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- PDB-7u4c: Borrelia burgdorferi HtpG N-terminal domain (1-228) in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u4c
タイトルBorrelia burgdorferi HtpG N-terminal domain (1-228) in complex with BX-2819
要素Chaperone protein HtpG
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / inhibitor / CHAPERONE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-819 / Chaperone protein HtpG
類似検索 - 構成要素
生物種Borreliella burgdorferi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Kowalewski, M.E. / Lietzan, A. / Haystead, T. / Redinbo, M.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private5120725 米国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2023
タイトル: Targeting Borrelia burgdorferi HtpG with a berserker molecule, a strategy for anti-microbial development.
著者: Carlson, D.L. / Kowalewski, M. / Bodoor, K. / Lietzan, A.D. / Hughes, P.F. / Gooden, D. / Loiselle, D.L. / Alcorta, D. / Dingman, Z. / Mueller, E.A. / Irnov, I. / Modla, S. / Chaya, T. / ...著者: Carlson, D.L. / Kowalewski, M. / Bodoor, K. / Lietzan, A.D. / Hughes, P.F. / Gooden, D. / Loiselle, D.L. / Alcorta, D. / Dingman, Z. / Mueller, E.A. / Irnov, I. / Modla, S. / Chaya, T. / Caplan, J. / Embers, M. / Miller, J.C. / Jacobs-Wagner, C. / Redinbo, M.R. / Spector, N. / Haystead, T.A.J.
履歴
登録2022年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein HtpG
B: Chaperone protein HtpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0634
ポリマ－54,2062
非ポリマー8572
水2,162120
1
A: Chaperone protein HtpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5312
ポリマ－27,1031
非ポリマー4291
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Chaperone protein HtpG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5312
ポリマ－27,1031
非ポリマー4291
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.385, 52.428, 159.039
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein HtpG / Heat shock protein HtpG / High temperature protein G


分子量: 27102.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Borreliella burgdorferi (バクテリア)
遺伝子: htpG, BB_0560
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P42555
#2: 化合物 ChemComp-819 / ethyl (4-{3-[2,4-dihydroxy-5-(1-methylethyl)phenyl]-5-sulfanyl-4H-1,2,4-triazol-4-yl}benzyl)carbamate


分子量: 428.505 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24N4O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.52 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Bis-Tris HCl, pH 5.5, 22.5% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→48.03 Å / Num. obs: 19889 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 35.26 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0497 / Rpim(I) all: 0.0497 / Rrim(I) all: 0.07028 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.28→2.34 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.2739 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / Num. unique obs: 1938 / CC1/2: 0.697 / CC star: 0.906 / Rpim(I) all: 0.2739 / Rrim(I) all: 0.3874 / % possible all: 99.85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459精密化
PHENIX1.20_4459位相決定
Aimlessデータスケーリング
AutoProcessdata processing
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HHU

3hhu


解像度: 2.28→48.03 Å / SU ML: 0.257 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.3586
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2322 1998 10.05 %
Rwork0.2059 17890 -
obs0.2086 19888 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→48.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3083 0 60 120 3263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00153200
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4014333
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0406491
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0018543
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4622453
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.28-2.340.30231330.26141238X-RAY DIFFRACTION99.85
2.34-2.40.31251510.25751260X-RAY DIFFRACTION99.86
2.4-2.470.30481350.24111246X-RAY DIFFRACTION99.93
2.47-2.550.29981380.2411253X-RAY DIFFRACTION99.86
2.55-2.640.25341460.21831282X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.750.27481390.2291247X-RAY DIFFRACTION99.93
2.75-2.870.26211450.23911260X-RAY DIFFRACTION99.72
2.87-3.020.26881460.23021262X-RAY DIFFRACTION99.93
3.02-3.210.24291370.21541274X-RAY DIFFRACTION99.86
3.21-3.460.27881380.21302X-RAY DIFFRACTION99.86
3.46-3.810.19771480.1841279X-RAY DIFFRACTION99.44
3.81-4.360.19121410.18111287X-RAY DIFFRACTION99.3
4.36-5.490.18421440.17361309X-RAY DIFFRACTION99.05
5.49-48.030.2121570.2071391X-RAY DIFFRACTION99.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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