+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7tgf | ||||||
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Title | Single-domain VHH intrabodies neutralize ricin toxin. | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM/TOXIN / N-glycosidase / VHH antibody / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-TOXIN complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / defense response / toxin activity / carbohydrate binding / killing of cells of another organism / negative regulation of translation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Ricinus communis (castor bean) Vicugna pacos (alpaca) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.347 Å | ||||||
Authors | Rudolph, M.J. / Mantis, N. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2022 Title: Single-domain antibodies neutralize ricin toxin intracellularly by blocking access to ribosomal P-stalk proteins. Authors: Czajka, T.F. / Vance, D.J. / Davis, S. / Rudolph, M.J. / Mantis, N.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7tgf.cif.gz | 244.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7tgf.ent.gz | 197.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7tgf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tg/7tgf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tg/7tgf | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7tgiC 7th2C 7th3C 1rtcS 6cwgS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 29936.758 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Ricinus communis (castor bean) Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: P02879, rRNA N-glycosylase | ||||||
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#2: Antibody | Mass: 14342.784 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Antibody / Source: (gene. exp.) Vicugna pacos (alpaca) / Production host: Escherichia coli (E. coli) | ||||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.9 Å3/Da / Density % sol: 35.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4 Details: 100 mM sodium citrate pH 4.0, 30% PEG 6000, and 1 M lithium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-E / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 1, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.347→50 Å / Num. obs: 77109 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 17.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.077 / Χ2: 0.682 / Net I/σ(I): 5.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1RTC, 6CWG Resolution: 1.347→49.886 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 17.86 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 102.57 Å2 / Biso mean: 29.2293 Å2 / Biso min: 11.23 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.347→49.886 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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