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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7suk | ||||||
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タイトル | Structure of Bfr2-Lcp5 Complex Observed in the Small Subunit Processome Isolated from R2TP-depleted Yeast Cells | ||||||
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![]() | RIBOSOME / Bfr2 / Lcp5 / Small subunit processome / RIBOSOMAL PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() tRNA wobble cytosine modification / regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / box H/ACA snoRNA binding / tRNA cytidine N4-acetyltransferase activity / rRNA acetylation involved in maturation of SSU-rRNA / 18S rRNA cytidine N-acetyltransferase activity / rRNA small subunit pseudouridine methyltransferase Nep1 / Noc4p-Nop14p complex / RNA fragment catabolic process / tRNA acetylation ...tRNA wobble cytosine modification / regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / box H/ACA snoRNA binding / tRNA cytidine N4-acetyltransferase activity / rRNA acetylation involved in maturation of SSU-rRNA / 18S rRNA cytidine N-acetyltransferase activity / rRNA small subunit pseudouridine methyltransferase Nep1 / Noc4p-Nop14p complex / RNA fragment catabolic process / tRNA acetylation / rRNA 2'-O-methylation / CURI complex / UTP-C complex / endonucleolytic cleavage in ITS1 upstream of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / t-UTP complex / nuclear microtubule / Mpp10 complex / snoRNA guided rRNA 2'-O-methylation / Pwp2p-containing subcomplex of 90S preribosome / rRNA (pseudouridine) methyltransferase activity / regulation of rRNA processing / box C/D sno(s)RNA binding / septum digestion after cytokinesis / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rRNA methyltransferase activity / endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rDNA heterochromatin / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of transcription by RNA polymerase I / box C/D methylation guide snoRNP complex / tRNA export from nucleus / single-stranded telomeric DNA binding / rRNA primary transcript binding / rRNA base methylation / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / O-methyltransferase activity / small nuclear ribonucleoprotein complex / 90S preribosome assembly / rRNA methylation / histone H2AQ104 methyltransferase activity / mTORC1-mediated signalling / Protein hydroxylation / mRNA modification / U3 snoRNA binding / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / snoRNA binding / Ribosomal scanning and start codon recognition / preribosome, small subunit precursor / establishment of cell polarity / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / 90S preribosome / proteasome assembly / RNA processing / ribosomal subunit export from nucleus / regulation of translational fidelity / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal small subunit export from nucleus / vesicle-mediated transport / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / RNA endonuclease activity / nuclear periphery / enzyme activator activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / ribosome assembly / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / translational initiation / small-subunit processome / maintenance of translational fidelity / rRNA processing / unfolded protein binding / protein transport / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / nucleolus / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.99 Å | ||||||
![]() | Rai, J. / Zhao, Y. / Li, H. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Artificial intelligence-assisted cryoEM structure of Bfr2-Lcp5 complex observed in the yeast small subunit processome. 著者: Yu Zhao / Jay Rai / Chong Xu / Huan He / Hong Li / ![]() 要旨: Eukaryotic ribosome is maturated through an elaborate process that includes modification, processing and folding of pre-ribosomal RNA (pre-rRNAs) by a series of ribosome assembly intermediates. More ...Eukaryotic ribosome is maturated through an elaborate process that includes modification, processing and folding of pre-ribosomal RNA (pre-rRNAs) by a series of ribosome assembly intermediates. More than 70 factors participate in the dynamic assembly and disassembly of the small subunit processome (90S) inside nucleolus, leading to the early maturation of small subunit. The 5' domain of the 18S rRNA is the last to be incorporated into the stable 90S prior to the cleavage of pre-rRNA at the A1 site. This step is facilitated by the Kre33-Enp2-Bfr2-Lcp5 protein module with the participation of the DEAD-box protein Dbp4. Though structures of Kre33 and Enp2 have been modeled in previously observed 90S structures, that of Bfr2-Lcp5 complex remains unavailable. Here, we report an AlphaFold-assisted structure determination of the Bfr2-Lcp5 complex captured in a 3.99 Å - 7.24 Å cryoEM structure of 90S isolated from yeast cells depleted of Pih1, a chaperone protein of the 90S core assembly. The structure model is consistent with the protein-protein interaction results and the secondary structures of recombinant Bfr2 and Bfr2-Lcp5 complex obtained by Circular Dichroism. The Bfr2-Lcp5 complex interaction mimics that of exosome factors Rrp6-Rrp47 and acts to regulate 90S transitions. #1: ![]() タイトル: Artificial intelligence-assisted cryoEM structure of Bfr2-Lcp5 complex observed in the yeast small subunit processome. 著者: Yu Zhao / Jay Rai / Chong Xu / Huan He / Hong Li / ![]() 要旨: Eukaryotic ribosome is maturated through an elaborate process that includes modification, processing and folding of pre-ribosomal RNA (pre-rRNAs) by a series of ribosome assembly intermediates. More ...Eukaryotic ribosome is maturated through an elaborate process that includes modification, processing and folding of pre-ribosomal RNA (pre-rRNAs) by a series of ribosome assembly intermediates. More than 70 factors participate in the dynamic assembly and disassembly of the small subunit processome (90S) inside nucleolus, leading to the early maturation of small subunit. The 5' domain of the 18S rRNA is the last to be incorporated into the stable 90S prior to the cleavage of pre-rRNA at the A1 site. This step is facilitated by the Kre33-Enp2-Bfr2-Lcp5 protein module with the participation of the DEAD-box protein Dbp4. Though structures of Kre33 and Enp2 have been modeled in previously observed 90S structures, that of Bfr2-Lcp5 complex remains unavailable. Here, we report an AlphaFold-assisted structure determination of the Bfr2-Lcp5 complex captured in a 3.99 Å - 7.24 Å cryoEM structure of 90S isolated from yeast cells depleted of Pih1, a chaperone protein of the 90S core assembly. The structure model is consistent with the protein-protein interaction results and the secondary structures of recombinant Bfr2 and Bfr2-Lcp5 complex obtained by Circular Dichroism. The Bfr2-Lcp5 complex interaction mimics that of exosome factors Rrp6-Rrp47 and acts to regulate 90S transitions. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 25441MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-U3 small nucleolar RNA-associated protein ... , 17種, 17分子 NALJLKLLLMLNLPLQLSLTLWSSSYNHLILRSP
