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- PDB-7tmp: V1 complex lacking subunit C from Saccharomyces cerevisiae, State 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tmp
タイトルV1 complex lacking subunit C from Saccharomyces cerevisiae, State 2
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 4
  • H(+)-transporting two-sector ATPase
  • V-ATPase subunit E
  • Vacuolar proton pump subunit B
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex ...proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / ATP metabolic process / proton transmembrane transport / Golgi membrane / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3240 / ATP synthase, E subunit, C-terminal / hypothetical protein PF0899 fold / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic ...Helix Hairpins - #3240 / ATP synthase, E subunit, C-terminal / hypothetical protein PF0899 fold / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Armadillo-like helical / Helix Hairpins / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type proton ATPase subunit F / VMA8 isoform 1 / Vacuolar proton pump subunit B / VMA4 isoform 1 / : / : / V-type proton ATPase subunit H
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Vasanthakumar, T. / Keon, K.A. / Bueler, S.A. / Jaskolka, M.C. / Rubinstein, J.L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT166152 カナダ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Coordinated conformational changes in the V complex during V-ATPase reversible dissociation.
著者: Thamiya Vasanthakumar / Kristine A Keon / Stephanie A Bueler / Michael C Jaskolka / John L Rubinstein /
要旨: Vacuolar-type ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that acidify intracellular compartments in eukaryotic cells. These multi-subunit complexes consist of a cytoplasmic V region that hydrolyzes ATP ...Vacuolar-type ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that acidify intracellular compartments in eukaryotic cells. These multi-subunit complexes consist of a cytoplasmic V region that hydrolyzes ATP and a membrane-embedded V region that transports protons. V-ATPase activity is regulated by reversible dissociation of the two regions, with the isolated V and V complexes becoming autoinhibited on disassembly and subunit C subsequently detaching from V. In yeast, assembly of the V and V regions is mediated by the regulator of the ATPase of vacuoles and endosomes (RAVE) complex through an unknown mechanism. We used cryogenic-electron microscopy of yeast V-ATPase to determine structures of the intact enzyme, the dissociated but complete V complex and the V complex lacking subunit C. On separation, V undergoes a dramatic conformational rearrangement, with its rotational state becoming incompatible for reassembly with V. Loss of subunit C allows V to match the rotational state of V, suggesting how RAVE could reassemble V and V by recruiting subunit C.
履歴
登録2022年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年4月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年4月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52025年5月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H(+)-transporting two-sector ATPase
B: Vacuolar proton pump subunit B
C: H(+)-transporting two-sector ATPase
D: Vacuolar proton pump subunit B
E: H(+)-transporting two-sector ATPase
F: Vacuolar proton pump subunit B
G: V-ATPase subunit E
H: V-type proton ATPase subunit G
I: V-ATPase subunit E
J: V-type proton ATPase subunit G
K: V-ATPase subunit E
L: V-type proton ATPase subunit G
M: V-type proton ATPase subunit D
N: V-type proton ATPase subunit F
P: V-type proton ATPase subunit H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)600,38017
ポリマ－599,92915
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 9分子 ACEBDFGIK

#1: タンパク質 H(+)-transporting two-sector ATPase


分子量: 70515.203 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119
参照: UniProt: A0A6L0YX77, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 Vacuolar proton pump subunit B / V-ATPase subunit B / Vacuolar proton pump subunit B


分子量: 57815.023 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119 / 参照: UniProt: A0A6A5Q585
#3: タンパク質 V-ATPase subunit E / HLJ1_G0040890.mRNA.1.CDS.1


分子量: 26508.393 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119 / 参照: UniProt: A0A6A5Q7Y8

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V-type proton ATPase subunit ... , 4種, 6分子 HJLMNP

#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit G


分子量: 12738.706 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119 / 参照: UniProt: A0A6L0ZI53
#5: タンパク質 V-type proton ATPase subunit D / HLJ1_G0000250.mRNA.1.CDS.1 / HN1_G0000230.mRNA.1.CDS.1 / SX2_G0000250.mRNA.1.CDS.1 / Y55_G0000250.mRNA.1.CDS.1


分子量: 29235.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119 / 参照: UniProt: A0A6A5Q1W2
#6: タンパク質 V-type proton ATPase subunit F


分子量: 13479.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119 / 参照: UniProt: A0A6A5PYF6
#7: タンパク質 V-type proton ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / V-ATPase 54 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit H


分子量: 54482.609 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119 / 参照: UniProt: P41807

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非ポリマー , 2種, 2分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: V1 complex without subunit C, State 2 / タイプ: COMPLEX
詳細: V1 complex without subunit C in State 2 from yeast V-ATPase following dissociation
Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.59 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: SABY119
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 41 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127927 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00332659
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.544734
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7175140
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0415517
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045822

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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