2.15-2.220.32611230.275928252948100
2.22-2.290.30741490.271327772926100
2.29-2.370.32251350.265227642899100
2.37-2.470.30321350.267527672902100
2.47-2.580.3211570.267127802937100
2.58-2.710.31121590.275727102869100
2.71-2.880.31471420.261828172959100
2.88-3.110.32511110.260527922903100
3.11-3.420.25791450.250127912936100
3.42-3.910.27421680.222727672935100
3.91-4.930.23031430.18952784292799
4.93-37.680.21881710.201228403011100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る