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- PDB-7t34: Crystal structure of AtDHDPR1 from Arabidopsis thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t34
タイトルCrystal structure of AtDHDPR1 from Arabidopsis thaliana
要素4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic
キーワードPLANT PROTEIN / dihydrodipicolinate reductase / DHDPR / Arabidopsis thaliana
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase activity / diaminopimelate biosynthetic process / L-lysine biosynthetic process via diaminopimelate / chloroplast stroma / NADPH binding / chloroplast / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrodipicolinate reductase, plant-type / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminal / Dihydrodipicolinate reductase / Dihydrodipicolinate reductase, C-terminus / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Mackie, E.R.R. / Panjikar, S. / Soares da Costa, T.P.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)IH180100006 オーストラリア
引用ジャーナル: To be published
タイトル: From bacteria to plants: a repurposing strategy in the pursuit for novel herbicides
著者: Mackie, E.R.R. / Barrow, A.S. / Giel, M.C. / Hulett, M.D. / Gendall, A.R. / Panjikar, S. / Soares da Costa, T.P.
履歴
登録2021年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2751
ポリマ－32,2751
非ポリマー00
水00
1
A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic

A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic

A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic

A: 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,0994
ポリマ－129,0994
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation15_555y,x,-z1
Buried area9620 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area41130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.840, 118.840, 127.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase 1, chloroplastic / HTPA reductase 1


分子量: 32274.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: DAPB1, At2g44040, F6E13.17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O80574, 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M bis-tris hydrochloride (pH 6.5), 0.245 M magnesium formate, 22% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月13日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.889→49.05 Å / Num. obs: 11082 / % possible obs: 99.68 % / 冗長度: 13.09 % / Biso Wilson estimate: 116.29 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rrim(I) all: 0.046 / Net I/σ(I): 30.28
反射 シェル解像度: 2.889→2.993 Å / Rmerge(I) obs: 0.1197 / Mean I/σ(I) obs: 1.79 / Num. unique obs: 11082 / CC1/2: 0.846 / Rrim(I) all: 0.1244 / % possible all: 97.74

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ARZ

1arz


解像度: 2.89→49.05 Å / SU ML: 0.4003 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.7357 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 1032 9.81 %
Rwork0.1876 9487 -
obs0.1908 10519 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 119.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→49.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1793 0 0 0 1793
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00861825
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.96812464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.18121091
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-3.040.29991340.27191317X-RAY DIFFRACTION98.44
3.04-3.230.34291490.25481326X-RAY DIFFRACTION99.8
3.23-3.480.28841460.22421342X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.830.23661530.18591324X-RAY DIFFRACTION100
3.83-4.390.23911490.18051356X-RAY DIFFRACTION100
4.39-5.520.19531450.17621378X-RAY DIFFRACTION100
5.52-49.050.19811560.18061444X-RAY DIFFRACTION99.75
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.53487852931-0.355338616041-0.7436817392692.998093951040.3863828636576.09697462757-0.0659599717719-0.7869769037980.04947252418410.9485406828930.02909812996490.3540538373740.602312036288-0.534825571851-0.09206515190471.11777953514-0.04856366090610.0915821048650.8731346768440.0050082354060.882315797416-18.809789135312.919135030128.3193659507
25.81971647617-3.110528430441.555127086516.04651136789-2.299703869572.98695570864-0.354069876788-0.224286656098-1.203046190880.0851193346140.6831168792230.621926334409-0.6652236129520.288215374429-0.3334769449740.9546624802480.0104807326628-0.04185901728911.13590659581-0.04483930994411.22244193782-14.90271485520.445460899065-2.154737862
33.67779133884-1.60242404993-1.631332984481.903445694442.869122660926.23249411670.2686486749210.08199733901290.1291603587150.05588803441630.0743775570407-0.2081988671560.135416477358-0.355527963251-0.3128729583910.820331100391-0.0929585803004-0.002283623971520.8301639359250.05580584640220.896322433884-14.031434031710.22325600689.97516573204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 67 through 214 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 215 through 240 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 241 through 347 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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