#1: タンパク質 | 分子量: 28232.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#18: タンパク質 | 分子量: 57765.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 13282.782 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 62177.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#21: タンパク質 | 分子量: 49044.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#22: タンパク質 | 分子量: 84357.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#24: タンパク質 | 分子量: 46689.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#25: タンパク質 | 分子量: 104697.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#26: タンパク質 | 分子量: 66494.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#27: タンパク質 | 分子量: 102793.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#30: タンパク質 | 分子量: 48731.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#46: タンパク質 | 分子量: 21558.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#48: タンパク質 | 分子量: 29604.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#51: タンパク質 | 分子量: 130146.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#55: タンパク質 | 分子量: 77467.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#57: タンパク質 | 分子量: 90455.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#61: タンパク質 | 分子量: 278852.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Nucleolar protein ... , 2種, 2分子 SASB
#2: タンパク質 | 分子量: 45461.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#59: タンパク質 | 分子量: 47808.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 , 19種, 23分子 NBLHLOLUNKSCSDSESFSGSHSJSKSOSZNJNINDNESVLYLX5
#3: タンパク質 | 分子量: 20009.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||
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#17: タンパク質 | 分子量: 100911.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||
#23: タンパク質 | 分子量: 96434.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||
#28: タンパク質 | 分子量: 53819.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||
#33: タンパク質 | 分子量: 20170.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||
#34: タンパク質 | 分子量: 27341.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P15646, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの #35: タンパク質 | 分子量: 13083.232 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #36: タンパク質 | | 分子量: 52527.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #37: タンパク質 | | 分子量: 39588.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #39: タンパク質 | 分子量: 26190.480 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q06287, rRNA small subunit pseudouridine methyltransferase Nep1 #43: タンパク質 | | 分子量: 20189.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #49: タンパク質 | | 分子量: 29998.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #50: タンパク質 | | 分子量: 30781.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #52: タンパク質 | | 分子量: 21532.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #56: タンパク質 | | 分子量: 7070.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #58: タンパク質 | | 分子量: 27095.045 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #60: タンパク質 | | 分子量: 10916.149 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #62: タンパク質 | 分子量: 104469.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P53914, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの #65: タンパク質 | | 分子量: 61285.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RNA鎖 , 3種, 3分子 L0L28
#4: RNA鎖 | 分子量: 225543.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#5: RNA鎖 | 分子量: 106503.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#53: RNA鎖 | 分子量: 582052.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-40S ribosomal protein ... , 15種, 15分子 L3L4L5L7L8L9LCLDLELFLGNGSRL6NF
#6: タンパク質 | 分子量: 14516.669 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#7: タンパク質 | 分子量: 25662.736 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 23756.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 21658.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 22537.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 20093.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 13798.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 17785.934 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 14260.569 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 10130.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 7116.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#32: タンパク質 | 分子量: 11645.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#45: タンパク質 | 分子量: 11280.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#63: タンパク質 | 分子量: 25123.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#64: タンパク質 | 分子量: 14164.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Ribosome biogenesis protein ... , 3種, 3分子 LVSISN
#29: タンパク質 | 分子量: 41373.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#38: タンパク質 | 分子量: 127889.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#42: タンパク質 | 分子量: 28576.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-U3 small nucleolar ribonucleoprotein protein ... , 3種, 3分子 LZSM6
#31: タンパク質 | 分子量: 21797.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#41: タンパク質 | 分子量: 33536.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#66: タンパク質 | 分子量: 40864.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-RRNA-processing protein ... , 2種, 2分子 SLSQ
#40: タンパク質 | 分子量: 21003.861 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#44: タンパク質 | 分子量: 20139.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-Nucleolar complex protein ... , 2種, 2分子 STSU
#47: タンパク質 | 分子量: 89734.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#54: タンパク質 | 分子量: 59433.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-詳細
配列の詳細 | Residues for which the identity and register can not be assigned are listed as UNK. The actual ...Residues for which the identity and register can not be assigned are listed as UNK. The actual sequences can be found under the following UniProt ids: chain L3 - P0CX55, LH - Q02931, LK - P38882, LM - P42945, LN - Q06679, LP - Q02354, LQ - Q12220, NB - Q12136, SA Q12460, SI - Q08965, SS - Q04500, ST - Q99207. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Structure of Bfr2-Lcp5 Complex Observed in the Small Subunit Processome Isolated from R2TP-depleted Yeast Cells タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.7 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1300 nm |
撮影 | 電子線照射量: 1.074 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.99 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199534 / 対称性のタイプ: POINT |