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- PDB-7sp1: RNA-induced tau amyloid fibril -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sp1
タイトルRNA-induced tau amyloid fibril
要素
  • Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
  • RNA (5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
キーワードPROTEIN FIBRIL/RNA / amyloid fibril / complex / PROTEIN FIBRIL-RNA complex
機能・相同性Activation of AMPK downstream of NMDARs / PKR-mediated signaling / RNA / Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus (ネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Abskharon, R. / Sawaya, M.R. / Boyer, D.R. / Eisenberg, D.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)1R01 AG029430 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)RF1 AG054022 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of RNA-induced tau fibrils reveals a small C-terminal core that may nucleate fibril formation.
著者: Romany Abskharon / Michael R Sawaya / David R Boyer / Qin Cao / Binh A Nguyen / Duilio Cascio / David S Eisenberg /
要旨: In neurodegenerative diseases including Alzheimer’s and amyotrophic lateral sclerosis, proteins that bind RNA are found in aggregated forms in autopsied brains. Evidence suggests that RNA aids ...In neurodegenerative diseases including Alzheimer’s and amyotrophic lateral sclerosis, proteins that bind RNA are found in aggregated forms in autopsied brains. Evidence suggests that RNA aids nucleation of these pathological aggregates; however, the mechanism has not been investigated at the level of atomic structure. Here, we present the 3.4-Å resolution structure of fibrils of full-length recombinant tau protein in the presence of RNA, determined by electron cryomicroscopy (cryo-EM). The structure reveals the familiar in-register cross-β amyloid scaffold but with a small fibril core spanning residues Glu391 to Ala426, a region disordered in the fuzzy coat in all previously studied tau polymorphs. RNA is bound on the fibril surface to the positively charged residues Arg406 and His407 and runs parallel to the fibril axis. The fibrils dissolve when RNase is added, showing that RNA is necessary for fibril integrity. While this structure cannot exist simultaneously with the tau fibril structures extracted from patients’ brains, it could conceivably account for the nucleating effects of RNA cofactors followed by remodeling as fibrils mature.
履歴
登録2021年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
P: RNA (5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
Q: RNA (5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')
B: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
C: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
D: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
E: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
F: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
G: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
H: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
I: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
J: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
K: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
L: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
M: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
N: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau
O: Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)695,29217
ポリマ－695,29217
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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NCSドメイン領域:
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11given(-0.999111868911, 0.0421296001563, 0.000755110822012), (-0.042131596499, -0.999107981448, -0.00285831810575), (0.000634017450235, -0.00288759356904, 0.999995629903)132.715073878, 138.723839402, -6.98156113197
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要素

#1: タンパク質
Isoform Tau-F of Microtubule-associated protein tau / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 45919.871 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPT, MAPTL, MTBT1, TAU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10636-8
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 3247.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus (ネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of tau protein and mouse RNA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
21Mus (ネズミ)862507
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分濃度: 20 mM / 名称: ammonium acetate
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 760 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 52 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 4728

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20_4459精密化
PHENIX1.20_4459精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFINDCTF補正
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIX1.19.2_4158モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 178.16 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26061 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 84.4 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 81.53 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00614455
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.28796160
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0653765
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0083723
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.38911682
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000520334050936
ens_1d_3AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000519478277811
ens_1d_4AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000515446304768
ens_1d_5AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000518408708794
ens_1d_6AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000513707580399
ens_1d_7AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000524651312309
ens_1d_8AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000520474891744
ens_1d_9AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000525193040702
ens_1d_10AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000534666894097
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ens_1d_12AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000526024160999
ens_1d_13AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000526528491295
ens_1d_14AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00051209831371
ens_1d_15AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00050847417137
ens_2d_2BELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000708023862832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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