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- PDB-7sgo: Crystal structure of periplasmic domain of Helicobacter pylori Fl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sgo
タイトルCrystal structure of periplasmic domain of Helicobacter pylori FliL (residues 81 to 183) (crystal form B)
要素Flagellar protein FliL
キーワードMOTOR PROTEIN / Flagellar motor / FliL
機能・相同性Flagellar basal body-associated protein FliL / Flagellar basal body-associated protein FliL / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / chemotaxis / plasma membrane / Flagellar protein FliL
機能・相同性情報
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.695 Å
データ登録者Chan, K.L. / Peterson, B. / Khan, M.F. / Roujeinikova, A.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC) オーストラリア
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: The flagellar motor protein FliL forms a scaffold of circumferentially positioned rings required for stator activation.
著者: Shoichi Tachiyama / Kar L Chan / Xiaolin Liu / Skander Hathroubi / Briana Peterson / Mohammad F Khan / Karen M Ottemann / Jun Liu / Anna Roujeinikova /
要旨: The flagellar motor stator is an ion channel nanomachine that assembles as a ring of the MotAMotB units at the flagellar base. The role of accessory proteins required for stator assembly and ...The flagellar motor stator is an ion channel nanomachine that assembles as a ring of the MotAMotB units at the flagellar base. The role of accessory proteins required for stator assembly and activation remains largely enigmatic. Here, we show that one such assembly factor, the conserved protein FliL, forms an integral part of the flagellar motor in a position that colocalizes with the stator. Cryogenic electron tomography reconstructions of the intact motor in whole wild-type cells and cells lacking FliL revealed that the periplasmic domain of FliL (FliL-C) forms 18 circumferentially positioned rings integrated with the 18 MotAB units. FliL-C formed partial rings in the crystal, and the crystal structure-based full ring model was consistent with the shape of the rings observed in situ. Our data suggest that each FliL ring is coaxially sandwiched between the MotA ring and the dimeric periplasmic MotB moiety of the stator unit and that the central hole of the FliL ring has density that is consistent with the plug/linker region of MotB in its extended, active conformation. Significant structural similarities were found between FliL-C and stomatin/prohibitin/flotillin/HflK/C domains of scaffolding proteins, suggesting that FliL acts as a scaffold. The binding energy released upon association of FliL with the stator units could be used to power the release of the plug helices. The finding that isolated FliL-C forms stable partial rings provides an insight into the putative mechanism by which the FliL rings assemble around the stator units.
履歴
登録2021年10月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar protein FliL
B: Flagellar protein FliL
C: Flagellar protein FliL
D: Flagellar protein FliL
E: Flagellar protein FliL
F: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,1086
ポリマ－76,1086
非ポリマー00
水1,838102
1
C: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6851
ポリマ－12,6851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6851
ポリマ－12,6851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6851
ポリマ－12,6851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
B: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6851
ポリマ－12,6851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6851
ポリマ－12,6851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Flagellar protein FliL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,6851
ポリマ－12,6851
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.350, 42.548, 140.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.290, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Flagellar protein FliL


分子量: 12684.601 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: fliL, BGL67_04255 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A293T1P9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonium di-hydrogen phosphate, trisodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→46.784 Å / Num. obs: 25074 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.69→2.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.336 / Num. unique obs: 3405

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.695→46.784 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 24.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2313 1148 4.58 %
Rwork0.1839 23917 -
obs0.1861 25065 92.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 142.02 Å2 / Biso mean: 41.9475 Å2 / Biso min: 11.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.695→46.784 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4776 0 0 102 4878
Biso mean---38.64 -
残基数----605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084843
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8876528
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053791
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004821
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0172986
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.695-2.81720.37541310.273302695
2.8172-2.96570.31041750.22663159100
2.9657-3.15150.27841370.21653181100
3.1515-3.39480.25071420.20533206100
3.3948-3.73630.2297970.1974198462
3.7363-4.27660.22911610.158279587
4.2766-5.38680.16341370.14413250100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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