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万見
- PDB-7t2r: Structure of electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydAB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t2r
タイトルStructure of electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydABCSL in FMN-free apo state
要素(NiFe hydrogenase ...) x 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / hydrogenase complex / electron bifurcation
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin hydrogenase activity / nickel cation binding / iron-sulfur cluster binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...ferredoxin hydrogenase activity / nickel cation binding / iron-sulfur cluster binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit E / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / : / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Arc Repressor Mutant, subunit A / Thioredoxin-like superfamily / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (III) ION / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Coenzyme F420-reducing hydrogenase, alpha subunit / Coenzyme F420-reducing hydrogenase, gamma subunit / Putative anaerobic dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit / NADH-quinone oxidoreductase, E subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Acetomicrobium mobile (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Feng, X. / Li, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-95ER20175 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure and electron transfer pathways of an electron-bifurcating NiFe-hydrogenase.
著者: Xiang Feng / Gerrit J Schut / Dominik K Haja / Michael W W Adams / Huilin Li /
要旨: Electron bifurcation enables thermodynamically unfavorable biochemical reactions. Four groups of bifurcating flavoenzyme are known and three use FAD to bifurcate. FeFe-HydABC hydrogenase represents ...Electron bifurcation enables thermodynamically unfavorable biochemical reactions. Four groups of bifurcating flavoenzyme are known and three use FAD to bifurcate. FeFe-HydABC hydrogenase represents the fourth group, but its bifurcation site is unknown. We report cryo-EM structures of the related NiFe-HydABCSL hydrogenase that reversibly oxidizes H and couples endergonic reduction of ferredoxin with exergonic reduction of NAD. FMN surrounded by a unique arrangement of iron sulfur clusters forms the bifurcating center. NAD binds to FMN in HydB, and electrons from H via HydA to a HydB [4Fe-4S] cluster enable the FMN to reduce NAD. Low-potential electron transfer from FMN to the HydC [2Fe-2S] cluster and subsequent reduction of a uniquely penta-coordinated HydB [2Fe-2S] cluster require conformational changes, leading to ferredoxin binding and reduction by a [4Fe-4S] cluster in HydB. This work clarifies the electron transfer pathways for a large group of hydrogenases underlying many essential functions in anaerobic microorganisms.
履歴
登録2021年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-25633
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NiFe hydrogenase subunit A
B: NiFe hydrogenase subunit B
C: NiFe hydrogenase subunit C
D: NiFe hydrogenase large subunit
E: NiFe hydrogenase small subunit
F: NiFe hydrogenase subunit A
G: NiFe hydrogenase subunit B
H: NiFe hydrogenase subunit C
I: NiFe hydrogenase large subunit
J: NiFe hydrogenase small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)471,86132
ポリマ－466,19710
非ポリマー5,66422
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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NiFe hydrogenase ... , 5種, 10分子 AFBGCHDIEJ

#1: タンパク質 NiFe hydrogenase subunit A / Anaerobic dehydrogenase


分子量: 76799.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB4
#2: タンパク質 NiFe hydrogenase subunit B / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH-binding (51 kD) subunit


分子量: 65557.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB5
#3: タンパク質 NiFe hydrogenase subunit C / NADH-quinone oxidoreductase / E subunit


分子量: 17482.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB8
#4: タンパク質 NiFe hydrogenase large subunit / Coenzyme F420-reducing hydrogenase / alpha subunit


分子量: 53294.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB2
#5: タンパク質 NiFe hydrogenase small subunit / Coenzyme F420-reducing hydrogenase / gamma subunit


分子量: 19965.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Acetomicrobium mobile (バクテリア) / 参照: UniProt: I4BYB3

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非ポリマー , 4種, 22分子

#6: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-3NI / NICKEL (III) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NiFe hydrogenase complex ABCSL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMHEPESHEPES1
2300 mMSodium chlorideNacl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1000 nm
撮影電子線照射量: 76 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
9cryoSPARC3.2初期オイラー角割当
10RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 269151 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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