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- PDB-7tdz: Cryo-EM model of protomer of the cytoplasmic ring of the nuclear ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7tdz
タイトルCryo-EM model of protomer of the cytoplasmic ring of the nuclear pore complex from Xenopus laevis
要素
  • (Nuclear pore complex protein ...) x 2
  • Nuclear pore complex protein
  • Nucleoporin SEH1-A
  • Nup133
  • Nup155-prov protein
  • Nup160
  • Nup205
  • Nup214
  • Nup358
  • Nup37
  • Nup42
  • Nup62
  • Nup88A protein
  • Protein SEC13 homolog
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Nuclear pore complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / nitrogen compound transport / macromolecule localization / GATOR2 complex / nephron development / macromolecule metabolic process / nuclear pore organization / nuclear pore outer ring / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / structural constituent of nuclear pore ...: / nitrogen compound transport / macromolecule localization / GATOR2 complex / nephron development / macromolecule metabolic process / nuclear pore organization / nuclear pore outer ring / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / structural constituent of nuclear pore / nucleocytoplasmic transport / mitotic metaphase chromosome alignment / ribosomal large subunit export from nucleus / intracellular transport / mRNA transport / cellular response to nutrient levels / nuclear pore / ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of TORC1 signaling / kinetochore / protein transport / nuclear membrane / lysosomal membrane / cell division / structural molecule activity / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore complex protein NUP98-NUP96 / Nucleoporin Nup88 / Nuclear pore component / Nucleoporin NUP88/NUP82 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Nucleoporin Nup85-like ...Nuclear pore complex protein NUP98-NUP96 / Nucleoporin Nup88 / Nuclear pore component / Nucleoporin NUP88/NUP82 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin, NSP1-like, C-terminal / Nucleoporin NSP1/NUP62 / Nsp1-like C-terminal region / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex protein / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nucleoporin FG repeat / Nucleoporin FG repeat region / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nucleoporin autopeptidase / NUP C-terminal domain profile. / Ran binding domain / Ran binding protein RanBP1-like / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Nuclear pore complex protein Nup133 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / RANBP2-like and GRIP domain-containing protein 3 isoform X2 / Nuclear pore complex protein / MGC154553 protein / Nucleoporin SEH1-A / Nucleoporin 88kDa L homeolog / MGC83295 protein / MGC83926 protein ...Uncharacterized protein / Nuclear pore complex protein Nup133 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / RANBP2-like and GRIP domain-containing protein 3 isoform X2 / Nuclear pore complex protein / MGC154553 protein / Nucleoporin SEH1-A / Nucleoporin 88kDa L homeolog / MGC83295 protein / MGC83926 protein / Nuclear pore complex protein Nup85 / Nucleoporin 155kDa L homeolog / Protein SEC13 homolog / IL4I1 protein / Nucleoporin 214 L homeolog
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.9 Å
データ登録者Fontana, P. / Wu, H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structure of cytoplasmic ring of nuclear pore complex by integrative cryo-EM and AlphaFold.
著者: Pietro Fontana / Ying Dong / Xiong Pi / Alexander B Tong / Corey W Hecksel / Longfei Wang / Tian-Min Fu / Carlos Bustamante / Hao Wu /
要旨: INTRODUCTION The nuclear pore complex (NPC) is the molecular conduit in the nuclear membrane of eukaryotic cells that regulates import and export of biomolecules between the nucleus and the cytosol, ...INTRODUCTION The nuclear pore complex (NPC) is the molecular conduit in the nuclear membrane of eukaryotic cells that regulates import and export of biomolecules between the nucleus and the cytosol, with vertebrate NPCs ~110 to 125 MDa in molecular mass and ~120 nm in diameter. NPCs are organized into four main rings: the cytoplasmic ring (CR) at the cytosolic side, the inner ring and the luminal ring on the plane of the nuclear membrane, and the nuclear ring facing the nucleus. Each ring possesses an approximate eightfold symmetry and is composed of multiple copies of different nucleoporins. NPCs have been implicated in numerous biological processes, and their dysfunctions are associated with a growing number of serious human diseases. However, despite pioneering studies from many groups over the past two decades, we still lack a full understanding of NPCs' organization, dynamics, and complexity. RATIONALE We used the oocyte as a model system for the structural characterization because each oocyte possesses a large number of NPC particles that can be visualized on native nuclear membranes without the aid of detergent extraction. We used single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) analysis on data collected at different stage tilt angles for three-dimensional reconstruction and structure prediction with AlphaFold for model building. RESULTS We reconstructed the CR map of NPC at 6.9 and 6.7 Å resolutions for the full CR protomer and a core region, respectively, and predicted the structures of the individual nucleoporins using AlphaFold because no high-resolution models of Nups were available. For any ambiguous subunit interactions, we also predicted complex structures, which further guided model fitting of the CR protomer. We placed the nucleoporin or complex structures into the CR density to obtain an almost full CR atomic model, composed of the inner and outer Y-complexes, two copies of Nup205, two copies of the Nup214-Nup88-Nup62 complex, one Nup155, and five copies of Nup358. In particular, we predicted the largest protein in the NPC, Nup358, as having an S-shaped globular domain, a coiled-coil domain, and a largely disordered C-terminal region containing phenylalanine-glycine (FG) repeats previously shown to form a gel-like condensate phase for selective cargo passage. Four of the Nup358 copies clamp around the inner and outer Y-complexes to stabilize the CR, and the fifth Nup358 situates in the center of the cluster of clamps. AlphaFold also predicted a homo-oligomeric, likely specifically pentameric, coiled-coil structure of Nup358 that may provide the avidity for Nup358 recruitment to the NPC and for lowering the threshold for Nup358 condensation in NPC biogenesis. CONCLUSION Our studies offer an example of integrative cryo-EM and structure prediction as a general approach for attaining more precise models of megadalton protein complexes from medium-resolution density maps. The more accurate and almost complete model of the CR presented here expands our understanding of the molecular interactions in the NPC and represents a substantial step forward toward the molecular architecture of a full NPC, with implications for NPC function, biogenesis, and regulation. [Figure: see text].
履歴
登録2022年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Nuclear pore complex protein
h: Nuclear pore complex protein
t: Nup62
s: Nup214
r: Nup88A protein
g: Protein SEC13 homolog
G: Protein SEC13 homolog
L: Nup205
l: Nup205
E: Nucleoporin SEH1-A
e: Nucleoporin SEH1-A
D: Nup42
d: Nup42
C: Nuclear pore complex protein Nup85
c: Nuclear pore complex protein Nup85
U: Nup155-prov protein
P: Nup358
O: Nup358
Q: Nup358
N: Nup358
M: Nup358
B: Nup37
b: Nup37
A: Nup160
a: Nup160
I: Nup133
F: Nuclear pore complex protein Nup96
f: Nuclear pore complex protein Nup96
R: Nup88A protein
S: Nup214
i: Nup133
T: Nup62


