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- PDB-7t0y: The Ribosomal RNA Processing 1B Protein Phosphatase-1 Holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7t0y
タイトルThe Ribosomal RNA Processing 1B Protein Phosphatase-1 Holoenzyme
要素
  • Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / Protein Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


granular component / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation by host of viral transcription / regulation of canonical Wnt signaling pathway ...granular component / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation by host of viral transcription / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / negative regulation of GTPase activity / preribosome, small subunit precursor / myosin phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / regulation of RNA splicing / preribosome, large subunit precursor / DARPP-32 events / heterochromatin / ribonucleoprotein complex binding / dephosphorylation / protein dephosphorylation / RNA splicing / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / response to lead ion / lung development / circadian regulation of gene expression / euchromatin / regulation of circadian rhythm / mRNA processing / cellular response to virus / rRNA processing / Circadian Clock / presynapse / chromosome / perikaryon / dendritic spine / transcription coactivator activity / cell cycle / positive regulation of apoptotic process / cell division / glutamatergic synapse / apoptotic process / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal RNA processing protein 1-like / Nucleolar protein,Nop52 / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / FLUORIDE ION / : / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Srivastava, G. / Page, R. / Peti, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM098482 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: The ribosomal RNA processing 1B:protein phosphatase 1 holoenzyme reveals non-canonical PP1 interaction motifs.
著者: Srivastava, G. / Bajaj, R. / Kumar, G.S. / Gaudreau-Lapierre, A. / Nicolas, H. / Chamousset, D. / Kreitler, D. / Peti, W. / Trinkle-Mulcahy, L. / Page, R.
履歴
登録2021年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,90223
ポリマ－78,7414
非ポリマー1,16119
水8,701483
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,96912
ポリマ－39,3702
非ポリマー59910
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5740 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area14300 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,93211
ポリマ－39,3702
非ポリマー5629
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5950 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area14420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.528, 160.387, 50.615
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-554-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34191.215 Da / 分子数: 2 / 変異: Q20R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal RNA processing protein 1 homolog B / RRP1-like protein B


分子量: 5179.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRP1B, KIAA0179 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14684

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非ポリマー , 5種, 502分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-F / FLUORIDE ION / フルオリド


分子量: 18.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: F
#6: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 483 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.87 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% ethylene glycol; 10% PEG8000, 0.1 M imidazole; MES acid, 0.09 M Sodium fluoride; 0.09 M Sodium bromide; 0.09 M Sodium iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.27 Å / Num. obs: 61295 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 26.34 Å2 / CC1/2: 0.981 / Rmerge(I) obs: 0.207 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 1.28 / Num. unique obs: 4407 / CC1/2: 0.54 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICS1.19.1_4122データ収集
PHENIX1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4158位相決定
Coot0.9.4.1 ELモデル構築
PHENIX1.19.1_4158モデル構築
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 1.8→48.27 Å / SU ML: 0.3232 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.2841
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2462 1997 3.26 %
Rwork0.2081 59208 -
obs0.2093 61205 95.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→48.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5504 0 52 483 6039
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00555709
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81757693
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0474824
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00641005
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.82742154
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.850.7221390.82394119X-RAY DIFFRACTION94.64
1.85-1.90.3721400.3224160X-RAY DIFFRACTION95.47
1.9-1.950.30161340.24953986X-RAY DIFFRACTION91.27
1.95-2.010.30781380.25164047X-RAY DIFFRACTION93.56
2.01-2.090.3261430.26334249X-RAY DIFFRACTION96.93
2.09-2.170.29671420.23574234X-RAY DIFFRACTION97.05
2.17-2.270.27091430.21764248X-RAY DIFFRACTION97.04
2.27-2.390.28321440.21594267X-RAY DIFFRACTION97.03
2.39-2.540.31131440.21654262X-RAY DIFFRACTION96.84
2.54-2.730.22911410.21264188X-RAY DIFFRACTION95.65
2.73-3.010.24971410.20824160X-RAY DIFFRACTION93.32
3.01-3.440.22621470.19594364X-RAY DIFFRACTION98.39
3.44-4.340.18411500.16164423X-RAY DIFFRACTION98.01
4.34-48.270.18881510.15944501X-RAY DIFFRACTION95.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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