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- PDB-7u1a: RFC:PCNA bound to dsDNA with a ssDNA gap of six nucleotides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u1a
タイトルRFC:PCNA bound to dsDNA with a ssDNA gap of six nucleotides
要素
  • (Replication factor C subunit ...) x 5
  • DNA - Primer
  • DNA - Template
  • DNA - non primer
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION/DNA / sliding clamp / DNA replication&repair / AAA+ / clamp loader / BRCT domain / REPLICATION / REPLICATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Rad17 RFC-like complex / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Elg1 RFC-like complex / Removal of the Flap Intermediate / DNA replication factor C complex / Ctf18 RFC-like complex ...: / Rad17 RFC-like complex / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Elg1 RFC-like complex / Removal of the Flap Intermediate / DNA replication factor C complex / Ctf18 RFC-like complex / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / positive regulation of DNA metabolic process / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / DNA clamp loader activity / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / DNA replication checkpoint signaling / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / Termination of translesion DNA synthesis / Activation of ATR in response to replication stress / PCNA complex / lagging strand elongation / postreplication repair / sister chromatid cohesion / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Dual incision in TC-NER / subtelomeric heterochromatin formation / translesion synthesis / mismatch repair / positive regulation of DNA repair / DNA damage checkpoint signaling / replication fork / positive regulation of DNA replication / nucleotide-excision repair / DNA-templated DNA replication / mitotic cell cycle / chromosome, telomeric region / cell division / DNA repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / Zinc Finger, Delta Prime; domain 3 - #10 / Zinc Finger, Delta Prime; domain 3 / Replication factor C subunit 3, C-terminal domain / RCF1/5-like, AAA+ ATPase lid domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : ...Replication factor C subunit 1 / DNA replication factor RFC1, C-terminal / Replication factor RFC1 C terminal domain / Zinc Finger, Delta Prime; domain 3 - #10 / Zinc Finger, Delta Prime; domain 3 / Replication factor C subunit 3, C-terminal domain / RCF1/5-like, AAA+ ATPase lid domain / Replication factor C, C-terminal / Replication factor C C-terminal domain / : / DNA polymerase III, delta subunit / : / DNA polymerase III, clamp loader complex, gamma/delta/delta subunit, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / Proliferating cell nuclear antigen / Replication factor C subunit 5 / Replication factor C subunit 3 / Replication factor C subunit 1 / Replication factor C subunit 4 / Replication factor C subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Liu, X. / Gaubitz, C. / Pajak, J. / Kelch, B.A.
資金援助 米国, スイス, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM127776 米国
Swiss National Science Foundation168972 スイス
Swiss National Science Foundation177859 スイス
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: A second DNA binding site on RFC facilitates clamp loading at gapped or nicked DNA.
著者: Xingchen Liu / Christl Gaubitz / Joshua Pajak / Brian A Kelch /
要旨: Clamp loaders place circular sliding clamp proteins onto DNA so that clamp-binding partner proteins can synthesize, scan, and repair the genome. DNA with nicks or small single-stranded gaps are ...Clamp loaders place circular sliding clamp proteins onto DNA so that clamp-binding partner proteins can synthesize, scan, and repair the genome. DNA with nicks or small single-stranded gaps are common clamp-loading targets in DNA repair, yet these substrates would be sterically blocked given the known mechanism for binding of primer-template DNA. Here, we report the discovery of a second DNA binding site in the yeast clamp loader replication factor C (RFC) that aids in binding to nicked or gapped DNA. This DNA binding site is on the external surface and is only accessible in the open conformation of RFC. Initial DNA binding at this site thus provides access to the primary DNA binding site in the central chamber. Furthermore, we identify that this site can partially unwind DNA to create an extended single-stranded gap for DNA binding in RFC's central chamber and subsequent ATPase activation. Finally, we show that deletion of the BRCT domain, a major component of the external DNA binding site, results in defective yeast growth in the presence of DNA damage where nicked or gapped DNA intermediates occur. We propose that RFC's external DNA binding site acts to enhance DNA binding and clamp loading, particularly at DNA architectures typically found in DNA repair.
履歴
登録2022年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication factor C subunit 1
B: Replication factor C subunit 4
C: Replication factor C subunit 3
D: Replication factor C subunit 2
E: Replication factor C subunit 5
F: Proliferating cell nuclear antigen
G: Proliferating cell nuclear antigen
H: Proliferating cell nuclear antigen
I: DNA - Primer
J: DNA - Template
K: DNA - non primer
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)369,26620
ポリマ－366,74511
非ポリマー2,5219
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Replication factor C subunit ... , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Replication factor C subunit 1 / Replication factor C1 / Activator 1 95 kDa subunit / Cell division control protein 44


分子量: 95048.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RFC1, CDC44, YOR217W, YOR50-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38630
#2: タンパク質 Replication factor C subunit 4 / Replication factor C4 / Activator 1 37 kDa subunit


分子量: 36201.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RFC4, YOL094C, O0923 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40339
#3: タンパク質 Replication factor C subunit 3 / Replication factor C3 / Activator 1 40 kDa subunit


分子量: 38254.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RFC3, YNL290W, N0533 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38629
#4: タンパク質 Replication factor C subunit 2 / Replication factor C2 / Activator 1 41 kDa subunit


分子量: 39794.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RFC2, YJR068W, J1808 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40348
#5: タンパク質 Replication factor C subunit 5 / Replication factor C5 / Activator 1 40 kDa subunit


分子量: 39993.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RFC5, YBR087W, YBR0810 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38251

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タンパク質 , 1種, 3分子 FGH

#6: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 29525.713 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL30, YBR088C, YBR0811 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15873

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DNA鎖 , 3種, 3分子 IJK

#7: DNA鎖 DNA - Primer


分子量: 7429.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#8: DNA鎖 DNA - Template


分子量: 15417.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#9: DNA鎖 DNA - non primer


分子量: 6027.929 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 3種, 9分子

#10: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#11: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: RFC bound to PCNA and DNA with a ssDNA gap of six nucleotides
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.365 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18_3845: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIX1.18-3845モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 797499
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 130421 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 7TID

7tid


Accession code: 7TID / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00223008
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58831319
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.9293466
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413645
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0033787

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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