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- PDB-7sc3: CRYSTAL STRUCTURE OF THE N-DOMAIN OF CARDIAC MUSCLE TROPONIN C TE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sc3
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE N-DOMAIN OF CARDIAC MUSCLE TROPONIN C TETHERED TO THE SWITCH REGION OF CARDIAC MUSCLE TROPONIN I (ORTHORHOMBIC FORM)
要素Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles,Troponin I, cardiac muscle chimera
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / CALCIUM SENSITIZER / CONTRACTION REGULATION / CARDIAC TROPONIN / MUSCLE REGULATION / CALCIUM-BINDING / EF-HAND
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / regulation of muscle contraction ...regulation of systemic arterial blood pressure by ischemic conditions / troponin C binding / diaphragm contraction / regulation of ATP-dependent activity / regulation of muscle filament sliding speed / troponin T binding / cardiac myofibril / cardiac Troponin complex / troponin complex / regulation of muscle contraction / regulation of smooth muscle contraction / negative regulation of ATP-dependent activity / transition between fast and slow fiber / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / response to metal ion / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / heart contraction / troponin I binding / skeletal muscle contraction / calcium channel inhibitor activity / vasculogenesis / Ion homeostasis / cardiac muscle contraction / sarcomere / intracellular calcium ion homeostasis / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / actin binding / heart development / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif ...Troponin I residues 1-32 / Troponin I residues 1-32 / : / Troponin / Troponin domain superfamily / Troponin / EF-hand domain pair / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Troponin I, cardiac muscle / Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.229 Å
データ登録者Sack, J.S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2022
タイトル: X-ray structure of a human cardiac muscle troponin C/troponin I chimera in two crystal forms.
著者: Yan, C. / Sack, J.S.
履歴
登録2021年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年1月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年1月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles,Troponin I, cardiac muscle chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2262
ポリマ－14,1861
非ポリマー401
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.849, 40.958, 66.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Troponin C, slow skeletal and cardiac muscles,Troponin I, cardiac muscle chimera / TN-C / Cardiac troponin I


分子量: 14186.127 Da / 分子数: 1 / 変異: C35S,C84S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNC1, TNNC, TNNI3, TNNC1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63316, UniProt: P19429
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 18% PEG 4000, 0.1M NA ACETATE PH 4.5, 0.2M NAH4-ACETATE, 5% DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.229→34.95 Å / Num. obs: 3441 / % possible obs: 64.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 41.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.252 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.26→2.51 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.705 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 431 / % possible all: 14.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
BUSTER2.11.7 (6-FEB-2020)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.229→34.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.894 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.846 / SU R Cruickshank DPI: 1.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.674 / SU Rfree Blow DPI: 0.351 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.347
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2784 165 4.8 %RANDOM
Rwork0.2431 ---
obs0.2448 3441 61.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0884 Å20 Å20 Å2
2---0.9932 Å20 Å2
3---0.9048 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.229→34.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数776 0 1 11 788
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.009785HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.971057HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d267SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes137HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it785HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.64
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion106SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact592SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.65 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2259 -5.1 %
Rwork0.1982 409 -
obs--20 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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