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- PDB-7te3: Crystal Structure of a Double Loop Deletion Mutant in gC1qR/C1qBP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7te3
タイトルCrystal Structure of a Double Loop Deletion Mutant in gC1qR/C1qBP/HABP-1
要素Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / complement / C1q-binding protein / coagulation (凝固・線溶系)
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / kininogen binding / negative regulation of RIG-I signaling pathway / negative regulation of defense response to virus / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / hyaluronic acid binding / complement component C1q complex binding ...adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / kininogen binding / negative regulation of RIG-I signaling pathway / negative regulation of defense response to virus / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / hyaluronic acid binding / complement component C1q complex binding / positive regulation of trophoblast cell migration / mitochondrial ribosome binding / regulation of complement activation / positive regulation of mitochondrial translation / negative regulation of interleukin-12 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / enzyme inhibitor activity / RHOC GTPase cycle / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / transcription factor binding / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of cell adhesion / RHOA GTPase cycle / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / complement activation, classical pathway / RNA splicing / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cytosolic ribosome assembly / 転写後修飾 / transcription corepressor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ミトコンドリアマトリックス / 免疫応答 / positive regulation of apoptotic process / 自然免疫系 / mRNA binding / apoptotic process / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 細胞膜 / ミトコンドリア / extracellular region / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein superfamily / Mitochondrial glycoprotein
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Geisbrecht, B.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM140852 米国
引用ジャーナル: Front Immunol / 年: 2022
タイトル: gC1qR/C1qBP/HABP-1: Structural Analysis of the Trimeric Core Region, Interactions With a Novel Panel of Monoclonal Antibodies, and Their Influence on Binding to FXII.
著者: Zhang, Y. / Vontz, A.J. / Kallenberger, E.M. / Xu, X. / Ploscariu, N.T. / Ramyar, K.X. / Garcia, B.L. / Ghebrehiwet, B. / Geisbrecht, B.V.
履歴
登録2022年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0301
ポリマ－20,0301
非ポリマー00
水72140
1
A: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial

A: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial

A: Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0913
ポリマ－60,0913
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area6060 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area25250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.529, 80.529, 114.552
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial / ASF/SF2-associated protein p32 / Glycoprotein gC1qBP / C1qBP / Hyaluronan-binding protein 1 / ...ASF/SF2-associated protein p32 / Glycoprotein gC1qBP / C1qBP / Hyaluronan-binding protein 1 / Mitochondrial matrix protein p32 / gC1q-R protein / p33 / SF2AP32


分子量: 20030.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1QBP, GC1QBP, HABP1, SF2P32 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07021
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M BisTris-HCl pH 6.5, 0.1 M sodium chloride, 1.5 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 11799 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.3 % / Biso Wilson estimate: 45.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.147 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 6 / Num. measured all: 239844
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.2813.81.86511220.5440.4991.9361.03799.6
2.28-2.3718.91.70511590.750.3961.7511.009100
2.37-2.4821.71.37111390.8690.2971.4041.031100
2.48-2.6121.80.92811690.9350.2010.951.033100
2.61-2.7721.80.59911500.9690.1290.6131.018100
2.77-2.9921.70.36311680.9890.0790.3710.982100
2.99-3.2921.60.19211700.9960.0420.1970.985100
3.29-3.7621.50.11711830.9980.0260.121.019100
3.76-4.7421.10.07912150.9990.0180.0811.016100
4.74-5019.40.04132410.0090.0410.96399.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXv1.19.2精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P32

1p32


解像度: 2.2→37.99 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2878 1177 10 %
Rwork0.2329 10591 -
obs0.2384 11768 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.12 Å2 / Biso mean: 55.1115 Å2 / Biso min: 29.86 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→37.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1327 0 0 40 1367
Biso mean---52.57 -
残基数----165
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071349
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8821822
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.997489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051206
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004235
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.30.34341410.31311272141399
2.3-2.420.32671410.286212811422100
2.42-2.570.30991450.273712941439100
2.57-2.770.36781450.26613041449100
2.77-3.040.35921450.25813121457100
3.04-3.480.26851470.236713231470100
3.48-4.390.28231500.212113521502100
4.39-37.990.24921630.209514531616100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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