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- PDB-7t3q: IP3 and ATP bound type 3 IP3 receptor in the pre-active B state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t3q
タイトルIP3 and ATP bound type 3 IP3 receptor in the pre-active B state
要素Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
キーワードMETAL TRANSPORT / IP3 receptor / calcium signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


sensory perception of bitter taste / sensory perception of umami taste / DAG and IP3 signaling / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / sensory perception of sweet taste / platelet dense tubular network membrane / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / PLC beta mediated events ...sensory perception of bitter taste / sensory perception of umami taste / DAG and IP3 signaling / inositol 1,3,4,5 tetrakisphosphate binding / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / sensory perception of sweet taste / platelet dense tubular network membrane / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / PLC beta mediated events / inositol hexakisphosphate binding / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / nuclear outer membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / transport vesicle membrane / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / brush border / intracellularly gated calcium channel activity / Role of phospholipids in phagocytosis / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / release of sequestered calcium ion into cytosol / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / phosphatidylinositol binding / secretory granule membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcoplasmic reticulum / Regulation of insulin secretion / long-term synaptic potentiation / memory / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / response to calcium ion / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / sensory perception of taste / apical part of cell / myelin sheath / Ca2+ pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein homotetramerization / receptor complex / G protein-coupled receptor signaling pathway / neuronal cell body / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif ...Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schmitz, E.A. / Takahashi, H. / Karakas, E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM141251 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P30DK020593 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008320 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural basis for activation and gating of IP receptors.
著者: Emily A Schmitz / Hirohide Takahashi / Erkan Karakas /
要旨: A pivotal component of the calcium (Ca) signaling toolbox in cells is the inositol 1,4,5-triphosphate (IP) receptor (IPR), which mediates Ca release from the endoplasmic reticulum (ER), controlling ...A pivotal component of the calcium (Ca) signaling toolbox in cells is the inositol 1,4,5-triphosphate (IP) receptor (IPR), which mediates Ca release from the endoplasmic reticulum (ER), controlling cytoplasmic and organellar Ca concentrations. IPRs are co-activated by IP and Ca, inhibited by Ca at high concentrations, and potentiated by ATP. However, the underlying molecular mechanisms are unclear. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human type-3 IPR obtained from a single dataset in multiple gating conformations: IP-ATP bound pre-active states with closed channels, IP-ATP-Ca bound active state with an open channel, and IP-ATP-Ca bound inactive state with a closed channel. The structures demonstrate how IP-induced conformational changes prime the receptor for activation by Ca, how Ca binding leads to channel opening, and how ATP modulates the activity, providing insights into the long-sought questions regarding the molecular mechanism underpinning receptor activation and gating.
履歴
登録2021年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
B: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
C: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
D: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,201,27416
ポリマ－1,197,3044
非ポリマー3,97112
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3 / IP3 receptor isoform 3 / IP3R 3 / InsP3R3 / Type 3 inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate receptor / Type ...IP3 receptor isoform 3 / IP3R 3 / InsP3R3 / Type 3 inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate receptor / Type 3 InsP3 receptor


分子量: 299325.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITPR3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14573
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
詳細: IP3, ATP, and CaCl2 were added before cryo-grid preparation.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.2 MSodium ChlorideNaCl1
20.02 MTris-HCl1
31 mMEDTA1
42 mMTCEP1
50.005 %Lauryl neopentyl glycol1
60.005 %glyco-diosgenin1
75 mMATP1
80.5 mMinositol 1,4,5-triphosphateIP31
90.1 mMCalcium chlorideCaCl21
試料濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 42361

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
3EPU画像取得
5GctfCTF補正
8Cootモデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
11RELION初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
13RELION分類
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 846122
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 153765 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6UQK

6uqk


Accession code: 6UQK / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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