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- PDB-7u4z: The ubiquitin-associated domain of human thirty-eight negative ki... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u4z
タイトルThe ubiquitin-associated domain of human thirty-eight negative kinase-1 flexibly fused to the 1TEL crystallization chaperone via a 2-glycine linker and crystallized at very low protein concentration
要素Transcription factor ETV6,Non-receptor tyrosine-protein kinase TNK1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Protein polymer / Ubiquitin-associated domain / Helix bundle / Chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / Signaling by FLT3 fusion proteins / neurogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific ...Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / mesenchymal cell apoptotic process / vitellogenesis / hematopoietic stem cell proliferation / Signaling by FLT3 fusion proteins / neurogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / protein tyrosine kinase activity / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein autophosphorylation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphorylation / DNA-binding transcription factor activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-like / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain ...: / SAM domain-like / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / : / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Src homology 3 domains / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Transcription factor ETV6 / Non-receptor tyrosine-protein kinase TNK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Nawarathnage, S. / Smith, T. / Moody, J.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other privateInstitutional startup funds 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Fusion crystallization reveals the behavior of both the 1TEL crystallization chaperone and the TNK1 UBA domain.
著者: Nawarathnage, S. / Tseng, Y.J. / Soleimani, S. / Smith, T. / Pedroza Romo, M.J. / Abiodun, W.O. / Egbert, C.M. / Madhusanka, D. / Bunn, D. / Woods, B. / Tsubaki, E. / Stewart, C. / Brown, S. ...著者: Nawarathnage, S. / Tseng, Y.J. / Soleimani, S. / Smith, T. / Pedroza Romo, M.J. / Abiodun, W.O. / Egbert, C.M. / Madhusanka, D. / Bunn, D. / Woods, B. / Tsubaki, E. / Stewart, C. / Brown, S. / Doukov, T. / Andersen, J.L. / Moody, J.D.
履歴
登録2022年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor ETV6,Non-receptor tyrosine-protein kinase TNK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8142
ポリマ－17,7751
非ポリマー391
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Kim, C.A., Phillips, M.L., Kim, W., Gingery, M., Tran, H.H., Robinson, M.A., Faham, S. and Bowie, J.U. (2001), Polymerization of the SAM domain of TEL in leukemogenesis ...根拠: 電子顕微鏡法, Kim, C.A., Phillips, M.L., Kim, W., Gingery, M., Tran, H.H., Robinson, M.A., Faham, S. and Bowie, J.U. (2001), Polymerization of the SAM domain of TEL in leukemogenesis and transcriptional repression. The EMBO Journal, 20: 4173-4182. https://doi.org/10.1093/emboj/20.15.4173
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.375, 67.375, 58.683
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Transcription factor ETV6,Non-receptor tyrosine-protein kinase TNK1 / ETS translocation variant 6 / ETS-related protein Tel1 / Tel / CD38 negative kinase 1


分子量: 17775.053 Da / 分子数: 1 / 変異: R80S,V112E,C610A,C644A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETV6, TEL, TEL1, TNK1 / プラスミド: pET42_SUMO / 詳細 (発現宿主): N-term cleavable 10xHis / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): B
参照: UniProt: P41212, UniProt: Q13470, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.2 uL of 0.5 mg/mL protein combined with 1.2 uL of 100 mM Bis-Tris, pH 6.00, 630-750 mM Mg-Formate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月8日
放射モノクロメーター: Si(111) and Si(220) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→33.69 Å / Num. obs: 8862 / % possible obs: 89.42 % / 冗長度: 19.5 % / Biso Wilson estimate: 27.16 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.2204 / Rpim(I) all: 0.05108 / Rrim(I) all: 0.2264 / Net I/σ(I): 11.07
反射 シェル解像度: 2.03→2.103 Å / 冗長度: 20.2 % / Rmerge(I) obs: 1.842 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Num. unique obs: 976 / CC1/2: 0.839 / CC star: 0.955 / Rpim(I) all: 0.4189 / Rrim(I) all: 1.89 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootv0.9モデル構築
PHENIX1.19.2_4158精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QAR, 7TCY

