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万見
- PDB-7tl7: 1.90A resolution structure of independent phosphoglycerate mutase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tl7
タイトル1.90A resolution structure of independent phosphoglycerate mutase from C. elegans in complex with a macrocyclic peptide inhibitor (Sa-D2)
要素
  • 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
  • peptide Sa-D2
キーワードISOMERASE/Inhibitor / phosphoglycerate mutase / ipglycermide / macrocyclic peptide inhibitors / metal ion binding / ISOMERASE / ISOMERASE-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase activity / glucose catabolic process / glycolytic process / manganese ion binding / carbohydrate metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / IMIDAZOLE / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, L. / Lovell, S. / Battaile, K.P. / Dranchak, P. / Queme, B. / Aitha, M. / van Neer, R.H.P. / Kimura, H. / Katho, T. / Suga, H. / Inglese, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Serum-Stable and Selective Backbone-N-Methylated Cyclic Peptides That Inhibit Prokaryotic Glycolytic Mutases.
著者: van Neer, R.H.P. / Dranchak, P.K. / Liu, L. / Aitha, M. / Queme, B. / Kimura, H. / Katoh, T. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Inglese, J. / Suga, H.
履歴
登録2022年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
C: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
D: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
a: peptide Sa-D2
b: peptide Sa-D2
c: peptide Sa-D2
d: peptide Sa-D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,02422
ポリマ－242,2718
非ポリマー75314
水18,3931021
1
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
a: peptide Sa-D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7215
ポリマ－60,5682
非ポリマー1543
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area21350 Å2
手法PISA
2
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
b: peptide Sa-D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7215
ポリマ－60,5682
非ポリマー1543
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area20640 Å2
手法PISA
3
C: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
c: peptide Sa-D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7916
ポリマ－60,5682
非ポリマー2234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area20640 Å2
手法PISA
4
D: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
d: peptide Sa-D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7916
ポリマ－60,5682
非ポリマー2234
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area20090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.999, 87.624, 151.341
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.130, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDabcd

#1: タンパク質
2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / iPGM / Cofactor-independent phosphoglycerate mutase homolog


分子量: 58704.508 Da / 分子数: 4 / 断片: M19 to I539 (isoform b) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: ipgm-1, F57B10.3 / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: G5EFZ1, phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent)
#2: タンパク質・ペプチド
peptide Sa-D2


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 1863.163 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS IS A SYNTHETICALLY PREPARED PEPTIDE INHIBITOR. D-TYROSINE CONNECTED TO THE SG ATOM OF CYS 10 BY A THIOETHER LINKAGE TO FORM THE MACROCYCLIC PEPTIDE
由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002491

-
非ポリマー , 4種, 1035分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1021 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.93 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MORPHEUS Screen Condition H4: 37.5% (w/v) of precipitant mix 4: (25% (v/v) MPD: 25% (w/v) PEG 1000: 25% (w/v) PEG 3350), 100 mM of MB1: (1.0 M imidazole, MES), 100 mM of MAA: (0.2 M DL- ...詳細: MORPHEUS Screen Condition H4: 37.5% (w/v) of precipitant mix 4: (25% (v/v) MPD: 25% (w/v) PEG 1000: 25% (w/v) PEG 3350), 100 mM of MB1: (1.0 M imidazole, MES), 100 mM of MAA: (0.2 M DL-Glutamic acid monohydrate: 0.2 M DL-Alanine: 0.2M Glycine: 0.2 M DL-Lysine monohydrochloride: 0.2 M DL-Serine

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.12 Å / Num. obs: 158753 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 547906 / Scaling rejects: 50
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Net I/σ(I) obs% possible all
1.9-1.933.50.7682752377830.6551.699.9
10.41-48.123.40.03349710260.9982798.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.20rc2_4402精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KGN

5kgn


解像度: 1.9→39.84 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 位相誤差: 21.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2157 7973 5.02 %
Rwork0.171 150706 -
obs0.1733 158679 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.26 Å2 / Biso mean: 29.8176 Å2 / Biso min: 12.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→39.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16392 0 22 1021 17435
Biso mean--26.49 31.9 -
残基数----2160
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.920.33352580.2749935251100
1.92-1.940.29952680.250950205288100
1.94-1.970.28422520.238449755227100
1.97-1.990.29052720.230150545326100
1.99-2.020.28492740.228650065280100
2.02-2.050.24962850.214549675252100
2.05-2.080.24632720.213449995271100
2.08-2.110.25742700.208250215291100
2.11-2.140.25032880.199149625250100
2.14-2.170.26472540.200950585312100
2.17-2.210.22582560.194450315287100
2.21-2.250.25932500.186849985248100
2.25-2.30.24872480.189250575305100
2.3-2.340.24482570.182149935250100
2.34-2.390.25312440.181650625306100
2.39-2.450.2472860.178650205306100
2.45-2.510.23212510.180450155266100
2.51-2.580.23422890.177249805269100
2.58-2.650.23262820.180850505332100
2.65-2.740.23612620.181650125274100
2.74-2.840.24792740.183650175291100
2.84-2.950.22942770.180350075284100
2.95-3.090.22322520.178650545306100
3.09-3.250.19712490.17825056530599
3.25-3.450.20222850.17074978526399
3.45-3.720.20492500.15265025527599
3.72-4.090.1732480.13565043529199
4.09-4.680.1422410.12085058529999
4.68-5.90.16662950.13595056535199
5.9-39.840.19622840.15955139542399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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