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- PDB-7siy: cCBL TKB domain in complex with pZAP70 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7siy
タイトルcCBL TKB domain in complex with pZAP70 peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CBL
  • Peptide from Tyrosine-protein kinase ZAP-70
キーワードIMMUNE SYSTEM / cCBL / ZAP70 / phospho-Tyr
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / beta selection / positive thymic T cell selection ...T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Interleukin-6 signaling / Regulation of KIT signaling / T cell receptor complex / mast cell degranulation / response to starvation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to testosterone / B cell activation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / immunological synapse / protein monoubiquitination / T cell migration / protein autoubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / phosphotyrosine residue binding / FLT3 signaling by CBL mutants / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to activity / response to gamma radiation / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / cellular response to nerve growth factor stimulus / calcium-mediated signaling / Spry regulation of FGF signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cytokine-mediated signaling pathway / Negative regulation of MET activity / peptidyl-tyrosine phosphorylation / RING-type E3 ubiquitin transferase / receptor tyrosine kinase binding / SH3 domain binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / male gonad development / protein polyubiquitination / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / cell-cell junction / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / T cell receptor signaling pathway / Clathrin-mediated endocytosis / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein tyrosine kinase activity / cellular response to hypoxia / adaptive immune response / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / immune response / cilium / protein phosphorylation / cadherin binding / membrane raft / symbiont entry into host cell / focal adhesion / calcium ion binding / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / UBA-like superfamily / : / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Murray, J.M. / Yu, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: cCBL TKB domain in complex with pZAP70 peptide
著者: Murray, J.M. / Yu, C.
履歴
登録2021年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
Z: Peptide from Tyrosine-protein kinase ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0673
ポリマ－36,0432
非ポリマー241
水6,702372
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.519, 123.519, 56.598
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Space group name HallP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11Z-113-

HOH

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING- ...Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING-type E3 ubiquitin transferase CBL / Signal transduction protein CBL


分子量: 35332.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22681, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Tyrosine-protein kinase ZAP-70


分子量: 709.661 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 292-296 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P43403
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Ammonium formate, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.476→61.759 Å / Num. obs: 78431 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 25.87 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.476→1.501 Å / Rmerge(I) obs: 8.11 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 4096 / CC1/2: 0.346

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19-4092_final精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
DIMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OB2

3ob2


解像度: 1.48→35.66 Å / SU ML: 0.2792 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 42.1915
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2209 3779 4.88 %RANDOM
Rwork0.2085 73605 --
obs0.2092 77384 93.41 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→35.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2535 0 5 372 2912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00442606
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69143520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0695374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061446
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9583977
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.490.77711500.8062482X-RAY DIFFRACTION85.59
1.49-1.510.66441430.73582711X-RAY DIFFRACTION95.32
1.51-1.530.587400.738724X-RAY DIFFRACTION24.78
1.53-1.560.63381410.63612833X-RAY DIFFRACTION98.28
1.56-1.580.57611450.55352938X-RAY DIFFRACTION99.36
1.58-1.60.50541490.50062867X-RAY DIFFRACTION99.8
1.6-1.630.49511170.46392906X-RAY DIFFRACTION99.67
1.63-1.660.38161650.43662915X-RAY DIFFRACTION99.9
1.66-1.690.33211500.41372861X-RAY DIFFRACTION99.37
1.69-1.720.38961460.38922904X-RAY DIFFRACTION99.48
1.72-1.760.48271370.35882872X-RAY DIFFRACTION99.44
1.76-1.80.3821650.33752897X-RAY DIFFRACTION99.35
1.8-1.840.31981420.31422898X-RAY DIFFRACTION99.84
1.84-1.880.31661620.29872904X-RAY DIFFRACTION99.64
1.88-1.930.32271210.28841971X-RAY DIFFRACTION68.59
1.93-1.990.2741330.28062904X-RAY DIFFRACTION99.64
1.99-2.050.2361540.21062894X-RAY DIFFRACTION99.25
2.05-2.130.2633920.2152241X-RAY DIFFRACTION75.65
2.13-2.210.20211180.18632910X-RAY DIFFRACTION99.44
2.21-2.310.22481100.19172358X-RAY DIFFRACTION80.79
2.31-2.440.21531530.18692931X-RAY DIFFRACTION99.68
2.44-2.590.19641730.1962895X-RAY DIFFRACTION99.77
2.59-2.790.23721520.18372936X-RAY DIFFRACTION99.87
2.79-3.070.19041570.17722921X-RAY DIFFRACTION99.94
3.07-3.510.16551680.16092932X-RAY DIFFRACTION99.94
3.51-4.420.15081630.14792951X-RAY DIFFRACTION99.97
4.43-35.660.18341330.15953049X-RAY DIFFRACTION99.87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 77.1643335649 Å / Origin y: 49.5434198896 Å / Origin z: 6.26342082223 Å
111213212223313233
T0.268435307636 Å2-0.0133868955451 Å20.0268307067043 Å2-0.28853433231 Å20.0642733814585 Å2--0.618455780707 Å2
L1.63674314549 °2-0.155463358313 °20.222466763934 °2-1.21604897297 °2-0.0252472828639 °2--0.82880637459 °2
S-0.0106772399437 Å °0.175021021441 Å °0.351092682857 Å °-0.171413081092 Å °-0.0470086430879 Å °-0.269630648827 Å °-0.079864545374 Å °0.0584347691142 Å °0.0677532040461 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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