2qar

7tcy


解像度: 2.03→33.69 Å / SU ML: 0.2118 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.2631
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2318 433 4.89 %
Rwork0.2019 8429 -
obs0.2034 8862 89.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→33.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1189 0 1 40 1230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00531228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.62231674
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0378185
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072215
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4918437
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.320.2871270.25252699X-RAY DIFFRACTION86.4
2.32-2.920.2871730.23462707X-RAY DIFFRACTION87.43
2.92-33.690.18691330.17843023X-RAY DIFFRACTION94.6
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.84860666282-0.3485232592390.001827346968870.6139049731140.3431329693941.14676446636-0.0113901622082-0.525078952870.4967115441370.195732581129-0.107277519412-0.0849080753703-0.1696841936230.4864883270930.09033228692010.2279780974710.01694829872650.03300676116460.340231336138-0.03340807727550.346310391067-21.501318524319.82166068860.607895831033
22.546695389141.169694646810.3713949618371.13481394783-0.1988118935240.462328224531-0.08536293256880.4759144333160.197118386834-0.330125272770.06234733725820.0352817074049-0.1941240572910.1061835174830.04717810853650.264454359837-0.010073935539-0.0001510207789830.2196130029480.02674376502070.31022293055-12.25494214219.8856303971-7.41998787169
31.922335727970.4937348123920.02208825535041.36680933957-0.3307550837621.13138366150.155768322075-0.0102821930062-0.01992499795390.201740578343-0.0543578425645-0.113255128861-0.09364717693550.179574498661-0.08681520815930.2174605431920.00810420791183-0.001638635556660.18249988765-0.01370002265610.222981911664-9.5926927048810.7779527267-2.18403851063
42.583784695652.791528275160.2532690128424.794234107621.608387359531.97254916710.07299137870210.2366895430280.1255139381950.139211325177-0.07535096176770.3448560634080.407975932207-0.01178648985910.05088712159910.283466174130.01835751652340.04803261116930.2799925382410.07138026588220.278758495226-22.13359052383.441365332933.79253437211
51.807995537891.129081113860.1158604567911.905473734690.4953958981941.205491491540.495478839254-0.5187179089380.2595686277860.540595785229-0.269390618890.08926275071610.120324865171-0.0411113498556-0.152110811660.2902470160930.0009523785632210.04695937903590.295551565386-0.0219132981820.307327031773-29.8235100961-3.289095775159.14464982135
62.14821993998-0.72958403026-1.159167541543.054246084810.9846850813442.53031123514-0.191432158179-0.0020501689185-0.4709774301670.1158916304530.03995659050720.4119532109880.368389649255-0.09642801638280.08306748755230.331473951278-0.0216753719275-0.02178847848780.2638315439010.02760510378190.38131353723-34.5750944457-17.410145246910.6489161108
72.83097836780.5104480901391.182329384160.8895410621390.6199485492321.51762238572-0.268738882930.267659228831-0.671264714084-0.2200668991330.222409419115-0.0757810215260.2071127656160.03892948472210.0399512058240.392635709671-0.02145408928410.03721367091260.352373017527-0.03044630750940.364972052835-33.6012610675-17.66807856171.47228780743
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 3 through 17 )3 - 171 - 15
22chain 'A' and (resid 18 through 45 )18 - 4516 - 43
33chain 'A' and (resid 46 through 77 )46 - 7744 - 75
44chain 'A' and (resid 78 through 90 )78 - 9076 - 88
55chain 'A' and (resid 91 through 125 )91 - 12589 - 123
66chain 'A' and (resid 126 through 139 )126 - 139124 - 137
77chain 'A' and (resid 140 through 155 )140 - 155138 - 153

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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