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万見
- PDB-7u9d: Crystal Structure of Human Phosphatidylcholine Transfer Protein i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u9d
タイトルCrystal Structure of Human Phosphatidylcholine Transfer Protein in Complex with PC(16:0/20:4)
要素Phosphatidylcholine transfer protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Phosphatidylcholine transfer protein / PC(16:0/20:4) / Complex / Ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylcholine transporter activity / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / phospholipid transport / phosphatidylcholine binding / negative regulation of cold-induced thermogenesis / lipid transport / Synthesis of PC / cytosol
類似検索 - 分子機能
STARD2, START domain / : / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / START-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-M2R / Phosphatidylcholine transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Druzak, S.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)F31DK126435 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK048873 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Ligand dependent interaction between PC-TP and PPAR delta mitigates diet-induced hepatic steatosis in male mice.
著者: Druzak, S.A. / Tardelli, M. / Mays, S.G. / El Bejjani, M. / Mo, X. / Maner-Smith, K.M. / Bowen, T. / Cato, M.L. / Tillman, M.C. / Sugiyama, A. / Xie, Y. / Fu, H. / Cohen, D.E. / Ortlund, E.A.
履歴
登録2022年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylcholine transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7463
ポリマ－24,8711
非ポリマー8752
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.172, 133.172, 83.271
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylcholine transfer protein / PC-TP / START domain-containing protein 2 / StARD2 / StAR-related lipid transfer protein 2


分子量: 24871.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCTP, STARD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UKL6
#2: 化合物 ChemComp-M2R / [(2~{R})-1-hexadecanoyloxy-3-[oxidanyl-[2-(trimethyl-$l^{4}-azanyl)ethoxy]phosphoryl]oxy-propan-2-yl] (5~{Z},8~{Z},11~{Z},14~{Z})-icosa-5,8,11,14-tetraenoate / PAPC


分子量: 783.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H81NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 3.4-3.8 M sodium formate and 0.1 mM sodium acetate pH 5.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. obs: 19665 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 24 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.102 / Χ2: 1.089 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.2820.91.50819280.750.3261.5432.5100
2.28-2.3725.11.45319380.9150.2971.4830.806100
2.37-2.4825.60.9119380.9570.1820.9290.464100
2.48-2.61250.50119320.9850.1010.5110.524100
2.61-2.7724.40.36319490.9890.0750.370.747100
2.77-2.9923.40.20119590.9950.0420.2060.871100
2.99-3.2920.80.13719620.9970.0310.1410.993100
3.29-3.7626.50.11319720.9980.0220.1151.41499.9
3.76-4.7425.60.0819920.9990.0160.0821.33499.5
4.74-5022.60.07220950.9790.0160.0741.43599.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ln1

1ln1


解像度: 2.18→35.3 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2376 981 5 %
Rwork0.2168 18628 -
obs0.2179 19609 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 196.59 Å2 / Biso mean: 96.8145 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.18→35.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1667 0 148 40 1855
Biso mean--80.92 63.24 -
残基数----203
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.18-2.30.46851340.46582560269498
2.3-2.440.3281390.296826312770100
2.44-2.630.31771380.261426322770100
2.63-2.90.29411400.268926482788100
2.9-3.320.23631400.240226672807100
3.32-4.180.22731410.202826882829100
4.18-35.30.20741490.1872802295199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 45.7986 Å / Origin y: 48.99 Å / Origin z: 18.6136 Å
111213212223313233
T0.5892 Å2-0.099 Å20.0915 Å2-0.5824 Å20.2348 Å2--0.6851 Å2
L2.3115 °2-0.758 °20.2833 °2-3.0696 °20.321 °2--3.112 °2
S-0.0005 Å °-0.3983 Å °-0.4855 Å °0.6023 Å °0.2118 Å °0.7053 Å °0.3909 Å °-0.3155 Å °-0.1768 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA8 - 210
2X-RAY DIFFRACTION1allC1
3X-RAY DIFFRACTION1allD1
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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