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万見
- PDB-7ssb: Co-structure of PKG1 regulatory domain with compound 33 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ssb
タイトルCo-structure of PKG1 regulatory domain with compound 33
要素cGMP-dependent protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / binding sites / cyclic AMP / cyclic GMP / cyclic GMP-dependent / protein kinase type II / signaling protein / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle ...negative regulation of glutamate secretion / negative regulation of inositol phosphate biosynthetic process / cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of testosterone biosynthetic process / collateral sprouting / negative regulation of platelet aggregation / positive regulation of circadian rhythm / relaxation of vascular associated smooth muscle / Rap1 signalling / regulation of GTPase activity / cGMP-mediated signaling / mitogen-activated protein kinase p38 binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / cGMP effects / forebrain development / dendrite development / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cGMP binding / spermatid development / acrosomal vesicle / cerebellum development / calcium channel regulator activity / sarcolemma / neuron migration / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / Ca2+ pathway / actin cytoskeleton organization / protein phosphorylation / protein kinase activity / protein serine kinase activity / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. ...cGMP-dependent protein kinase, N-terminal coiled-coil domain / Coiled-coil N-terminus of cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-B4I / cGMP-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Fischmann, T.O.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Optimization and Mechanistic Investigations of Novel Allosteric Activators of PKG1 alpha.
著者: Mak, V.W. / Patel, A.M. / Yen, R. / Hanisak, J. / Lim, Y.H. / Bao, J. / Zheng, R. / Seganish, W.M. / Yu, Y. / Healy, D.R. / Ogawa, A. / Ren, Z. / Soriano, A. / Ermakov, G.P. / Beaumont, M. / ...著者: Mak, V.W. / Patel, A.M. / Yen, R. / Hanisak, J. / Lim, Y.H. / Bao, J. / Zheng, R. / Seganish, W.M. / Yu, Y. / Healy, D.R. / Ogawa, A. / Ren, Z. / Soriano, A. / Ermakov, G.P. / Beaumont, M. / Metwally, E. / Cheng, A.C. / Verras, A. / Fischmann, T. / Zebisch, M. / Silvestre, H.L. / McEwan, P.A. / Barker, J. / Rearden, P. / Greshock, T.J.
履歴
登録2021年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0122
ポリマ－30,4671
非ポリマー5451
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.394, 80.656, 63.222
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-10150-

HOH

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要素

#1: タンパク質 cGMP-dependent protein kinase 1 / cGK 1 / cGK1 / cGMP-dependent protein kinase I / cGKI


分子量: 30466.855 Da / 分子数: 1 / 変異: R203S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKG1, PRKG1B, PRKGR1A, PRKGR1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13976, cGMP-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-B4I / 4-({(2S,3S)-3-[(1S)-1-(3,5-dichlorophenyl)-2-hydroxyethoxy]-2-phenylpiperidin-1-yl}methyl)-3-nitrobenzoic acid


分子量: 545.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H26Cl2N2O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.18 Å3/Da
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris 8.5 20 % v/v Glycerol ethoxylate, 3 % v/v Polyethyleneimine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→28.2 Å / Num. obs: 27749 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 8.7 Å2 / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.101 / Rrim(I) all: 0.199 / Net I/σ(I): 4 / Num. measured all: 76078
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.4-1.4220.285274813510.710.240.3751.597.4
7.67-28.23.50.0985591580.9720.0590.1156.578.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.31データスケーリング
BUSTER2.11.7精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5jax

5jax


解像度: 1.4→28.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.882 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU R Cruickshank DPI: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.072 / SU Rfree Blow DPI: 0.069 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.066
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1076 3.88 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.211 27741 96.5 %-
原子変位パラメータBiso max: 71.99 Å2 / Biso mean: 13.74 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.396 Å20 Å20 Å2
2---7.6961 Å20 Å2
3---7.3 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数966 0 192 0 1158
Biso mean--20.89 --
残基数----123
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d469SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes324HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2057HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion140SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2276SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2057HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3724HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion12.76
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 98 3.42 %
Rwork0.2063 2770 -
all0.2071 2868 -
obs--96.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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