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- PDB-7tmy: Structure of Mouse Importin alpha NEIL3 NLS Peptide Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tmy
タイトルStructure of Mouse Importin alpha NEIL3 NLS Peptide Complex
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Nuclear Localization Signal from Endonuclease 8-like 3
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Importin-alpha / Complex / BER / NLS
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective Base Excision Repair Associated with NEIL3 / NEIL3-mediated resolution of ICLs / MCM complex binding / Sensing of DNA Double Strand Breaks / DNA N-glycosylase activity / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / bubble DNA binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway ...Defective Base Excision Repair Associated with NEIL3 / NEIL3-mediated resolution of ICLs / MCM complex binding / Sensing of DNA Double Strand Breaks / DNA N-glycosylase activity / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / bubble DNA binding / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / interstrand cross-link repair / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / nucleotide-excision repair / base-excision repair / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / postsynaptic density / glutamatergic synapse / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. ...Zinc finger, GRF-type / GRF zinc finger / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Zinc finger domain / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / Endonuclease 8-like 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Moraes, I.R. / de Oliveira, H.C. / Fontes, M.R.M.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP) ブラジル
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq) ブラジル
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2023
タイトル: Structural basis of nuclear transport for NEIL DNA glycosylases mediated by importin-alpha.
著者: Moraes, I.R. / de Oliveira, H.C. / Fontes, M.R.M.
履歴
登録2022年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
I: Importin subunit alpha-1
A: Nuclear Localization Signal from Endonuclease 8-like 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7972
ポリマ－50,7972
非ポリマー00
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area17550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.789, 89.695, 99.383
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 49886.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear Localization Signal from Endonuclease 8-like 3 / DNA glycosylase FPG2 / DNA glycosylase/AP lyase Neil3 / Endonuclease VIII-like 3 / Nei-like protein 3


分子量: 910.113 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 462-469 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8TAT5, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: sodium citrate buffer (pH 6.0), sodium citrate and DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.45 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.45 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→42.03 Å / Num. obs: 67874 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 12.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.183 / Net I/σ(I): 11.82
反射 シェル解像度: 2.21→2.29 Å / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 2.53 / Mean I/σ(I) obs: 0.94 / Num. unique obs: 3511 / CC1/2: 0.8 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UL1

3ul1


解像度: 2.21→42.03 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2168 3396 5 %
Rwork0.1857 64478 -
obs0.1872 67874 99.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.15 Å2 / Biso mean: 56.068 Å2 / Biso min: 26.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→42.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3168 0 0 178 3346
Biso mean---55.42 -
残基数----433
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063226
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8554413
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.901444
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047545
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005566
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.21-2.240.4181230.38532339246286
2.24-2.270.35341420.35542688283099
2.27-2.310.28021430.318727352878100
2.31-2.350.30061420.30942667280999
2.35-2.390.31691440.301227182862100
2.39-2.430.30261420.285926792821100
2.43-2.480.31341420.2812695283799
2.48-2.530.33651450.266926842829100
2.53-2.580.29491420.256127072849100
2.58-2.640.30391470.257827362883100
2.64-2.710.29821390.228326762815100
2.71-2.780.26291420.224427022844100
2.78-2.860.27871440.213726912835100
2.86-2.950.23911410.204927202861100
2.95-3.060.21141400.188527312871100
3.06-3.180.21311420.190527092851100
3.18-3.330.21811450.176326852830100
3.33-3.50.20281410.170127042845100
3.5-3.720.17931460.148227362882100
3.72-4.010.18681400.139726702810100
4.01-4.410.17941390.131227172856100
4.41-5.050.15811440.141127012845100
5.05-6.360.17051430.175827052848100
6.36-42.030.18671380.15552683282199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.20370.5566-0.7735.99851.42384.16780.1871-0.05820.4497-0.256-0.05650.1784-0.324-0.2016-0.08150.36850.03780.06940.352-0.02030.426844.62699.217566.0869
22.06290.97730.16553.35260.90291.00140.0614-0.0308-0.27750.13850.02820.02980.067-0.0282-0.07480.30630.026-0.01170.30840.02920.327941.269871.556962.3046
32.3466-0.21910.55883.54750.46772.67750.03840.7807-0.2959-0.49470.0654-0.55090.04750.4775-0.05980.3803-0.03480.07280.5508-0.11580.497131.075651.791232.6543
47.01491.45471.34738.1321-0.78287.57980.21870.0866-1.9114-0.3469-0.51111.29280.2972-0.53620.41880.27820.0366-0.00960.42760.01380.572237.946483.692157.1797
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 72 through 148 )B72 - 148
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 149 through 322 )B149 - 322
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 323 through 496 )B323 - 496
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 462 through 469 )A462 - 469

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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