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- PDB-7u5v: Crystal structure of the Mixed Lineage Leukaemia (MLL1) SET Domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u5v
タイトルCrystal structure of the Mixed Lineage Leukaemia (MLL1) SET Domain with the cofactor product S-Adenosylhomocysteine and Borealin peptide
要素
  • Borealin
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2A
キーワードGENE REGULATION / MLL1-SET / Borealin / Histone methyltransferase / Non-histone substrate
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / chromocenter / histone H3K4 monomethyltransferase activity ...positive regulation of mitotic sister chromatid separation / positive regulation of mitotic cytokinesis / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / mitotic spindle midzone assembly / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / chromocenter / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / chromosome passenger complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / anterior/posterior pattern specification / embryonic hemopoiesis / T-helper 2 cell differentiation / mitotic metaphase chromosome alignment / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / spindle midzone / exploration behavior / histone methyltransferase complex / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / mitotic cytokinesis / mitotic sister chromatid segregation / MLL1 complex / SUMOylation of DNA replication proteins / chromosome, centromeric region / membrane depolarization / mitotic spindle assembly / chromosome organization / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of fibroblast proliferation / intercellular bridge / spleen development / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / homeostasis of number of cells within a tissue / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / circadian regulation of gene expression / RHO GTPases Activate Formins / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / protein modification process / Separation of Sister Chromatids / Transcriptional regulation of granulopoiesis / mitotic cell cycle / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / microtubule cytoskeleton / protein-containing complex assembly / midbody / fibroblast proliferation / methylation / apoptotic process / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Borealin, N-terminal / Cell division protein borealin / Borealin, C-terminal / Nbl1 / Borealin N terminal / Cell division cycle-associated protein 8 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax ...Borealin, N-terminal / Cell division protein borealin / Borealin, C-terminal / Nbl1 / Borealin N terminal / Cell division cycle-associated protein 8 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Borealin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者An, S. / Cho, U.S. / Oh, H. / Sha, L. / Xu, J. / Kim, S. / Yang, W. / An, W. / Dou, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1 R01 CA 250329-01 米国
引用ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 2023
タイトル: Non-canonical MLL1 activity regulates centromeric phase separation and genome stability.
著者: Sha, L. / Yang, Z. / An, S. / Yang, W. / Kim, S. / Oh, H. / Xu, J. / Yin, J. / Wang, H. / Lenz, H.J. / An, W. / Cho, U.S. / Dou, Y.
履歴
登録2022年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
C: Borealin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5434
ポリマ－19,0932
非ポリマー4502
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area7170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.480, 54.480, 105.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed- ...Lysine N-methyltransferase 2A / ALL-1 / CXXC-type zinc finger protein 7 / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 1 / Trithorax-like protein / Zinc finger protein HRX


分子量: 18002.770 Da / 分子数: 1 / 断片: SET Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2A, ALL1, CXXC7, HRX, HTRX, MLL, MLL1, TRX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03164
#2: タンパク質・ペプチド Borealin / Cell division cycle-associated protein 8 / Dasra-B / hDasra-B / Pluripotent embryonic stem cell- ...Cell division cycle-associated protein 8 / Dasra-B / hDasra-B / Pluripotent embryonic stem cell-related gene 3 protein


分子量: 1090.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q53HL2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.36 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 60% Tacsimate pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12705 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12705 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→47.18 Å / Num. obs: 5905 / % possible obs: 97.96 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 61.92 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.114 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.59→2.63 Å / Rmerge(I) obs: 1.169 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 236 / CC1/2: 0.302 / Rpim(I) all: 0.789 / Rsym value: 0.789 / % possible all: 79.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.59→43.08 Å / SU ML: 0.1688 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.6144
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3036 297 5.05 %
Rwork0.2477 5581 -
obs-5878 97.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→43.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1000 0 27 0 1027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00951045
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14971405
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0641151
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0119178
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.886164
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.68 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.479 139 -
Rwork0.4439 453 -
obs--83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.6494372563 Å / Origin y: 20.1590568478 Å / Origin z: 7.21096046363 Å
111213212223313233
T0.300492514873 Å20.0371559909795 Å20.00626106392673 Å2-0.414145635488 Å20.063026123167 Å2--0.39416146211 Å2
L7.72542453931 °20.509607534901 °22.72878907191 °2-1.85137810996 °20.89118991675 °2--4.88224288024 °2
S0.35207304696 Å °-0.81243000695 Å °-0.585836959307 Å °0.0554541856097 Å °-0.192340079679 Å °-0.000773090479248 Å °0.327925537825 Å °-0.440329030408 Å °-0.153653528524 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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