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,313,68132
ポリマ－4,313,68132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 13種, 28分子 HhtTsSrRgGLlEeDdUPOQNMBbAaIi

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein


分子量: 105398.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A2RV69
#2: タンパク質 Nup62 / IL4I1 protein / Nuclear pore complex glycoprotein p62


分子量: 55969.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q91349
#3: タンパク質 Nup214 / Nucleoporin CAN


分子量: 209080.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q9PVZ2
#4: タンパク質 Nup88A protein


分子量: 82573.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q4KLQ6
#5: タンパク質 Protein SEC13 homolog / GATOR complex protein SEC13


分子量: 33914.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q7ZYJ8
#6: タンパク質 Nup205 / MGC83295 protein


分子量: 227854.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q642R6
#7: タンパク質 Nucleoporin SEH1-A / GATOR complex protein SEH1-A / Nup107-160 subcomplex subunit seh1-A


分子量: 36037.664 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q4FZW5
#8: タンパク質 Nup42 / MGC154553 protein


分子量: 41744.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q05AW3
#10: タンパク質 Nup155-prov protein


分子量: 154922.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q7ZWL0
#11: タンパク質
Nup358


分子量: 322784.344 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8HGL2
#12: タンパク質 Nup37 / MGC83926 protein


分子量: 36588.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q66IZ6
#13: タンパク質 Nup160


分子量: 162658.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8GIX3
#14: タンパク質 Nup133


分子量: 127551.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8H1I9

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Nuclear pore complex protein ... , 2種, 4分子 CcFf

#9: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup85 / 85 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup85


分子量: 75160.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: Q68FJ0
#15: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup96 / Nuclear pore complex protein Nup98 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Nucleoporin Nup96 / ...Nuclear pore complex protein Nup98 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Nucleoporin Nup96 / Nucleoporin Nup98


分子量: 77887.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: A0A1L8HBE3

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cytoplasmic ring of nuclear pore complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 1.25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 6.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 333214 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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