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- PDB-1p32: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN P32, A DOUGHNUT-SHAPED ACIDIC MITOCHON... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p32
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN P32, A DOUGHNUT-SHAPED ACIDIC MITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN
要素MITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN, SF2P32
キーワードMITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / kininogen binding / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / negative regulation of RIG-I signaling pathway / mitochondrial ribosome binding / deoxyribonuclease inhibitor activity / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / positive regulation of dendritic cell chemotaxis ...adrenergic receptor binding / Apoptotic factor-mediated response / Defective Intrinsic Pathway for Apoptosis Due to p14ARF Loss of Function / kininogen binding / negative regulation of MDA-5 signaling pathway / negative regulation of RIG-I signaling pathway / mitochondrial ribosome binding / deoxyribonuclease inhibitor activity / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of defense response to virus / mitochondrial RNA catabolic process / hyaluronic acid binding / complement component C1q complex binding / positive regulation of trophoblast cell migration / positive regulation of mitochondrial translation / regulation of complement activation / negative regulation of interleukin-12 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / presynaptic active zone / transcription factor binding / RHOC GTPase cycle / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of type II interferon production / RHOA GTPase cycle / complement activation, classical pathway / enzyme inhibitor activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of cell adhesion / RNA splicing / protein kinase C binding / cytosolic ribosome assembly / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / GABA-ergic synapse / mRNA processing / transcription corepressor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / immune response / positive regulation of apoptotic process / mitochondrial matrix / innate immune response / mRNA binding / apoptotic process / DNA damage response / nucleolus / glutamatergic synapse / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular space / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial Matrix Protein; Chain A / Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein / Mitochondrial glycoprotein superfamily / Mitochondrial glycoprotein / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial / Complement component 1 Q subcomponent-binding protein, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Jiang, J. / Zhang, Y. / Krainer, A.R. / Xu, R.-M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human p32, a doughnut-shaped acidic mitochondrial matrix protein.
著者: Jiang, J. / Zhang, Y. / Krainer, A.R. / Xu, R.M.
履歴
登録1998年11月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42018年8月29日Group: Data collection / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_src_gen / entity_src_nat / Item: _entity.src_method
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN, SF2P32
B: MITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN, SF2P32
C: MITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN, SF2P32


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4783
ポリマ－71,4783
非ポリマー00
水7,170398
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7200 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area26330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.625, 56.481, 93.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.99, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.309, 0.7076, -0.6355), (0.2477, 0.705, 0.6646), (0.9182, 0.0479, -0.3931)65.25, -25.357, -1.7757
2given(-0.3361, 0.6679, -0.664), (0.2521, 0.7431, 0.6199), (0.9075, 0.041, -0.4182)67.204, -23.9697, -0.4274
3given(-0.2941, 0.2941, 0.9094), (0.6977, 0.7164, -0.006), (-0.6532, 0.6327, -0.4159)27.801, -25.8699, 58.9629

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要素

#1: タンパク質 MITOCHONDRIAL MATRIX PROTEIN, SF2P32


分子量: 23826.105 Da / 分子数: 3 / 変異: L74M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli / 参照: UniProt: MA32_HUMAN, UniProt: Q07021*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13 mg/mlprotein1drop
210 %glycerol1reservoir
325 %MPD1reservoir
45-10 mMsodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.95,0.9786,0.9789,1.0
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.951
20.97861
30.97891
411
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 27284 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Rsym value: 0.139 / % possible all: 59.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 170171
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: INITIALLY THE MODEL WAS REFINED BY XPLOR
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1327 4.5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs-26812 91.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION / Bsol: 56.0793 Å2 / ksol: 0.359245 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.787 Å20 Å2-0.58 Å2
2---4.65 Å20 Å2
3---2.871 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4265 0 0 398 4663
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it5.5631.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it8.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it7.8472
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it11.1792.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.33 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2667 72 2.46 %
Rwork0.1926 1655 -
obs--59.04 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.64
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.1926

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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