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万見
- PDB-7tl8: 1.95A resolution structure of independent phosphoglycerate mutase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tl8
タイトル1.95A resolution structure of independent phosphoglycerate mutase from S. aureus in complex with a macrocyclic peptide inhibitor (Sa-D3)
要素
  • 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
  • Peptide Sa-D3
キーワードISOMERASE/Inhibitor / phosphoglycerate mutase / ipglycermide / macrocyclic peptide inhibitors / metal ion binding / ISOMERASE / ISOMERASE-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / glucose catabolic process / glycolytic process / manganese ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Liu, L. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Dranchak, P. / Queme, B. / Aitha, M. / van Neer, R.H.P. / Kimura, H. / Katho, T. / Suga, H. / Inglese, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Serum-Stable and Selective Backbone-N-Methylated Cyclic Peptides That Inhibit Prokaryotic Glycolytic Mutases.
著者: van Neer, R.H.P. / Dranchak, P.K. / Liu, L. / Aitha, M. / Queme, B. / Kimura, H. / Katoh, T. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Inglese, J. / Suga, H.
履歴
登録2022年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
B: Peptide Sa-D3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2374
ポリマ－59,1272
非ポリマー1102
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area20060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.898, 74.172, 75.017
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.540, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / BPG-independent PGAM / Phosphoglyceromutase / iPGM


分子量: 57316.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: pgm_1, gpmI, pgm_2 / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: W8U5L7, phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent)
#2: タンパク質・ペプチド Peptide Sa-D3


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1809.991 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002492
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 % / Mosaicity: 0.19 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% (w/v) PEG 3350, 100 mM Bis-Tris, 200 mM ammonium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→46.11 Å / Num. obs: 36494 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 27.93 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 123194 / Scaling rejects: 15
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Net I/σ(I) obs% possible all
1.95-23.50.816884525550.6051.699.5
8.94-46.113.40.02413634040.99935.597.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.20_4438精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MY4

4my4


解像度: 1.95→46.11 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.03 / 位相誤差: 26.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2548 1728 4.74 %
Rwork0.1943 34729 -
obs0.1971 36457 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.96 Å2 / Biso mean: 36.4182 Å2 / Biso min: 12.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→46.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3857 0 2 231 4090
Biso mean--20.27 36.45 -
残基数----503
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-2.010.3341400.27642862300299
2.01-2.070.28951290.24782928305799
2.07-2.150.33321270.23942894302199
2.15-2.230.27761520.23362857300998
2.23-2.330.271580.21932883304199
2.33-2.460.29891290.213829293058100
2.46-2.610.25981660.20112884305099
2.61-2.810.29141480.20342864301298
2.81-3.10.2271630.19962901306499
3.1-3.540.27371410.18912908304999
3.54-4.460.21261310.15942882301398
4.46-46.110.22321440.17282937308197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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