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- PDB-7t9z: Human Ornithine Aminotransferase (hOAT) crystallized at pH 6.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t9z
タイトルHuman Ornithine Aminotransferase (hOAT) crystallized at pH 6.0
要素Ornithine aminotransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / Human Ornithine Aminotransferase / hOAT / OAT / PLP
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine aminotransferase / : / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Ornithine aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Butrin, A. / Liu, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1R01CA260250-01 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Determination of the pH dependence, substrate specificity, and turnovers of alternative substrates for human ornithine aminotransferase.
著者: Butrin, A. / Butrin, A. / Wawrzak, Z. / Moran, G.R. / Liu, D.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
B: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
C: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,5226
ポリマ－145,7813
非ポリマー7413
水10,377576
1
A: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8412
ポリマ－48,5941
非ポリマー2471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8412
ポリマ－48,5941
非ポリマー2471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ornithine aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,8412
ポリマ－48,5941
非ポリマー2471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)200.910, 110.860, 56.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.404, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-654-

HOH

21A-665-

HOH

31B-647-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 38 through 44 or resid 47...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 38 through 44 or resid 47...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 38 through 44 or resid 47...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1PROPHEA1 - 7
d_12ens_1GLUTYRA10 - 11
d_13ens_1TYRGLUA13 - 26
d_14ens_1GLYASPA28 - 69
d_15ens_1LEUPHEA71 - 94
d_16ens_1TYRGLYA96 - 142
d_17ens_1THRALAA144 - 309
d_18ens_1ASNASPA311 - 313
d_19ens_1LEUTHRA315 - 348
d_110ens_1ASPTRPA350 - 354
d_111ens_1VALALAA356 - 367
d_112ens_1PROTHRA369 - 370
d_113ens_1GLYILEA372 - 383
d_114ens_1GLUASNA385 - 396
d_115ens_1THRPHEA398 - 402
d_116ens_1PLPPLPB
d_21ens_1PROPHEC1 - 7
d_22ens_1GLUTYRC10 - 11
d_23ens_1TYRGLUC13 - 26
d_24ens_1GLYASPC28 - 69
d_25ens_1LEUPHEC71 - 94
d_26ens_1TYRGLYC96 - 142
d_27ens_1THRALAC144 - 309
d_28ens_1ASNASPC311 - 313
d_29ens_1LEUTHRC315 - 348
d_210ens_1ASPTRPC350 - 354
d_211ens_1VALALAC356 - 367
d_212ens_1PROTHRC369 - 370
d_213ens_1GLYILEC372 - 383
d_214ens_1GLUASNC385 - 396
d_215ens_1THRPHEC398 - 402
d_216ens_1PLPPLPD
d_31ens_1PROPHEE1 - 7
d_32ens_1GLUTYRE10 - 11
d_33ens_1TYRGLUE13 - 26
d_34ens_1GLYASPE28 - 69
d_35ens_1LEUPHEE71 - 94
d_36ens_1TYRGLYE96 - 142
d_37ens_1THRALAE144 - 309
d_38ens_1ASNASPE311 - 313
d_39ens_1LEUTHRE315 - 348
d_310ens_1ASPTRPE350 - 354
d_311ens_1VALALAE356 - 367
d_312ens_1PROTHRE369 - 370
d_313ens_1GLYILEE372 - 383
d_314ens_1GLUASNE385 - 396
d_315ens_1THRPHEE398 - 402
d_316ens_1PLPPLPF

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.37818394109, -0.83126294656, 0.407404983252), (-0.832004581342, -0.498167950402, -0.244125110995), (0.405888264585, -0.246638615932, -0.880013698645)23.6185193341, 52.3174750167, 26.7571636424
2given(-0.378343412943, -0.830358012627, -0.409098805606), (0.832687590933, -0.498346046234, 0.241417882746), (-0.404336045622, -0.24931263319, 0.879974757105)23.6290794851, 52.3103571762, 26.8370567152

-
要素

#1: タンパク質 Ornithine aminotransferase, mitochondrial / Ornithine delta-aminotransferase / Ornithine--oxo-acid aminotransferase


分子量: 48593.668 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04181, ornithine aminotransferase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 576 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Purified holo-hOAT was buffer-exchanged into 100 mM MES, 200 mM NaCl, 100 uM PLP, pH 6.0 buffer, and then concentrated to ~6 mg/mL. The crystallization was performed via the hanging drop ...詳細: Purified holo-hOAT was buffer-exchanged into 100 mM MES, 200 mM NaCl, 100 uM PLP, pH 6.0 buffer, and then concentrated to ~6 mg/mL. The crystallization was performed via the hanging drop vapor diffusion method according to previously published conditions with 50 mM Tricine pH 7.8 substituted to 50 mM MES pH 6.0 buffer. The crystals grew at room temperature within three days and reached their maximum size in a week.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→96.1 Å / Num. obs: 60876 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.986 / Rpim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 1.99→2.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 14325 / CC1/2: 0.371

