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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7t28 | ||||||
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タイトル | Structure of phage Bsp38 anti-Pycsar nuclease Apyc1 in apo state | ||||||
![]() | Putative metal-dependent hydrolase | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / Anti-Pycsar / Nuclease / Immune evasion | ||||||
機能・相同性 | Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / hydrolase activity / Putative metal-dependent hydrolase![]() | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hobbs, S.J. / Wein, T. / Lu, A. / Morehouse, B.R. / Schnabel, J. / Sorek, R. / Kranzusch, P.J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Phage anti-CBASS and anti-Pycsar nucleases subvert bacterial immunity. 著者: Hobbs, S.J. / Wein, T. / Lu, A. / Morehouse, B.R. / Schnabel, J. / Leavitt, A. / Yirmiya, E. / Sorek, R. / Kranzusch, P.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 127 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 86.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29169.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.99 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris-HCl pH 7.5, 30% PEG-4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.68→38.42 Å / Num. obs: 8581 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 76.17 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 5.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.83 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 1129 / CC1/2: 0.883 / Rpim(I) all: 0.732 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: Alphafold2 解像度: 2.68→36.26 Å / SU ML: 0.5493 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 44.5205 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 107.29 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.68→36.26 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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