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OAT

1oat


解像度: 2.15→54.61 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 56.84 / 位相誤差: 31.097
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2759 3272 2.9 %
Rwork0.2656 109445 -
obs0.2706 112717 87.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→54.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9450 0 45 576 10071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00639723
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.664913210
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04711462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00511697
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.52291329
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.535629373591
ens_1d_3AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.558752351079
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.190.3161440.30535417X-RAY DIFFRACTION83.8
2.19-2.230.25941460.29855425X-RAY DIFFRACTION85.12
2.23-2.270.30541550.29755462X-RAY DIFFRACTION85.08
2.27-2.320.28791520.29075414X-RAY DIFFRACTION85.11
2.32-2.370.33911580.30435434X-RAY DIFFRACTION84.12
2.37-2.420.31481420.31095499X-RAY DIFFRACTION86.53
2.42-2.480.30671540.29725626X-RAY DIFFRACTION86.57
2.48-2.550.27971310.28875297X-RAY DIFFRACTION82.97
2.55-2.620.30661280.29474265X-RAY DIFFRACTION67.24
2.62-2.710.27131350.26624996X-RAY DIFFRACTION77.11
2.71-2.810.29311560.27975788X-RAY DIFFRACTION90.91
2.81-2.920.30581640.27255911X-RAY DIFFRACTION91.84
2.92-3.050.25611560.26425880X-RAY DIFFRACTION91.75
3.05-3.210.26181510.26095796X-RAY DIFFRACTION91.02
3.21-3.410.28921570.25525787X-RAY DIFFRACTION90.03
3.41-3.680.23651570.25045702X-RAY DIFFRACTION88.76
3.68-4.050.24371590.24295741X-RAY DIFFRACTION89.49
4.05-4.630.27041410.23825360X-RAY DIFFRACTION83.7
4.63-5.830.28851270.25314817X-RAY DIFFRACTION75.04
5.83-54.610.33541680.29786119X-RAY DIFFRACTION95.58
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00365380483133-0.003430635137340.002550528830370.00395239194078-0.004366233253350.003402760880060.01188041404260.0132773001432-0.00824643782557-0.00324397231522-0.0072724340043-0.007622750546120.02366872208880.00702444019153-0.006295365652140.104016418110.0508548206663-0.04761430853850.1946710348370.02091755566290.043165497669515.6381437217-8.957680304220.716661166232
2-0.001000947724830.004472979199010.0031799291111-0.002193483457330.001177533727090.009628580262140.00195700994501-0.0196699021269-0.006198972132910.0109823712618-0.002799060392110.02042445653780.0190076992071-0.00758256499156-0.004522675314740.0521614361124-0.0318962691007-0.04631555880880.169461645969-0.0114694131452-0.110043207651-2.05740070112.04210726639.81752601672
30.0005059487213690.0003932729581040.00384129198353-0.00310153056930.002647913448690.00662484417290.00522582952497-0.0360177375105-0.009342950066020.0258539016871-0.0109597976996-0.02760325265440.01272695514150.0125037753623-0.03392404835540.07072274310890.00472031041482-0.08973124763190.2170733960770.0170827430212-0.1122675443926.956764514594.7124214860817.6113244281
40.001250840242110.0007265152144960.002156355371020.0006762097262750.001649053109980.004197030393790.007592739006640.00169548642643-0.00903556888996-0.0002866817177650.00785519607575-0.002435190443130.009741795185040.006633316591890.009470913882430.087468079310.0669628418297-0.04689810092950.177329977602-0.01008705484370.04856508350426.6333335931-4.2023549026212.4395244339
50.001919753356050.004216676981550.004919877247160.004234231368750.004952767462810.00577160987217-0.00971579586829-0.01073516632450.004284895791980.01649371016110.0236342432944-0.01136365394290.004514077011790.01036640604240.01514762091550.06871262159280.0381696683805-0.03341277120070.164256066298-0.02381833030720.027612548641437.320606542343.590629837934.6553891298
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 38 through 105 )AA38 - 1051 - 68
22chain 'A' and (resid 106 through 220 )AA106 - 22069 - 183
33chain 'A' and (resid 221 through 389 )AA221 - 389184 - 352
44chain 'A' and (resid 390 through 439 )AA390 - 439353 - 402
55chain 'B' and (resid 38 through 105 )BC38 - 1051 - 68
66chain 'B' and (resid 106 through 220 )BC106 - 22069 - 183
77chain 'B' and (resid 221 through 263 )BC221 - 263184 - 226
88chain 'B' and (resid 264 through 362 )BC264 - 362227 - 325
99chain 'B' and (resid 363 through 389 )BC363 - 389326 - 352
1010chain 'B' and (resid 390 through 439 )BC390 - 439353 - 402
1111chain 'C' and (resid 38 through 61 )CE38 - 611 - 24
1212chain 'C' and (resid 62 through 105 )CE62 - 10525 - 68
1313chain 'C' and (resid 106 through 181 )CE106 - 18169 - 144
1414chain 'C' and (resid 182 through 220 )CE182 - 220145 - 183
1515chain 'C' and (resid 221 through 263 )CE221 - 263184 - 226
1616chain 'C' and (resid 264 through 326 )CE264 - 326227 - 289
1717chain 'C' and (resid 327 through 389 )CE327 - 389290 - 352
1818chain 'C' and (resid 390 through 439 )CE390 - 439353 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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